Savas foszfatáz | |
---|---|
| |
Azonosítók | |
KF kód | 3.1.3.2 |
CAS szám | 9001-77-8 |
Enzim adatbázisok | |
IntEnz | IntEnz nézet |
BRENDA | BRENDA bejegyzés |
ExPASy | NiceZyme nézet |
MetaCyc | anyagcsere út |
KEGG | KEGG bejegyzés |
PRIAM | profil |
EKT struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Keresés | |
PMC | cikkeket |
PubMed | cikkeket |
NCBI | NCBI fehérjék |
CAS | 9001-77-8 |
A savas foszfatáz ( EC kód 3.1.3.2 , savas foszfomonoészteráz , foszfomonoészteráz ) egy foszfatáz , egy olyan típusú enzim, amelyet arra használnak, hogy az emésztés során a kapcsolódó foszforilcsoportokat más molekulákból szabadítsák fel . Foszfomonoészterázként is besorolható. A savas foszfatáz a lizoszómákban raktározódik, és akkor működik, amikor egyesülnek az endoszómákkal . Az enzim savas pH -optimumú [1] . Ez az enzim számos állat- és növényfajban megtalálható [2] .
A savas foszfatáz különféle formái megtalálhatók a különböző szervekben , és ezek szérumszintjeit használják például a prosztatarák sebészeti kezelésének sikerességének értékelésére.
Citogenetikai markerként is használják az akut limfoblaszt leukémia (ALL) két különböző vonalának megkülönböztetésére: a B-ALL (B-limfocita leukémia) savas foszfatáz negatív, a T-ALL (T-limfocita leukémia) savas foszfatáz pozitív.
A savas foszfatáz a következő reakciókat katalizálja optimális savas pH mellett (7 alatt):
Ortofoszfor monoészter + H 2 O → alkohol + H 3 PO 4A foszfatázokat a talaj mikroorganizmusai is használják, hogy hozzáférjenek a szervesen kötött foszfát tápanyagokhoz. Ezen enzimek aktivitási szintjének elemzése felhasználható a talaj biológiai foszfátszükségletének meghatározására.
Egyes növényi gyökerek, különösen fürtgyökerek , karboxilátokat választanak ki, amelyek savas foszfatáz aktivitást fejtenek ki, hogy elősegítsék a foszfor mobilizálását a táptalajban.
Egyes baktériumok, mint például a Nocardia , lebonthatják ezt az enzimet, és szénforrásként használhatják fel.
A savas foszfatáz a binukleáris metallohidrázok családjába tartozik. Ez egy heterovalens enzim, amelynek aktív helye egy Fe 3+ - Zn 2+ Központ . Az enzim emlősökben és növényekben egyaránt jelen van. Emlősökben az enzim körülbelül 35 kDa és 50 kDa közötti, ahol csak azok katalitikusan aktívak, amelyek fémközpontjukban a redox Fe 2/3+ fajokat tartalmazzák . A növényi formák körülbelül 100 kDa tömegűek, és fő funkciójuk a Fe(III)Zn(II) vagy Fe(III)Mn(II) fémcentrumot tartalmazó reaktív oxigénfajták létrehozása [3] .
Emberben az enzim a q21 lókusz 3-as kromoszómáján van kódolva. Az mRNS egy katalitikusan aktív, 354 aminosavból álló érett fehérjét kódol. A másodlagos szerkezet 44%-ban α-hélixből (16 hélix; 158 maradék), 12%-ban β-szálból (10 szál; 45 maradék), a többi hurkokból és β-fordulatokból áll [4] .
Feltételezések szerint a reakciómechanizmus akkor következik be, amikor az oxoanion két fémionhoz kötődik, helyettesítve a két kötőoldószert, amelyek nem kötött enzim formájában vannak. Ez a kötetlen forma mindkét fémionban lezárja a koordinációs szférát a hidroxil-ionokkal, és oktaéderes elrendezéseket képez. Így a mechanizmus észterhidrolízisből áll, amely a szubsztrát Zn(II)-vel való kölcsönhatásával kezdődik, majd a koordinált Fe(III)-hidroxid-ion nukleofil támadása a foszfor ellen. [5] .
A savas foszfatáz a p -nitrofenil-foszfát szubsztrátot nitrofenol képződésével hasítja , amely lúgos környezetben sárga színt ad. A prosztata izoenzim aktivitását a tartarát gátolja .
Általános tevékenység
Szérum ( p -nitrofenil-foszfáttal) | 67-167 nmol/s*l |
---|---|
férfiak | 2,5-11,7 NE |
nők | 0,3-9,2 NE |
Tartarát labilis frakció
Szérum ( p -nitrofenil-foszfáttal) | 0-16,7 nmol/s*l |
---|---|
férfiak | 0,2-3,5 NE |
nők | 0-0,8 NE |
A savas foszfatáz aktivitás meghatározása nagy diagnosztikai értékű.
Tehát ez a mutató nő a prosztatarákban . [6] Tumoráttét esetén az esetek 80-90 %-ában, metasztázis hiányában az esetek 25%-ában az enzim fokozott aktivitása figyelhető meg .
A savas foszfatáz aktivitásának meghatározása számos más betegség, például a vázrendszer differenciáldiagnózisában is szolgálhat (csak az alkalikus foszfatázok szintje emelkedett ). Az enzimaktivitás növekedése a vérlemezkék fokozott pusztulása és a hemolitikus betegségek , egyes esetekben myeloma multiplex esetén következik be . [7]
A tartratosztabil savas foszfatáz felhasználható az oszteoklasztok működésének biokémiai markereként a csontreszorpció folyamatában [ 8 ] .
Enzimek | |
---|---|
Tevékenység | |
Szabályozás | |
Osztályozás | |
Típusok |
|
Hidrolázok ( EC 3): észterázok ( EC 3.1) | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EK 3.1.1: Karboxil-észterek hidrolázai | |||||||||||||||
EC 3.1.2: Tioészterázok |
| ||||||||||||||
EC 3.1.3: Foszfatázok |
| ||||||||||||||
EC 3.1.4: Foszfodiészterázok |
| ||||||||||||||
EC 3.1.6: Szulfatáz |
| ||||||||||||||
Nukleázok (beleértve a dezoxiribonukleázokat és ribonukleázokat ) |
|