A szelenoproteinek olyan fehérjék , amelyek a szeléntartalmú szelenocisztein (Se-Cys) aminosav egy vagy több maradékát tartalmazzák. A leírt szelenoproteinek közül 5 glutation-peroxidáz és 3 tioredoxin-reduktáz , amelyek csak egy szelenocisztein-maradékot tartalmaznak [1] . A Selenoprotein P a leggyakoribb plazma szelenoprotein . Szerkezete kissé szokatlan, mivel emberben 10 szelenociszteint tartalmaz, amelyek 2 doménbe vannak csoportosítva : az egyik - hosszú - domén, amely a polipeptidlánc N-terminálisán található , 1 szelenociszteint tartalmaz, a második - rövid - a C-terminálison található, és 9 szelenociszteint tartalmaz. A hosszú domén valószínűleg enzimatikus domén, míg a rövid doménről úgy gondolják, hogy felelős a rendkívül reaktív szelén biztonságos szállításáért a testben [2] [3] .
A szelenoproteinek mindhárom tartomány képviselőiben megtalálhatók: az eukariótákban , az archaeákban és a baktériumokban . Az eukarióták közül a szelenoproteinek meglehetősen gyakoriak az állatokban , de ritkák vagy teljesen hiányoznak más birodalmak képviselőinél (egy szelenoproteint izoláltak a Chlamydomonas zöld algából , de ezt más növényekben és gombákban nem tették meg). A baktériumokban és az archaeákban csak néhány filogenetikai csoport rendelkezik szelenoproteinekkel, míg a legtöbbben teljesen hiányoznak. Ezeket a következtetéseket a teljes genomok szekvenálása és elemzése alapján tették le, amely kimutatta a szelenoproteinek szintéziséért felelős fő- és segédgének jelenlétét vagy hiányát az adott szervezetben .
A szelenociszteint tartalmazó szelenoproteineken kívül számos olyan bakteriális szelenoprotein ismert, amelyekben a szelénatom nem kovalens kötéssel kapcsolódik . Úgy gondolják, hogy ezeknek a fehérjéknek a többsége aktív helyén tartalmaz egy szelenid ligandumot a molibdopterin kofaktorhoz . Ezek a fehérjék közé tartozik a nikotinát -dehidrogenáz [ Eubacterium barkeri , valamint a xantin-dehidrogenáz . A szelén a tRNS módosított nitrogénbázisaiba is beépíthető (2-szeleno-5-metilaminometiluridinként ) .
Végül a szelén megtalálható a fehérjékben a szelenometionin aminosav részeként , amely néha véletlenszerűen helyettesíti a metionint . Az ilyen, nem specifikusan beépített szelenometionint tartalmazó fehérjék nem minősülnek szelenoproteineknek. Azonban az összes metionin-maradék szelen-metionin-maradékokkal való helyettesítését széles körben használják a analízis fázisproblémájának megoldására , amelyet a fehérjék térszerkezetének meghatározására használnak. Míg a metionin szelenometionin helyettesítése nem jár súlyos következményekkel (legalábbis baktériumokban), a szelenocisztein nem specifikus beillesztése cisztein helyett rendkívül mérgező. Ez magyarázhatja a szelenocisztein bioszintézisének és a szelenoproteinbe való beépülésének meglehetősen összetett folyamatának jelenlétét, amely elkerüli a szabad aminosavak intermedierként való létezését. Ezért még akkor is, ha a szelenocisztein tartalmú szelenoprotein táplálékkal kerül a szervezetbe, akkor ahhoz, hogy szelénforrásként használják fel, a szelenociszteinnek először le kell bomlani, majd új szelenocisztein szintetizálódik, és már benne van a szelenoproteinben.
A szelén létfontosságú eleme az állatoknak, beleértve az embert is. Eddig körülbelül 25 különböző szelenociszteint tartalmazó szelenoproteint írtak le emberi sejtekben és szövetekben. Mivel a szelénhiány megfosztja a sejtet a szelenoproteinek szintézisének képességétől, a szelén nem megfelelő bevitelével összefüggő hatások egy vagy több specifikus szelenoprotein hiányából adódnak a szervezetben. Valójában három szelenoproteinről, a TR1 -ről , a TR3 -ról és a GPx4 -ről azt találták, hogy nélkülözhetetlenek egerekben. Másrészt az élelmiszerekben lévő túl sok szelén mérgező hatású és mérgezést okoz. A szelén szükséges és toxikus koncentrációja közötti küszöb meglehetősen szűk.
Az emberi szelenoproteinek a következők: