| pirrolizin | |
|---|---|
| | |
| Tábornok | |
| Chem. képlet | C12H21N3O3 _ _ _ _ _ _ _ |
| Fizikai tulajdonságok | |
| Moláris tömeg | 255,313 g/ mol |
| Osztályozás | |
| Reg. CAS szám | 448235-52-7 |
| PubChem | 5460671 |
| MOSOLYOK | O=C(NCCCC[C@H](C(=O)O)N)[C@H]1/N=C\C[C@H]1C |
| InChI | InChI=1S/C12H21N3O3/c1-8-5-7-14-10(8)11(16)15-6-3-2-4-9(13)12(17)18/h7-10H,2- 6,13H2,1H3,(H,15,16)(H,17,18)/t8-,9+,10-/m1/s1ZFOMKMMPBOQKMC-KXUCPTDWSA-N |
| CHEBI | 21860 |
| ChemSpider | 4574156 |
| Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve. | |
| Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon | |
A pirrolizin egy természetben előforduló aminosav, amely a metanogén archaeákban a metánanyagcsere enzimek némelyikének része . 2002 - ben fedezték fel a metiltranszferáz enzim aktív helyén a metántermelő archeonból , a Methanosarcina barkeriből [1] [2] . Emberben a pirrolizin hiányzik.
A pirrolizin tartalmaz egy α - aminocsoportot (amely biológiai körülmények között protonált NH 3 + formában van), karbonsavak egy csoportját ( amely biológiai körülmények között COO deprotonált formában van ). Pirrolin oldallánca bázikusságában és pozitív töltésében hasonló a lizinéhez , semleges pH -n .
A pirrolizin esetében az IUPAC a hárombetűs Pyl és az egybetűs O rövidítést ajánlja. Nevezhetjük 22. aminosavnak is .
Röntgen-krisztallográfiával [2] és tömegspektrometriával meghatározva a pirrolizin olyan lizin , amelynek ϵ-nitrogénje peptidkötésben van a (4r, 5r)-4-szubsztituált pirrolin -5-karboxiláttal [3] .
A pirrolizin a természetes környezetben szintetizálódik két L-lizin molekula kombinálásával . Egy lizinmolekulát először (R)-3-metil-D-ornitinné alakítanak át, amelyet azután egy második lizinhez kapcsolnak . Az -NH 2 csoportot eltávolítjuk, majd ciklizálást és dehidratálást végzünk, így L-pirrolizint kapunk [4] .
A pirrolizint az UAG kodon kódolja (általában stopkodon ). Ritkábban használják, mint más stopkodonok , és ha nyitott leolvasási keretben találjuk, általában más stopkodonok követik. Az aminosavszintézist és a fehérjékbe való beépülést azonban a pylTSBCD génklaszter által kódolt biológiai mechanizmus közvetíti [5] .
A Methanosarcina barkeri archaeában a metilcsoport transzfer gén klasztere mellett található a pylT gén , amely egy szokatlan tRNS -t kódol antikodonnal . A szomszédos pylS gén egy II. osztályú aminoacil-tRNS szintetázt kódol, amely a pirrolizint a pylT gén tRNS termékéhez köti . A pylT és pylS géneket tartalmazó operon a Methanosarcinaceae család más szekvenált tagjainak genomjában is megtalálható . A pylS és pylT gének homológjait a Gram-pozitív Desulfitobacterium hafniense baktériumban is megtalálták , bár ezeknek a homológoknak a funkciója ebben a baktériumban nem ismert. [6] CUA
Kezdetben kimutatták, hogy a pylT gén terméke, az antikodonnal (CUA) rendelkező tRNS „tölthető” a lizin aminosavval a PylS fehérje segítségével. Nemrég[ mikor? ] kimutatta, hogy az antikodonnal rendelkező tRNS CUA„tölthető” lizinnel in vitro körülmények között, a M. barkeri első és második osztályába tartozó lizin tRNS szintetázokkal történő szekvenciális kölcsönhatás révén . A legújabb adatok azt mutatják, hogy a pirrolizin közvetlen kapcsolódása a tRNS-hez a CUA antikodonnal a pylS gén fehérjetermékén keresztül történik . Ez azt jelenti, hogy a pirrolizin a 22. genetikailag kódolt aminosav. [7]
Számos metiltranszferáz aktív helyén egy további pirrolingyűrű található , ahol azt gondolják, hogy viszonylag szabadon forog. Úgy gondolják, hogy a gyűrű részt vesz a metil-amin metilcsoportjának elhelyezésében és megjelenítésében a corrinoid kofaktor általi támadás érdekében . A javasolt modell szerint a szomszédos karbonsavat hordozó maradék , a glutamát protonálódik, majd a protont az imingyűrű nitrogénjére lehet vinni, és a szomszédos gyűrűs szénatomot metil -aminnal nukleofil addíciónak vetik alá . Az e kölcsönhatás által létrehozott pozitív töltésű nitrogén ezután kölcsönhatásba léphet a deprotonált glutamáttal , ami a gyűrű orientációjának eltolódását okozza, és a metil-aminból származó metilcsoportot egy kötőrésnek teszi ki, ahol kölcsönhatásba léphet a korrinoiddal . Így a tiszta CH 3 + átkerül a kofaktor kobaltatomjára az oxidációs állapot I-ről III-ra történő megváltozásával. Ezután metil- amin eredetű ammónia szabadul fel, visszaállítva az eredeti imint [2] .
| Aminosavak | |
|---|---|
| Alapértelmezett | |
| nem szabványos | |
| Lásd még | |