Együttműködési készség

A kooperativitás olyan biokémiai jelenség, amely a több kötőhellyel rendelkező enzimekre vagy receptorokra jellemző. A kooperativitás jelensége olyan nagy molekuláknál is megfigyelhető, amelyeknek sok azonos alegysége van ( DNS , fehérjék , foszfolipidek ), abban a pillanatban, amikor fázisátalakulások következnek be - olvadás , kibontakozás, letekercselés .

Amikor a szubsztrát az enzim egyik alegységének aktív helyéhez kötődik, a többi alegység aktiválódik. A ligandumok lehetnek nem együttműködő, pozitív vagy negatív kooperatív hatások.

A pozitív kooperativitás egyik példája az oxigén hemoglobin általi megkötése .

A negatív kooperativitás az ellenkezőjét jelenti - a ligandum fehérjéhez való kötődésének pillanatában a fehérje ligandumhoz való affinitása csökken. Példa erre a gliceraldehid-3-foszfát és a gliceraldehid-3-foszfát-dehidrogenáz enzim közötti kölcsönhatás .

A kooperativitás, a kooperativitás jelensége - a rendszer állapotában bekövetkezett  olyan változások, amelyek elemeinek kölcsönhatása a változási folyamat lefolyásával úgy növekszik, hogy jelentősen felgyorsítja a folyamat egészét ( pozitív kooperativitás ). Így az atomok vagy molekulák kölcsönhatásának erőssége a rendszer változásainak növekedésével növekszik, így ezek együttesen konzisztenssé válnak. A kooperativitás nem magyarázható az egyes atomok és molekulák tulajdonságainak egyszerű összeadásával, természete a rendszer elemeinek együttműködésében rejlik, aminek következtében a rendszer egyetlen együttesként viselkedik, egy bizonyos változási törvénynek alávetve. .

Ralph Fowler használta először a „kooperatív átmenetek” kifejezést.

Szótárak és enciklopédiák	Britannica (online)