Alanin aminopeptidáz

Az alanin-aminopeptidáz (AAP, EC 3.4.11.2 ; aminopeptidáz N) egy membránfehérje , a peptidázok vagy proteázok osztályába tartozó enzim . A vesekárosodás jelzőjeként használják, és bizonyos vesebetegségek diagnosztizálásában játszik szerepet. Az enzim egyéb nevei: aminopeptidáz M, mikroszomális aminopeptidáz, mieloid plazmamembrán glikoprotein CD13, gp150.

A szövetspecifitás és funkció

Az alanin aminopeptidáz (AAP) a vékonybélben és a vese mikrobolyhok membránján , valamint más plazmamembránokon lokalizálódik . A vékonybélben az alanin-aminopeptidáz részt vesz a táplálékfehérjék hidrolízise során keletkező peptidek végső lebontásában a gyomor- és hasnyálmirigy-proteázok hatására.

Ezenkívül az AARP számos fiziológiai funkcióval rendelkezik, beleértve a peptidek enzimatikus szabályozását, és a rosszindulatú daganatsejtekhez kapcsolódó funkciókat, például azok invazivitását, differenciálódását és apoptózisát, mozgékonyságát és angiogenezisét. Kimutatták, hogy az AARP vírusreceptorként szolgálhat, és részt vesz a koleszterin -anyagcserében . [egy]

Katalitikus specificitás

Az AARP egy exopeptidáz, és egy peptidből, amidból vagy arilamidból szabadítja fel az N-terminális aminosavat. Előnyösebben az AARP hidrolizálja az N-terminális alanin és más semleges aminosavak kötését, de képes hidrolizálni szinte az összes többi aminosav peptidkötését, beleértve a prolint is , bár lassabb sebességgel. Amikor a hidrofób X aminosavat prolin követi, az AARP felszabadítja az X-Pro dipeptidet. [2]

Szerkezet

Az AARP 966 aminosavból áll, molekulatömege 109,5 kDa. Tartalmaz egy rövid N-terminális citoplazmatikus régiót, egy transzmembrán fragmentumot és egy extracelluláris metalloproteáz fragmentumot. Az extracelluláris hely 4 szulfotirozint, 1 foszfotreonint és 10 N-glikozilációs helyet tartalmaz . Az enzim aktív központja egy proton akceptorból ( glutaminsav- maradék ), három aminosavból áll, amelyek megkötik az aktív cinket , és a tirozinból , egy köztes állapotstabilizátorból.

Dimert képez a sejtben. A HCoV-229E fehérjéhez kötődik. [2]

Lásd még

• A differenciálódás klasztere
• Emésztőenzimek

Jegyzetek

1. ↑ Mina-Osorio P. A CD13 holdfény enzim: régi és új  megcélozandó funkciók //  Trends : folyóirat. - 2008. - augusztus ( 14. évf. , 8. sz.). - P. 361-371 . - doi : 10.1016/j.molmed.2008.06.003 . — PMID 18603472 .
2. ↑ 1 2 Uniprot adatbázis-bejegyzés a CD9-hez (hozzáférési szám: P15144) . Hozzáférés dátuma: 2012. január 30. Az eredetiből archiválva : 2017. szeptember 17. (határozatlan)

Bibliográfia

• Yeager CL, Ashmun RA, Williams RK és mtsai. A humán aminopeptidáz N a humán koronavírus 229E receptora  (angol)  // Nature : Journal. - 1992. - 1. évf. 357. sz . 6377 . - P. 420-422 . - doi : 10.1038/357420a0 . — PMID 1350662 .
• Wickström M., Larsson R., Nygren P., Gullbo J. Az aminopeptidáz N (CD13), mint a rák kemoterápia célpontja  (angol)  // Cancer Science : folyóirat. - 2011. - március ( 102. évf. , 3. sz.). - P. 501-508 . - doi : 10.1111/j.1349-7006.2010.01826.x . — PMID 21205077 .