Aminosavak

Az aminosavak ( aminokarbonsavak; AMK ) olyan szerves vegyületek , amelyek molekulája egyszerre tartalmaz karboxil- és amincsoportokat . Az aminosavak alapvető kémiai elemei a szén (C), a hidrogén (H), az oxigén (O) és a nitrogén (N), bár bizonyos aminosavak gyökében más elemek is előfordulnak. Körülbelül 500 természetesen előforduló aminosav ismert (bár csak 20-at használnak a genetikai kódban). [1] Az aminosavak olyan karbonsavak származékainak tekinthetők , amelyekben egy vagy több hidrogénatom van .aminocsoportok helyettesítik.

Történelem

A mintegy 500 ismert aminosav többségét 1953 óta fedezték fel, többek között új antibiotikumok keresése során mikroorganizmusokban, gombákban, magvakban, növényekben, gyümölcsökben és állati folyadékokban. Közülük körülbelül 240 szabad formában található meg a természetben, a többi pedig csak az anyagcsere közbenső elemeiként [1] .

Aminosavak felfedezése fehérjékben [2]

Az esszenciális aminosavak félkövér betűkkel vannak szedve .

Aminosav Rövidítés Év Forrás Először kiemelt [3]
glicin Gly, G 1820 zselatin A. Braconno
Leucin Leu, L 1820 Izomrostok A. Braconno
Tirozin Tyr, Y 1848 Kazein J. von Liebig
Derűs Ser, S 1865 Selyem E. Kramer
Glutaminsav Glu, E 1866 növényi fehérjék G. Ritthausen
Glutamin Gln, Q 1877 Búzaliszt E. Schulze [4]
Aszparaginsav Asp, D 1868 Konglutin , hüvelyes ( spárgacsíra ) G. Ritthausen
Aszparagin Asn, N 1806 spárgalé _ L.-N. Vauquelin és P. J. Robiquet
Fenilalanin Phe, F 1881 csillagfürt csírák E. Schulze [4] , J. Barbieri
Alanin Ala, A 1888 selyem fibroin A. Strekker , T. Weil
Lizin Lys, K 1889 Kazein E. Drexel
Arginin Arg, R 1895 Kürt anyag S. Hedin
hisztidin Az övé, H 1896 Sturin, hisztonok A. Kossel [5] , S. Gedin
cisztein Cys, C 1899 Kürt anyag K. Mörner
Valine Val, V 1901 Kazein E. Fisher
Prolin Pro, P 1901 Kazein E. Fisher
Hidroxiprolin Hyp, HP 1902 zselatin E. Fisher
triptofán Trp, W 1902 Kazein F. Hopkins , D. Kohl
Izoleucin Ile, én 1904 Fibrin F. Erlich
metionin Met, M 1922 Kazein D. Möller
Treonin Thr, T 1925 Zab fehérjék S. Shriver és mások
Hidroxilizin Hyl, hK 1925 Halfehérjék _ S. Shriver és mások

Fizikai tulajdonságok

Fizikai tulajdonságait tekintve az aminosavak élesen eltérnek a megfelelő savaktól és bázisoktól . Mindegyik kristályos anyag, jobban oldódik vízben, mint szerves oldószerekben , olvadáspontjuk meglehetősen magas; sok közülük édes ízű. Ezek a tulajdonságok egyértelműen jelzik e vegyületek sószerű természetét. Az aminosavak fizikai és kémiai tulajdonságainak jellemzői szerkezetüknek köszönhetők - két ellentétes funkciós csoport egyidejű jelenléte: savas és bázikus .

Általános kémiai tulajdonságok

Valamennyi aminosav amfoter vegyület, a molekulájukban található karboxilcsoport  - C O O H - miatt savas tulajdonságokat , valamint az aminocsoport  - N H 2 - miatt bázikus tulajdonságokat mutathatnak . Az aminosavak kölcsönhatásba lépnek savakkal és lúgokkal :

N H 2  - CH 2  - C O O H + H Cl → H Cl  • N H 2  - CH 2  - C O O H ( glicin hidroklorid sója) _ _ N H 2  - CH 2  - C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2  - CH 2  - C O O Na ( glicin - nátrium só)

Ennek köszönhetően az aminosavak vizes oldatai pufferoldatok tulajdonságaival rendelkeznek , azaz belső sók állapotában vannak.

N H 2  - CH 2 C O H N + H 3  - CH 2 C O O - _ _ _

Az aminosavak általában minden, a karbonsavakra és aminokra jellemző reakcióba bekapcsolódhatnak .

Észterezés :

N H 2  - CH 2  - C O O H + C H 3 O H → H 2 O + N H 2  - CH 2  - C O O CH 3 ( glicin - metil -észter)

Az aminosavak fontos jellemzője a polikondenzációs képességük, ami poliamidok képződéséhez vezet , beleértve a peptideket , fehérjéket , nylont , kapront .

Peptidképződési reakció :

H O O C  - CH 2  - N H  - H + H O O C  - CH 2  - N H 2 → H O O C  - CH 2  - N H  - C O  - CH 2  - N H 2 + _ _ _ _ H2O _ _

Az aminosav izoelektromos pontja az a pH, amelynél az aminosavmolekulák maximális hányada nulla töltést tartalmaz. Ezen apHaminosav a legkevésbé mobil az elektromos térben, és ez a tulajdonság felhasználható aminosavak, valamintfehérjékéspeptidek.

Az ikerion olyan aminosavmolekula, amelyben az aminocsoportot -NH3 + , a karboxilcsoportot pedig -COO - ként jelöljük . Egy ilyen molekulának jelentős dipólusmomentuma van nulla nettó töltésnél. A legtöbb aminosav kristályai ezekből a molekulákból épülnek fel.

Egyes aminosavak több aminocsoportot és karboxilcsoportot tartalmaznak. Ezen aminosavak esetében nehéz bármilyen specifikus ikerionról beszélni .

Getting

A legtöbb aminosav a fehérjék hidrolízise során vagy kémiai reakciók eredményeként nyerhető:

C H 3 C O O H + Cl 2 + (katalizátor ) → CH 2 Cl C O O H + H Cl ; C H 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2  - C H 2 C O O H + N H 4 Cl

Optikai izoméria

Minden α-aminosav, amely az élő szervezetek részét képezi, a glicin kivételével , aszimmetrikus szénatomot tartalmaz ( a treonin és az izoleucin két aszimmetrikus atomot tartalmaz), és optikai aktivitással rendelkeznek. Szinte minden természetben előforduló α-aminosav L-konfigurációval rendelkezik, és csak ezek szerepelnek a riboszómákon szintetizált fehérjék összetételében .

D-aminosavak élő szervezetekben

A metabolikusan inaktív szerkezeti fehérjékben található aszparaginmaradékok lassú spontán, nem enzimatikus racemizálódáson mennek keresztül: a dentin és a fogzománc fehérjéiben az L-aszpartát évi ~0,1%-os sebességgel D-formává alakul [6] , amely felhasználható. az emlősök életkorának meghatározására. Az aszpartát racemizálódását a kollagén öregedésében is megfigyelték ; Feltételezzük, hogy az ilyen racemizáció az aszparaginsavra specifikus, és a peptidkötés nitrogénatomjának az aszparaginsav szabad karboxilcsoportjával végzett intramolekuláris acilezése során szukcinimid gyűrű képződése miatt megy végbe [7] .

Az aminosav nyomelemzés kifejlesztésével a D-aminosavakat először egyes baktériumok sejtfalában ( 1966 ) , majd magasabb rendű élőlények szöveteiben találták meg [8] . Így a D-aszpartát és a D-metionin feltehetően neurotranszmitterek emlősökben [9] .

Egyes peptidek poszttranszlációs módosításból származó D-aminosavakat tartalmaznak . Például a D - metionin és a D - alanin a dél-amerikai kétéltű phyllomedusa bőrében lévő opioid heptapeptidek ( dermorfin , dermenkefalin és deltorfin ) alkotórészei. A D-aminosavak jelenléte meghatározza ezeknek a peptideknek a fájdalomcsillapítóként való magas biológiai aktivitását .

Hasonlóképpen bakteriális eredetű peptid antibiotikumok képződnek, amelyek a gram-pozitív baktériumok - nizin , szubtilin és epidermin - ellen hatnak [10] .

A D-aminosavak sokkal gyakrabban a peptidek és származékaik részét képezik, amelyek gomba- és baktériumsejtekben nem riboszómális szintézis útján jönnek létre. Nyilvánvalóan ebben az esetben az L-aminosavak, amelyeket a peptidet szintetizáló enzimkomplex egyik alegysége izomerizál , szintén a szintézis kiindulási anyagaként szolgálnak .

Proteinogén aminosavak

A fehérje bioszintézis folyamatában a genetikai kód által kódolt 20 α-aminosav beépül a polipeptidláncba . Ezeken a proteinogénnek vagy standardnak nevezett aminosavak mellett egyes fehérjékben specifikus, nem szabványos aminosavak is találhatók , amelyek standard aminosavakból származnak a transzláció utáni módosítások folyamatában. A közelmúltban a transzlációs úton beépült szelenociszteint (Sec, U) és pirrolizint (Pyl, O) [11] [12] néha proteinogén aminosavnak tekintik . Ezek az úgynevezett 21. és 22. aminosavak [13] .

Megoldatlan maradt a kérdés, hogy miért pont ez a 20 aminosav lett „kiválasztott” [14] . Nem teljesen világos, hogy ezek az aminosavak miért bizonyultak előnyösebbnek más hasonlókkal szemben. Például a treonin , izoleucin és metionin bioszintetikus útvonalának egyik kulcsfontosságú köztes metabolitja az α-aminosav homoszerin. Nyilvánvaló, hogy a homoszerin egy nagyon ősi metabolit , de a treonin , izoleucin és metionin esetében léteznek aminoacil-tRNS szintetázok , tRNS -ek , de a homoszerin esetében nem.

A 20 proteinogén aminosav szerkezeti képletét általában az úgynevezett proteinogén aminosav táblázat formájában adjuk meg :

Osztályozás

Aminosav 3 betűs [15] 1 betűs [15] aminosavak emlékezeterősítő

szabály [16]

Polaritás [17] radikális úr Vw_ _

(Å 3 )

pi hidrofób skála [18] gyakoriság a fehérjékben (%) [19]
glicin gly G GGU, GGC, GGA, GGG glicin_ _ nem poláris Alifás 75.067 48 6.06 −0,4 7.03
Alanin Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Egy lanin nem poláris Alifás 89.094 67 6.01 1.8 8.76
Valine Val V GUU, GUC, GUU, GUG V aline nem poláris Alifás 117.148 105 6.00 4.2 6.73
Izoleucin ile én AUU, AUC, AUA szuleucinzom _ nem poláris Alifás 131,175 124 6.05 4.5 5.49
Leucin Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG L eucin nem poláris Alifás 131,175 124 6.01 3.8 9.68
Prolin Pro P CCU, CCC, CCA, CCG prolin_ _ nem poláris Heterociklikus 115.132 90 6.30 −1.6 5.02
Derűs Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC S erine Poláris Oximono-aminokarbonsav 105.093 73 5.68 −0,8 7.14
Treonin Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Treonin_ _ Poláris Oximono-aminokarbonsav 119.119 93 5.60 −0,7 5.53
cisztein Cys C UGU, UGC C isztein Poláris Kén 121.154 86 5.05 2.5 1.38
metionin Találkozott M AUGUSZTUS metionin_ _ nem poláris Kén 149.208 124 5.74 1.9 2.32
aszparaginsav

sav

áspiskígyó D GAU, GAC spár Dinsav _ Poláris


negatív töltésű 133.104 91 2.85 −3.5 5.49
Aszparagin Asn N AAU, AAC spárga N e Poláris Amidok 132.119 96 5.41 −3.5 3.93
Glutamin

sav

Glu E GAA, GAG ragasztó taminsav _ Poláris


negatív töltésű 147.131 109 3.15 −3.5 6.32
Glutamin Gln K CAA, CAG Q -tamin Poláris Amidok 146.146 114 5.65 −3.5 3.9
Lizin Lys K AAA, AAG L előtt Poláris pozitív töltésű 146.189 135 9.60 −3.9 5.19
Arginin Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG egy R ginin Poláris pozitív töltésű 174.203 148 10.76 −4.5 5.78
hisztidin Övé H CAU, CAC hisztidin _ Poláris

töltött

pozitívan

Heterociklikus 155.156 118 7.60 −3.2 2.26
Fenilalanin Phe F UUU, UUC F enilalanin nem poláris aromás 165.192 135 5.49 2.8 3.87
Tirozin Tyr Y UAU, UAC t Y rózsa Poláris aromás 181.191 141 5.64 −1.3 2.91
triptofán trp W UGG t W o gyűrűk nem poláris aromás,

Heterociklikus

204.228 163 5.89 −0,9 6.73
Radikális _ Funkcionális csoportok szerint Az aminoacil-tRNS szintetázok osztályai

A lizin aminosav esetében mindkét osztályba tartoznak aminoacil-tRNS szintetázok.

Bioszintetikus útvonalak szerint

A proteinogén aminosavak bioszintézisének útjai változatosak. Ugyanaz az aminosav különböző módon képződhet. Ráadásul a teljesen különböző utaknak nagyon hasonló szakaszai lehetnek. Mindazonáltal megtörténnek és indokoltak az aminosavak bioszintetikus útjaik szerinti osztályozására tett kísérletek . A következő bioszintetikus aminosavcsaládokat ismerik: aszpartát , glutamát , szerin , piruvát és pentóz . Egy adott aminosav nem mindig rendelhető egyértelműen egy adott családhoz; a korrekciókat konkrét szervezetekre és az uralkodó útvonal figyelembevételével végezzük. Az aminosavak családonként általában a következőképpen oszlanak meg:

A fenilalanint , tirozint , triptofánt néha izolálják a shikimata családban .

A szervezet azon képessége szerint, hogy szintetizáljon prekurzorokból

Az aminosavak esszenciális és nem esszenciális aminosavak osztályozása nem mentes a hátrányoktól. Például a tirozin csak akkor nem esszenciális aminosav, ha elegendő a fenilalanin. A fenilketonuriában szenvedő betegeknél a tirozin esszenciális aminosavvá válik. Az arginin az emberi szervezetben szintetizálódik, és nem esszenciális aminosavnak számít, de metabolizmusának egyes sajátosságai miatt a szervezet bizonyos élettani körülményei között esszenciális aminosavnak tekinthető. A hisztidin az emberi szervezetben is szintetizálódik, de nem mindig elegendő mennyiségben, ezért táplálékkal kell ellátni.

Az állatok katabolizmusának természete szerint

Az aminosavak biológiai lebomlása többféleképpen mehet végbe.

Az állatok katabolizmusának termékeinek természete szerint a proteinogén aminosavakat három csoportra osztják:

Aminosavak:

"Milleri" aminosavak

A „milleri” aminosavak a Stanley L. Miller 1953 -as kísérletéhez közeli körülmények között nyert aminosavak általános elnevezése . Számos különböző aminosav racemátként való képződését állapították meg, többek között: glicin , alanin, valin , izoleucin , leucin , prolin , szerin , treonin , aszpartát , glutamát

Kapcsolódó vegyületek

Az orvostudományban számos olyan anyagot, amely képes ellátni az aminosavak bizonyos biológiai funkcióit, aminosavnak is nevezik:

Alkalmazás

Az aminosavak fontos jellemzője a polikondenzációs képességük, ami poliamidok képződéséhez vezet , beleértve a peptideket , fehérjéket , nylont , nylont , enantot [20] .

Az aminosavak a sporttáplálkozás és az összetett takarmány részét képezik . Az aminosavakat az élelmiszeriparban ízesítő adalékként használják , például a glutaminsav nátriumsóját [21] .

Jegyzetek

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids  (német)  // Angewandte Chemie International Edition in English  : magazin. - 1983. - november ( Bd. 22 , Nr. 11 ). - S. 816-828 . - doi : 10.1002/anie.198308161 .
  2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren . — 2015.
  3. ↑ Ovchinnikov Yu. A. "Bioorganic Chemistry" M: Oktatás, 1987. - 815 p., 25. o.
  4. ↑ 1 2 Ernst Schulze (kémikus  )  // Wikipédia. — 2019-02-14.
  5. ↑ Karpov V. L. Mi határozza meg a gén sorsát  // Természet . - Tudomány , 2005. - 3. sz . - S. 34-43 .
  6. ↑ Helfman, P.M.; JL Bada. Aszparaginsav racemizálása élő emberek fogzománcában  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : Journal. - 1975. - 1. évf. 72 , sz. 8 . - P. 2891-2894 .
  7. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C. A csontreszorpcióból származó kollagén-fragmensek a vizeletben erősen racemizálódnak és izomerizálódnak: a fehérje öregedésének biológiai órája klinikai potenciállal (2000. február 1.). Letöltve: 2011. szeptember 5. Az eredetiből archiválva : 2012. február 2..
  8. ↑ J. van Heijenoort. Glikánláncok kialakulása a bakteriális peptidoglikán szintézisében  // Glikobiológia. — 2001-3. - T. 11 , sz. 3 . - S. 25R-36R . — ISSN 0959-6658 . Az eredetiből archiválva : 2018. augusztus 20.
  9. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-aminosavak az agyban: D-szerin a neurotranszmisszióban és a neurodegenerációban  // A FEBS folyóirat. — 2008-7. - T. 275 , sz. 14 . - S. 3514-3526 . — ISSN 1742-464X . - doi : 10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x . Az eredetiből archiválva : 2018. szeptember 15.
  10. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. A lipidhez kötött peptidoglikán prekurzorok szerepe a pórusok képződésében nizin, epidermin és más lantibiotikumok által  // Molekuláris mikrobiológia. — 1998-10. - T. 30 , sz. 2 . - S. 317-327 . — ISSN 0950-382X . Az eredetiből archiválva : 2018. augusztus 20.
  11. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias SJ Arnér. Szelenocisztein a fehérjékben – tulajdonságai és biotechnológiai felhasználás  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Általános témák. — 2005-10. - T. 1726 , sz. 1 . - S. 1-13 . — ISSN 0304-4165 . - doi : 10.1016/j.bbagen.2005.05.010 . Archiválva az eredetiből 2018. július 5-én.
  12. ↑ Joseph A. Krzycki. A pirrolizin közvetlen genetikai kódolása  // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. - T. 8 , sz. 6 . - S. 706-712 . — ISSN 1369-5274 . - doi : 10.1016/j.mib.2005.10.009 . Az eredetiből archiválva : 2018. augusztus 20.
  13. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. A genetikai kód természetes kiterjedése  // Nature Chemical Biology. — 2007-1. - T. 3 , sz. 1 . - S. 29-35 . — ISSN 1552-4450 . - doi : 10.1038/nchembio847 . Az eredetiből archiválva : 2018. augusztus 20.
  14. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. A genetikai kód és a tRNS eredetéről a transzláció előtt  // Biology Direct. — 2011-02-22. - T. 6 . - S. 14 . — ISSN 1745-6150 . - doi : 10.1186/1745-6150-6-14 . Archiválva az eredetiből 2018. június 15-én.
  15. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. A sejt: molekuláris megközelítés . — 3. kiadás. - Washington, DC: ASM Press, 2004. - xx, 713 oldal p. - ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  16. ↑ R. B. Szolovjov, biológia tanár. Több mnemonikai szabály Archivált : 2018. április 18., a Wayback Machine -nél
  17. ↑ 1 2 Berezov T.T., Korovkin B.F. Az aminosavak osztályozása // Biológiai kémia. - 3. kiadás, átdolgozva. és további .. - M . : Orvostudomány, 1998. - 704 p. — ISBN 5-225-02709-1 .
  18. ↑ J. Kyte, RF Doolittle. Egy egyszerű módszer egy fehérje hidropatikus karakterének megjelenítésére  // Journal of Molecular Biology. - 1982-05-05. - T. 157 , sz. 1 . - S. 105-132 . — ISSN 0022-2836 . Archiválva az eredetiből 2018. július 6-án.
  19. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteom izoelektromos pont adatbázis  // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. - T. 45 , sz. D1 . — S. D1112—D1116 . — ISSN 1362-4962 . doi : 10.1093 / nar/gkw978 . Archiválva az eredetiből 2018. július 2-án.
  20. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Aminosavakon alapuló polimerek szintézise és funkciói  //  Makromolekuláris kémia és fizika. — Vol. 200 , iss. 12 . — ISSN 1521-3935 . - doi : 10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p .
  21. ↑ Sadovnikova M.S., Belikov V.M. Az aminosavak ipari felhasználásának módjai. // Advances in Chemistry . 1978. T. 47. szám. 2. S. 357-383.

Irodalom

  • Aminosavak  / Lipkin V. M. , Rodionov I. L. // Nagy orosz enciklopédia  : [35 kötetben]  / ch. szerk. Yu. S. Osipov . - M .  : Nagy orosz enciklopédia, 2004-2017.
  • Zbarsky I. B. , Simakova R. A., Budkovskaya N. G. Aminosavak  // Nagy orvosi enciklopédia  : 30 kötetben  / ch. szerk. B. V. Petrovszkij . - 3. kiadás - M  .: Szovjet Enciklopédia , 1974. - T. 1: A - Antibiózis. — 576 p. : ill.
  • Miller-Urey kísérletei és vitái:
    • Miller SL Aminosavak előállítása lehetséges primitív földi körülmények között. Tudomány, v. 117, 1953. május 15
    • Miller S.L. és H.C. Urey. Szerves vegyületek szintézise a primitív földön. Tudomány, v. 130 1959. július 31
    • Miller Stanley L. és Leslie E. Orgel. A földi élet eredete. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
  • Általános biológia. Tankönyv a gimnázium 9-10 osztályos számára. Szerk. Yu. I. Polyansky. Szerk. 17., átdolgozva. - M .: Oktatás, 1987. - 288s.
  • Aminosavak, peptidek, fehérjék. Szerk. Yu. V. Mitina
  • Aminosavak // Brockhaus és Efron enciklopédikus szótára  : 86 kötetben (82 kötet és további 4 kötet). - Szentpétervár. , 1890-1907.

Linkek

  Ugrás a Wikidata elemre  Tematikus oldalak
Szótárak és enciklopédiák
 Aminosavak
Alapértelmezett
nem szabványos
Lásd még