Alkalikus foszfatáz

Az oldal jelenlegi verzióját még nem ellenőrizték tapasztalt közreműködők, és jelentősen eltérhet a 2019. november 7-én felülvizsgált verziótól ; az ellenőrzéshez 21 szerkesztés szükséges .
Alkalikus foszfatáz

Bakteriális alkalikus foszfatáz dimer. Az N-véget kékkel, a C-véget pirossal jelöljük [1] .
Jelölés
CAS 9001-78-9
Információ a Wikidatában  ?
Alkalikus foszfatáz

Az alkalikus foszfatáz szerkezete [1] .
Azonosítók
Szimbólum Alk_foszfatáz
Pfam PF00245
InterPro IPR001952
OKOS SM00098
PROZIT PDOC00113
SCOP 1 alk
SZUPERCSALÁD 1 alk
Elérhető fehérjeszerkezetek
Pfam szerkezetek
EKT RCSB EKT ; PDBe ; EKTj
EKT-összeg 3D modell
 Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon

Az alkalikus foszfatáz ( Alkaline phosphatase, ALP, ALKP )  egy hidroláz enzim ( EC 3.1.3.1 ), amely leválasztja a foszfátot (defoszforiláció) számos típusú molekulából, például nukleotidokból , fehérjékből és alkaloidokból . Ez egy homodimer fehérje enzim, amelynek tömege 86 kilodalton. Mindegyik monomer öt cisztein-maradékot, két cink- és egy magnéziumatomot tartalmaz, amelyek kritikusak katalitikus funkciójához [2] . Az enzim lúgos környezetben a legaktívabb [3] .

Az enzim a következő reakciókat katalizálja:

foszfát-monoészter + H 2 O = alkohol + foszfát

Az alkalikus foszfatázok defoszforiláló vegyületekként működnek. Az enzim számos szervezetben előfordul, prokariótákban és eukariótákban egyaránt , ugyanazzal az általános funkcióval, de eltérő szerkezeti formákban, hogy megfeleljenek a környezetnek, amelyben működnek. Az alkalikus foszfatáz az E. coli baktériumok periplazmatikus terében található . Ez az enzim hőstabil, és magas pH mellett maximális aktivitást mutat. Emberben a szervezetben való eredetétől függően sokféle formában előfordul - fontos szerepet játszik a máj anyagcseréjében és a csontváz fejlődésében. Ezeken a területeken való széles elterjedése miatt a véráramban lévő koncentrációját a diagnosztikusok biomarkerként használják olyan diagnózisok meghatározásához, mint a hepatitis vagy az osteomalacia [4] .

Az alkalikus foszfatáz szintjét a vérben az ALP-teszt segítségével ellenőrzik, amely gyakran szerepel a rutin vérvizsgálatokban. Ennek az enzimnek a szintje a vérben olyan tényezőktől függ, mint az életkor, a nem vagy a vércsoport [5] . Az alkalikus foszfatáz szintje a vérben szintén kétszer-négyszeresére nő a terhesség alatt. Ez a placenta által termelt további alkalikus foszfatáz eredményeként következik be. Ezenkívül az alkalikus foszfatáz kóros szintje a vérben máj-, epehólyag- vagy csontproblémákat jelezhet. A vese daganatok és fertőzések, valamint az alultápláltság szintén abnormális alkalikus foszfatáz vérszintet mutattak [6] .

Szerkezet

Az alkalikus foszfatáz egy homodimer enzim, azaz két molekulából áll. Három fémion, két Zn és egy Mg található a katalitikus helyeken , és mindkét típus kritikus az enzimaktivitás szempontjából. Az enzimek katalizálják a monoészterek hidrolízisét foszforsavban , ami ezenkívül nagy koncentrációjú foszfát akceptorral katalizálhatja a transzfoszforilációs reakciót.

Az alkalikus foszfatáz sok más enzimmel is homológ, és egy enzim szupercsalád részét képezi, számos átfedő katalitikus vonatkozással és szubsztrát jellemzővel. A vizsgálatok kimutatták, hogy az alkalikus foszfatáz család tagjai és az aril-szulfatázok között kapcsolat van. A szerkezeti hasonlóság azt jelzi, hogy ez a két enzimcsalád egy közös őstől származik. A további elemzések az alkalikus foszfátokat és arilszulfatázokat egy nagyobb szupercsaládhoz kapcsolták . Az ebben a szupercsaládban található gyakori gének foszfodiészterázokat , valamint egy autotoxint kódolnak .

Baktériumok

Gram-negatív baktériumokban, például az Escherichia coliban , az alkalikus foszfatáz a periplazmatikus térben, a belső sejtmembránon kívül és a sejtfal peptidoglikán részének belsejében található. Mivel a periplazmatikus tér érzékenyebb a környezeti változásokra, mint a belső sejt, az alkalikus foszfatáz ennek megfelelően ellenáll az inaktivációnak, denaturációnak vagy degradációnak. Ez az enzimjellemző sok más fehérje esetében szokatlan [7] .

Az E. coliban található izoenzim pontos szerkezete és funkciója kizárólag a szervetlen foszfát forrását szolgálja, ha a környezetből hiányzik ez a metabolit. A szervetlen foszfátok ezután hordozófehérjékhez kötődnek, amelyek a szervetlen foszfátokat egy specifikus, nagy affinitású transzportrendszerhez szállítják, amelyet foszfát-specifikus transzportrendszernek (Pst rendszernek) neveznek, és amely a foszfátot a citoplazmatikus membránon keresztül szállítja [8] .

Intragén komplementáció

Ha egy gén által kódolt polipeptid több másolata aggregátumot alkot, ezt a fehérjeszerkezetet multimernek nevezzük. Ha egy multimert egy adott gén két különböző mutáns allélja által termelt polipeptidekből állítanak elő, a vegyes multimer nagyobb funkcionális aktivitást mutathat, mint a nem kevert multimerek, amelyeket az egyes mutánsok külön-külön alkotnak. Ebben az esetben ezt a jelenséget intragenikus komplementációnak nevezik. Az E. coli alkalikus foszfatáz , egy dimer enzim, intragenikus komplementációt mutat [9] . Amikor az alkalikus foszfatáz bizonyos mutáns változatait kombinálták, a kapott heterodimer enzimek magasabb szintű aktivitást mutattak, mint az a kiindulási enzimek relatív aktivitása alapján várható lenne. Ezek az eredmények azt mutatták, hogy az E. coli alkalikus foszfatáz dimer szerkezete lehetővé teszi az alkotó monomerek közötti kooperatív kölcsönhatásokat, amelyek a holoenzim funkcionálisabb formáját hozhatják létre.

Tulajdonságok

Az Escherichia coli baktériumokból izolált enzim pH - optimuma 8,0 [10] , míg a szarvasmarhapépből izolált enzim pH -optimuma körülbelül 8,5 [11] .

Alkalmazás

Az Escherichia coli által termelt vad típusú alkalikus foszfatáz enzim aminosavainak módosításával olyan mutáns alkalikus foszfatáz jön létre, amely nemcsak 36-szorosára növeli az enzim aktivitását, hanem fenntartja a termikus stabilitást is [12] . Az alkalikus foszfatázok tipikus laboratóriumi alkalmazása magában foglalja a foszfát-monoészterek eltávolítását, hogy megakadályozzák az önligációt, ami nem kívánatos a plazmid DNS klónozásában [13] .

A kutatásban használt alkalikus foszfatázok a következők:

Az emberi bélrendszer alkalikus foszfatáza körülbelül 80%-os homológiát mutat a szarvasmarha bélenzimével, ami megerősíti közös evolúciós eredetüket. Ugyanaz a szarvasmarha-enzim több mint 70%-ban homológiát mutat a humán placenta enzimmel. A humán intestinalis enzim és a placenta enzim azonban szerkezeti hasonlóságuk ellenére csak 20%-os homológiát mutat [16] .

Az alkalikus foszfatázt a molekuláris biológiai kutatásokban használják az 5'-vég foszfátcsoportjainak lehasítására és e végek lekötésének megakadályozására. A terminális foszfátok eltávolítása egy terminális radioaktív jelölés bevezetését is lehetővé teszi. A legelterjedtebb a garnélarák alkalikus foszfatáza, amely foszfáthasítás után is a legkönnyebben inaktiválható.

Az alkalikus foszfatázt az enzim immunoassay -ben is széles körben használják jelölésként .

A differenciálatlan pluripotens őssejtek sejtmembránján megemelkedett az alkalikus foszfatáz szintje, ezért alkalikus foszfatázos festést alkalmaznak e sejtek kimutatására és a pluripotencia ellenőrzésére (azaz embrionális őssejtek vagy embrionális karcinóma sejtek) [17] .

Pozitív korreláció van a szérum alkalikus foszfatáz szintje és az emberi csontképződés között, bár biomarkerként való alkalmazása a klinikai gyakorlatban nem javasolt [18] .

Jelenlegi kutatás

A modern kutatók a tumor nekrózis faktor-α növekedését és közvetlen hatását vizsgálják az alkalikus foszfatáz expressziójára a vaszkuláris simaizomsejtekben, valamint azt, hogy az alkalikus foszfatáz (AP) hogyan befolyásolja a gyulladásos válaszokat, és hogyan játszhat közvetlen szerepet a szervkárosodás megelőzésében. [19] .

Tejipar

Az alkalikus foszfatázt általában a tejiparban használják a sikeres pasztőrözés indikátoraként. Ennek az az oka, hogy a tejben található leginkább hőtűrő baktérium, a Mycobacterium paratuberculosis az enzim denaturálásához szükségesnél alacsonyabb hőmérsékleten elpusztul. Ezért jelenléte ideális a sikertelen pasztőrözés jelzésére [23] [24] .

A pasztőrözési vizsgálatot általában az aktív alkalikus foszfatáz hatására fluoreszkáló oldat fluoreszcenciájának mérésével végzik. Az Egyesült Királyság tejtermelői fluorimetriás teszteket írnak elő annak bizonyítására, hogy az alkalikus foszfatáz denaturálódott [25] , mivel a p-nitro-fenil-foszfát tesztjeit nem tartják elég pontosnak ahhoz, hogy megfeleljenek az egészségügyi előírásoknak.

Alternatív megoldásként a p -nitrofenil-foszfát színváltozása használható szubsztrátként pufferoldatban (Aschaffenburg-Mullen teszt) [26] . A nyers tej általában néhány percen belül sárga színt vesz fel, míg a megfelelően pasztőrözött tej nem mutat változást. Ez alól a szabály alól vannak kivételek, például bizonyos baktériumok által termelt hőstabil alkalikus foszfatázok esetében, de ezek a baktériumok nem lehetnek jelen a tejben.

Inhibitorok

Minden emlős alkalikus foszfatáz izoenzim, kivéve a placentát (PALP és SEAP), gátolja a homoarginin , és hasonlóképpen a bélrendszer és a placenta kivételével az összeset blokkolja a levamizol [27] . A foszfát egy másik inhibitor, amely kompetitív módon gátolja az alkalikus foszfatázt [28] .

Az alkalikus foszfatáz inhibitorok másik jól ismert példája a [(4-nitro-fenil)-metil]-foszfonsav [29] .

A fémekkel szennyezett talajban az alkalikus foszfatázt a Cd (kadmium) gátolja. Ezenkívül a hőmérséklet fokozza az enzim Cd aktivitásának gátlását, ami a Km értékek növekedésében nyilvánul meg [ 30] .

A 65°C-on 2 órán át tartó melegítés a legtöbb izoenzimet inaktiválja, kivéve a placenta izoformáit (PALP és SEAP).

Emberi

Fiziológia

Emberben az alkalikus foszfatáz minden szövetben jelen van, különösen a májban, az epevezetékben, a vesékben, a csontokban és a placentában. A vérszérumban kétféle alkalikus foszfatáz izoenzim dominál: a csontváz és a máj. Gyermekkorban a legtöbb alkalikus foszfatáz csontváz eredetű [31] .

Emberben és más emlősökben a következő izoenzimek találhatók:

Négy gén négy izoenzimet kódol. A szövetekre nem specifikus alkalikus foszfatáz gén az 1. kromoszómán, a másik három izoforma génje pedig a 2. kromoszómán található [2] .

Bél alkalikus foszfatáz (IAP)

Az intestinalis alkalikus foszfatázt az enterociták választják ki, és úgy tűnik, kulcsszerepet játszik a bél homeosztázisában és védelmében [32] [33] , valamint a gyulladás visszaszorításában [34] a downstream Toll-like receptor (TLR)-4-függő downreguláció révén. és MyD88-függő gyulladásos kaszkád [35] . Defoszforilálja a toxikus/gyulladásos mikrobiális ligandumokat, például a lipopoliszacharidokat (LPS) [36] , a metilálatlan citozin-guanin dinukleotidokat, a flagellint és az extracelluláris nukleotidokat, például az uridin-difoszfátot vagy az ATP-t. Az LPS IAP általi defoszforilációja csökkentheti a Salmonella tryphimurium és Clostridioides difficile fertőzések súlyosságát, és helyreállíthatja a normál bélmikrobiótát [36] . Így a megváltozott IAP-expresszió szerepet játszik olyan krónikus gyulladásos betegségekben, mint például a gyulladásos bélbetegség (IBD) [36] [37] . Úgy tűnik, hogy szabályozza a lipid felszívódását [38]  és a bikarbonát szekréciót [39] is a nyombél nyálkahártyájában, ami szabályozza a felszíni pH-t.

Diagnosztika

Az alkalikus foszfatáz normál szintje 44-147 IU/L [40] . Az alkalikus foszfatáz szintje az epevezeték elzáródásával emelkedik [41] . Gyermekeknél és terhes nőknél a koncentráció sokkal magasabb. Az alkalikus foszfatáz alacsony szintje sokkal kevésbé gyakori, mint a megnövekedett szint. Az alkalikus foszfatáz csökkent szintje a hypophosphatasia (ritka csontbetegség) fő indikátora, amelyet a csontvázak képződésének károsodása, késleltetett fizikai fejlődés, törések stb. jellemeznek.

Az orális fogamzásgátlók csökkentik az alkalikus foszfatáz szintjét [42] .

Lásd még

Jegyzetek

  1. ↑ 1 2 PDB 1ALK : Kim EE, Wyckoff HW Az alkalikus foszfatáz reakciómechanizmusa kristályszerkezeteken alapul. Kétfém-ion katalízis  (angol)  // J. Mol. Biol. : folyóirat. - 1991. - március ( 218. évf. , 2. sz.). - P. 449-464 . - doi : 10.1016/0022-2836(91)90724-K . — PMID 2010919 .
  2. ↑ 1 2 Jose Luis Millán. Alkáli foszfatázok: Szerkezete, szubsztrátspecifitása és funkcionális rokonsága az enzimek nagy szupercsaládjának más tagjaival  //  Purinerg jelzés. — 2006-06. — Vol. 2 , iss. 2 . — P. 335–341 . — ISSN 1573-9546 1573-9538, 1573-9546 . - doi : 10.1007/s11302-005-5435-6 .
  3. ↑ Tamás L., Huttová J., Mistrk I., Kogan G. Effect of carboxymethyl kitin-glucan on the activity of some hidrolitikus enzimek kukoricanövényekben   // Chem . Pép. : folyóirat. - 2002. - 20. évf. 56 , sz. 5 . - P. 326-329 . Archiválva az eredetiből 2011. július 25-én.
  4. ↑ Alkáli foszfatáz szint teszt (ALP  ) . Healthline (2018. augusztus 10.). Letöltve: 2020. december 23.
  5. ↑ Dhruv, Lowe; Savio, John (2017. október 22.). Alkáli foszfatáz . StatPearls.
  6. ↑ Alkáli foszfatáz szint teszt (ALP  ) . Healthline (2018. augusztus 10.). Hozzáférés időpontja: 2021. augusztus 14.
  7. ↑ MJ Schlesinger, K. Barrett. Az Escherichia coli alkalikus foszfatázának reverzibilis disszociációja. I. Alegységek kialakulása és újraaktiválása  // The Journal of Biological Chemistry. — 1965-11. - T. 240 , sz. 11 . — S. 4284–4292 . — ISSN 0021-9258 .
  8. ↑ Alexander J. Ninfa. Alapvető laboratóriumi megközelítések a biokémiában és a biotechnológiában . — 2. kiadás. - Hoboken, NJ: John Wiley, 2010. - xix, 458 oldal p. - ISBN 978-0-470-08766-4 , 0-470-08766-8.
  9. ↑ MJ Hehir, JE Murphy, ER Kantrowitz. Az Escherichia coliból származó heterodimer alkalikus foszfatázok jellemzése: az intragenikus komplementáció vizsgálata  // Journal of Molecular Biology. — 2000-12-08. - T. 304 , sz. 4 . – S. 645–656 . — ISSN 0022-2836 . doi : 10.1006 / jmbi.2000.4230 .
  10. ↑ Garen A., Levinthal C. Az E. coli alkalikus foszfatáz enzimjének finomszerkezetű genetikai és kémiai vizsgálata . I. Az alkalikus foszfatáz tisztítása és jellemzése   // Biochim . Biophys. Acta : folyóirat. - 1960. - március ( 38. köt. ). - P. 470-483 . - doi : 10.1016/0006-3002(60)91282-8 . — PMID 13826559 .
  11. ↑ Harada M., Udagawa N., Fukasawa K., Hiraoka BY, Mogi M. Inorganic pyrophosphatase activity of elimined bovine pulp alkalical phosphatase at physiological pH  //  J. Dent. Res. : folyóirat. - 1986. - február ( 65. évf. , 2. sz.). - 125-127 . o . — PMID 3003174 .
  12. ↑ W. Mandecki, M. A. Shallcross, J. Sowadski, S. Tomazic-Allen. Az Escherichia coli alkalikus foszfatáz aktív helyén belüli konzervált maradékok mutagenezisével megnövekedett kcat-értékkel rendelkező enzimek keletkeznek  // Protein Engineering. – 1991-10. - T. 4 , sz. 7 . – S. 801–804 . — ISSN 0269-2139 . doi : 10.1093 / fehérje/4.7.801 .
  13. ↑ A. M. Maxam, W. Gilbert. Végjelzett DNS szekvenálása bázisspecifikus kémiai hasításokkal  // Methods in Enzymology. - 1980. - T. 65 , sz. 1 . — S. 499–560 . — ISSN 0076-6879 . - doi : 10.1016/s0076-6879(80)65059-9 .
  14. ↑ DJ Birkett, J. Done, FC Neale, S. Posen. Szérum alkalikus foszfatáz terhesség alatt; immunológiai tanulmány  // British Medical Journal. - 1966-05-14. - T. 1 , sz. 5497 . - S. 1210-1212 . — ISSN 0007-1447 . - doi : 10.1136/bmj.1.5497.1210 .
  15. ↑ FJ Benham, H. Harris. Intestinalis alkalikus foszfatázt expresszáló emberi sejtvonalak  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. – 1979-08. - T. 76 , sz. 8 . — S. 4016–4019 . — ISSN 0027-8424 . - doi : 10.1073/pnas.76.8.4016 .
  16. ↑ JC Hua, J. Berger, YC Pan, JD Hulmes, S. Udenfriend. Az emberi felnőtt, emberi magzat és szarvasmarha bélrendszeri alkalikus foszfatázainak részleges szekvenálása: összehasonlítás az emberi placenta és máj izoenzimeivel  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1986-04. - T. 83 , sz. 8 . – S. 2368–2372 . — ISSN 0027-8424 . - doi : 10.1073/pnas.83.8.2368 .
  17. ↑ E. függelék: Őssejtmarkerek . Őssejtek információi . Nemzeti Egészségügyi Intézet, az Egyesült Államok Egészségügyi és Humánszolgáltatási Minisztériuma. Letöltve: 2013. szeptember 24. Az eredetiből archiválva : 2015. szeptember 21..
  18. ↑ P. Szulc, E. Seeman, P.D. Delmas. Gyermekek és serdülők csontforgalmának biokémiai mérései  // Osteoporosis international: a European Foundation for Osteoporosis és az USA National Osteoporosis Foundation együttműködésének eredményeként létrejött folyóirat. - 2000. - T. 11 , sz. 4 . – S. 281–294 . — ISSN 0937-941X . - doi : 10.1007/s001980070116 .
  19. ↑ Az alkalikus foszfatáz a gyulladás markere lehet krónikus krónikus betegségben szenvedő betegeknél . Vese- és urológiai hírek (2010. április 16.).
  20. ↑ Sunil V. Badve, Lei Zhang, Jeff S. Coombes, Elaine M. Pascoe, Alan Cass. A szérum alkalikus foszfatáz és az eritropoézist stimuláló szerekkel szembeni elsődleges rezisztencia közötti kapcsolat krónikus vesebetegségben: a HERO-vizsgálat másodlagos elemzése  // Canadian Journal of Kidney Health and Disease. - 2015. - T. 2 . - S. 33 . — ISSN 2054-3581 . - doi : 10.1186/s40697-015-0066-5 .
  21. ↑ Misa Mizumori, Maggie Ham, Paul H. Guth, Eli Engel, Jonathan D. Kaunitz. A bélrendszer alkalikus foszfatáza szabályozza a védőfelületi mikroklíma pH-ját patkány nyombélben  // The Journal of Physiology. - 2009-07-15. - T. 587 , sz. 14. pont . — S. 3651–3663 . — ISSN 1469-7793 . doi : 10.1113 / jphysiol.2009.172270 .
  22. ↑ Wei Wang, Shan-Wen Chen, Jing Zhu, Shuai Zuo, Yuan-Yuan Ma. A bélrendszer alkalikus foszfatáza gátolja a bélből származó baktériumok transzlokációját hashártyagyulladásban szenvedő egerekben: hatásmechanizmus  // PloS One. - 2015. - T. 10 , sz. 5 . — S. e0124835 . — ISSN 1932-6203 . - doi : 10.1371/journal.pone.0124835 .
  23. ↑ H Kay. NÉHÁNY EREDMÉNY A PASTURIZÁLÁS HATÉKONYSÁGÁNAK EGY EGYSZERŰ TESZT ALKALMAZÁSÁBÓL  //  The Lancet. - 1935-06. — Vol. 225 , iss. 5835 . — P. 1516–1518 . - doi : 10.1016/S0140-6736(01)12532-8 .
  24. ↑ W. A. ​​Hoy, F. K. Neave. A FOSZFATÁZ TESZT A HATÉKONY PASTURIZÁLÁSHOZ  //  The Lancet. - 1937-09. — Vol. 230 , iss. 5949 . — P. 595–598 . - doi : 10.1016/S0140-6736(00)83378-4 .
  25. ↑ BS EN ISO 11816-1:2013 - Tej és tejtermékek. Az alkalikus foszfatáz aktivitás meghatározása. Fluorimetriás módszer tejhez és tejalapú italokhoz . Brit Szabványügyi Intézet (BSI). Letöltve: 2016. augusztus 23.
  26. ↑ R. Aschaffenburg, JEC Mullen. 381. A tej gyors és egyszerű foszfatáztesztje  (angol)  // Journal of Dairy Research. — 1949-01. — Vol. 16 , iss. 1 . — P. 58–67 . — ISSN 1469-7629 0022-0299, 1469-7629 . - doi : 10.1017/S0022029900005288 .
  27. ↑ Ujjawal Sharma, Deeksha Pal, Rajendra Prasad. Alkáli foszfatáz: áttekintés  //  Indian Journal of Clinical Biochemistry. — 2014-07. — Vol. 29 , iss. 3 . — P. 269–278 . - ISSN 0974-0422 0970-1915, 0974-0422 . - doi : 10.1007/s12291-013-0408-y .
  28. ↑ Jamshed Iqbal. Enzimmel rögzített mikroassay kapilláris elektroforézisben az alkalikus foszfatázok jellemzésére és gátlási vizsgálatára  //  Analytical Biochemistry. — 2011-07. — Vol. 414 , iss. 2 . — P. 226–231 . - doi : 10.1016/j.ab.2011.03.021 .
  29. ↑ Ganellin CR, Triggle DJ, szerk. (1999). Farmakológiai szerek szótára (1. kiadás). London: Chapman & Hall. ISBN978-0-412-46630-4.
  30. ↑ Xiangping Tan, Megan B. Machmuller, Ziquan Wang, Xudong Li, Wenxiang He. A hőmérséklet növeli a talaj alkalikus foszfatázának affinitását a Cd-  hez // Chemosphere. — 2018-04. - T. 196 . – S. 214–222 . — ISSN 1879-1298 . - doi : 10.1016/j.chemosphere.2017.12.170 .
  31. ↑ I. Reiss, D. Inderrieden, K. Kruse. Bestimmung der knochenspezifischen alkalischen Phosphatase bei Störungen des Kalziumstoffwechsels im Kindesalter  (német)  // Monatsschrift Kinderheilkunde. — 1996-01. — bd. 144 , H.9 . — S. 885–890 . — ISSN 0026-9298 . - doi : 10.1007/s001120050054 .
  32. ↑ Sayeda Nasrin Alam, Halim Yammine, Omeed Moaven, Rizwan Ahmed, Angela K. Moss. Az intestinalis alkalikus foszfatáz megakadályozza az antibiotikumok által kiváltott érzékenységet az enterális kórokozókra  // Annals of Surgery. — 2014-04. - T. 259 , sz. 4 . – S. 715–722 . — ISSN 1528-1140 . - doi : 10.1097/SLA.0b013e31828fae14 .
  33. ↑ Jean-Paul Lalles. Bél alkalikus foszfatáz: új funkciók és védőhatások  // Táplálkozási áttekintések. — 2014-02. - T. 72 , sz. 2 . – S. 82–94 . — ISSN 1753-4887 . - doi : 10.1111/nure.12082 .
  34. ↑ Siddhartha S. Ghosh, Todd WB Gehr, Shobha Ghosh. Kurkumin és krónikus vesebetegség (CKD): a fő hatásmechanizmus az endogén bélrendszeri alkalikus foszfatáz stimulálásán keresztül  // Molecules (Basel, Svájc). — 2014-12-02. - T. 19 , sz. 12 . — S. 20139–20156 . — ISSN 1420-3049 . - doi : 10,3390/molecules191220139 .
  35. ↑ Shipra Vaishnava, Lora V. Hooper. Alkáli foszfatáz: a béke megőrzése a bélhám felszínén  // Cell Host & Microbe. — 2007-12-13. - T. 2 , sz. 6 . – S. 365–367 . — ISSN 1934-6069 . - doi : 10.1016/j.chom.2007.11.004 .
  36. ↑ 1 2 3 Jan Bilski, Agnieszka Mazur-Bialy, Dagmara Wojcik, Janina Zahradnik-Bilska, Bartosz Brzozowski. Az intestinalis alkalikus foszfatáz szerepe a gyomor-bél traktus gyulladásos rendellenességeiben  // A gyulladás mediátorai. - 2017. - T. 2017 . - S. 9074601 . — ISSN 1466-1861 . - doi : 10.1155/2017/9074601 .
  37. ↑ 1. táblázat: Az irodalomból bányászott katepszin B fehérje egyetlen nukleotid polimorfizmusa (PMID: 16492714). . dx.doi.org . Hozzáférés időpontja: 2022. szeptember 19.
  38. ↑ Sonoko Narisawa, Lei Huang, Arata Iwasaki, Hideaki Hasegawa, David H. Alpers. Gyorsított zsírfelszívódás bélrendszeri alkalikus foszfatáz knockout egerekben  // Molekuláris és sejtbiológia. — 2003-11. - T. 23 , sz. 21 . — S. 7525–7530 . — ISSN 0270-7306 . - doi : 10.1128/MCB.23.21.7525-7530.2003 .
  39. ↑ Yasutada Akiba, Misa Mizumori, Paul H. Guth, Eli Engel, Jonathan D. Kaunitz. A nyombélkefe határának bélrendszeri alkalikus foszfatáz aktivitása befolyásolja a bikarbonát szekrécióját patkányokban  // American Journal of Physiology. Gasztrointesztinális és májfiziológia. — 2007-12. - T. 293 , sz. 6 . — S. G1223–1233 . — ISSN 0193-1857 . - doi : 10.1152/ajpgi.00313.2007 .
  40. ↑ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP izoenzim teszt (hivatkozás nem érhető el) . Az eredetiből archiválva : 2010. június 16. 
  41. ↑ ALP: A teszt (lefelé irányuló kapcsolat) . Letöltve: 2010. június 23. Az eredetiből archiválva : 2011. július 3.. 
  42. ↑ Schiele F., Vincent-Viry M., Fournier B., Starck M., Siest G. Biological of 11 kombinált orális fogamzásgátló szérum trigliceridekre, gamma-glutamiltranszferázra, alkalikus foszfatázra, bilirubinra és egyéb biokémiai hatásokra  (angol)  / clin . Chem. Labor. Med. : folyóirat. - 1998. - november ( 36. évf. , 11. sz.). - P. 871-878 . - doi : 10.1515/CCLM.1998.153 . — PMID 9877094 .
  Ugrás a Wikidata elemre  Szótárak és enciklopédiák
 Enzimek
Tevékenység
Szabályozás
Osztályozás
Típusok