| szelenometionin | |||
|---|---|---|---|
| | |||
| Tábornok | |||
| Chem. képlet | C 5 H 11 NO 2 Se | ||
| Fizikai tulajdonságok | |||
| Moláris tömeg | 196,106 g/ mol | ||
| Osztályozás | |||
| Reg. CAS szám | 1464-42-2 | ||
| PubChem | 15103 | ||
| Reg. EINECS szám | 215-977-0 | ||
| MOSOLYOK | C[Se]CCC(C(=O)O)N | ||
| InChI | InChI=1S/C5H11NO2Se/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H, 2-3,6H2,1H3, (H, 7,8)RJFAYQIBOAGBLC-UHFFFAOYSA-N | ||
| RTECS | EK7713840 | ||
| CHEBI | 27585 | ||
| ChemSpider | 14375 | ||
| Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve. | |||
| Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon | |||
A szelenometionin egy természetes szeléntartalmú aminosav . A szelenometionin L - enantiomerje , Se-Met (SEM) néven ismert, a szelén fontos táplálékforrása. Megtalálható a brazil dióban , gabonafélékben , szójában és más hüvelyesekben . A Se -metil-szelenocisztein vagy γ-glutamil-származéka a legjelentősebb szelénforrás; a spárgában , a hagymában és a káposztában található [1] .
In vivo a szelenometionin néha véletlenszerűen beépül a peptidláncba a metionin helyett. A szelenometionin gyorsan oxidálódik [2] . Antioxidáns hatását annakköszönheti, hogy képes semlegesíteni a reaktív oxigénfajokat . A szelén és a metionin szintén külön szerepet játszik a glutation képződésében és újrahasznosításában , amely számos szervezetben, köztük az emberben is kulcsfontosságú endogén antioxidáns.
A szelén és a kén kalkogén , és kémiai tulajdonságaik nagymértékben hasonlóak, így a metionin szelenometionin helyettesítése csak korlátozott hatással van a fehérje szerkezetére és működésére . Azonban a szelenometionin beépülése a szöveti fehérjékbe és a keratinba szarvasmarhákban, madarakban és halakban [3] lúgos betegséget ( alkalózist ) okoz.
A lúgos betegségre a soványság, a hajhullás, a paták deformitása és elvesztése, a vitalitás elvesztése és a hosszú csontok ízületeinek eróziója jellemző.
A racém szelenometionin szintéziséhez α-bróm-γ-butirolaktont használnak. A halogént ammóniával reagáltatva aminocsoport helyettesíti. A kapott bróm-hidrogént bárium-hidroxiddal semlegesítjük. Kénsavval történő savanyításkor α-amino-γ-butirolakton-hidrobromid képződik. Gyűrűjének kálium-acetáttal és etanollal való reakciója során diketopiperazin keletkezik, amely egyidejűleg két primer hidroxilcsoporttal rendelkező diol. A kálium-metil-szeleniddel végzett nukleofil helyettesítés és az ezt követő savas kezelés ezután (RS)-szelenometionint termel [4] .
A metionin helyett a szelenometionin fehérjékbe történő beépítése megkönnyíti a fehérje szerkezetének meghatározását röntgendiffrakciós analízissel , egy vagy több hullámhosszú anomális diszperzióval [5] . Egy nehéz atom, például egy szelénatom felvétele a fehérje összetételébe lehetővé teszi a röntgendiffrakciós analízis fázisproblémájának megoldását [6] .
Feltételezték, hogy a szelenometionin, amely a szelén szerves formája, könnyebben felszívódik az emberi szervezetben, mint a szelenit (a szervetlen forma) [7] . A klinikai vizsgálatok során a szelenometionin 19%-kal jobban felszívódik, mint a szelenit [7] .
Feltételezik, hogy a szelenometionin rákellenes hatása annak köszönhető, hogy enzimatikusan (a metionináz enzim által) metánszelenollá (CH 3 SeH) hasad, amelyről úgy tartják, hogy rendkívül fontos szerepet játszik a rák elleni küzdelemben [8] [9] .
A szelenometionin (0,3 és 0,7 mg/kg DL-SeMet) étrendhez való hozzáadása jelentősen javította a malacok vérplazmájának növekedési ütemét, antioxidáns kapacitását és szeléntartalmát [10] .
| Aminosavak | |
|---|---|
| Alapértelmezett | |
| nem szabványos | |
| Lásd még | |