Integrin béta-2

A béta-2-integrin ( CD18 ) egy membránfehérje , az integrin szupercsaládból származó glikoprotein , az ITGB2 gén terméke .

Funkciók

A béta-2 integrin a heterodimer sejtreceptorok egyik összetevője. Számos receptor része. Az integrin alfa-L/béta-2 az ICAM1 , ICAM2 , ICAM3 és ICAM4 sejtadhéziós molekulák receptora . Az alfa-M/béta-2 és alfa-X/béta-2 integrinek a C3 komplement komponens iC3b fragmentumának és a fibrinogénnek a receptorai . Az alfa-X/béta-2 integrin felismeri a glicin-prolin-arginin aminosavszekvenciát a fibrinogén alfa-láncban. Az alfa-M/béta-2 integrin felismeri a fibrinogén gamma lánc P1 és P2 peptidjeit, és X faktor receptor. Az alfa-D/béta-2 integrin az ICAM3 és a VCAM1 receptora, és a PTK2B /PYK2- neutrofil transzmigrációt váltja ki . közvetített aktiválás. [egy]

Szerkezet

A béta-2 integrin 747 aminosavból áll, a fehérjerész molekulatömege 84,8 kDa . A fő N-terminális régió (678 aminosav) extracelluláris, ezt követi egyetlen transzmembrán fragmentum és egy intracelluláris fragmentum. Az extracelluláris fragmens 5-8 N-glikozilációs helyet tartalmaz . A citoszol fragmens 5 foszforilációs helyet tartalmaz .

A béta-2 integrin az alfa alegységhez kötődve heterodimer komplexet képez. Képes kötődni az alfa-L, alfa-M, alfa-X vagy alfa-D integrinekhez. Együttműködik az FGR-vel, valamint a COPS5-tel és a RANBP9-el.

Patológia

Az ITGB2 gén hiánya 1-es típusú leukocita adhéziós hiányt okoz. Ismétlődő bakteriális fertőzésekben és a leukociták funkcionális adhéziójának megsértésében nyilvánul meg.

Tapadás

• A β2 integrint gyakran használják a biológiai (sejt) adhézió tanulmányozására a Bell-modellben [2] és annak módosításaiban a sejt-sejt és sejt-mátrix kölcsönhatások elemzésére; az ITGB2/ICAM-1 pár az egyik leginkább tanulmányozta e tekintetben. [3]

Lásd még

• Integrinek
• A differenciálódás klasztere

Jegyzetek

1. ↑ Uniprot adatbázis-bejegyzés a CD18-hoz (hozzáférési szám: P05107) . Hozzáférés dátuma: 2012. február 6. Az eredetiből archiválva : 2017. szeptember 5.. (határozatlan)
2. ↑ Bell GI modellek a sejtek specifikus adhéziójához a sejtekhez   // Tudomány . - 1978. - május ( 200. évf. , 4342. sz.). - P. 618-627 . — PMID 347575 .
3. ↑ Hubbard AK, Rothlein R. Intercelluláris adhéziós molekula-1 (ICAM-1) expressziója és sejtjelátviteli kaszkádjai  //  Free Radic. Biol. Med. : folyóirat. - 2000. - május ( 28. évf. , 9. sz.). - P. 1379-1386 . — PMID 10924857 .

Bibliográfia

• Bunting M., Harris ES, McIntyre TM és mtsai. Leukocita adhéziós hiányszindrómák: adhéziós és tethering hibák béta 2 integrinekkel és szelektin ligandumokkal. (angol)  // Curr. Opin. Hematol. : folyóirat. - 2002. - 20. évf. 9 , sz. 1 . - P. 30-5 . - doi : 10.1097/00062752-200201000-00006 . — PMID 11753075 .
• Roos D., Law SK Hematológiailag fontos mutációk: leukocita adhéziós hiány. (angol)  // Blood Cells Mol. Dis. : folyóirat. - 2003. - 1. évf. 27 , sz. 6 . - P. 1000-1004 . - doi : 10.1006/bcmd.2001.0473 . — PMID 11831866 .
• Gahmberg CG, Fagerholm S. A leukocita béta2-integrinek aktiválása. (angol)  // Vox Sang. : folyóirat. - 2003. - 1. évf. 83 1. melléklet . - P. 355-358 . — PMID 12617168 .
• Schymeinsky J., Mócsai A., Walzog B. Neutrophil activation via beta2 integrins (CD11/CD18): molekuláris mechanizmusok és klinikai implikációk. (angol)  // Thromb. haemost. : folyóirat. - 2007. - Vol. 98 , sz. 2 . - P. 262-273 . — PMID 17721605 .

Linkek

• Integrinek: bevezetés