Michaelis-Menten egyenlet
A Michaelis-Menten egyenlet, az enzimatikus kinetika legismertebb modellje egy enzim által katalizált reakció sebességének a szubsztrát koncentrációjától való függését írja le bizonyos általánosan elfogadott feltevések mellett. Az egyenlet Leonor Michaelis és Maud Leonora Menten fizikokémikusokról kapta a nevét , akik 1913 -ban publikáltak egy tanulmányt , amelyben az enzimatikus kinetika matematikai elemzését végezték el [1] . A legegyszerűbb kinetikai séma , amelyre a Michaelis-egyenlet érvényes:
Az egyenlet így néz ki:
,
ahol
- - a maximális reakciósebesség, egyenlő ;
- a Michaelis állandó. Definíció szerint ahol az enzim-szubsztrát komplex enzimre és a kiindulási szubsztrátra való lebomlás reakciójának sebességi állandója, az enzim-szubsztrát komplex képződési reakció sebességi állandója, és az enzim-szubsztrát komplex sebességi állandója lebontási reakció az enzimre és a termékre (lásd alább a reakciósebesség egyenletének levezetését). A Michaelis-állandó számszerűen megegyezik azzal a szubsztrát-koncentrációval, amelynél a reakciósebesség a maximum fele [2] ;
- a szubsztrát koncentrációja.
Az egyenlet levezetése
Az egyenlet levezetését először Briggs és Haldane javasolta [3] . A Michaelis-Menten séma által leírt enzimatikus reakciósebesség egyenlet levezetése.
A sebességi állandók megnevezése:
a reakció sebességi állandója egy enzim-szubsztrát komplex kialakulásához enzimből és szubsztrátból
az enzim-szubsztrát komplex enzim és szubsztrát disszociációs reakciójának sebességi állandója
az enzim-szubsztrát komplex enzimmé és termékké való átalakulásának sebességi állandója
Az enzim-szubsztrát komplex esetében a kvázi stacionaritás módszere alkalmazható, mivel a reakciók túlnyomó többségében az enzim-szubsztrát komplex enzimmé és termékké történő átalakulásának sebességi állandója jóval nagyobb, mint a képződés sebességi állandója. az enzim-szubsztrát komplex az enzimből és a szubsztrátból. Más szavakkal:
![{\frac {d[ES]}{dt}}=k_{1}[E][S]-(k_{{-1}}+k_{2})[ES]=0](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/98da7edc3e8d72f83cc08812a5d52df74d722da1)
Vegyük figyelembe, hogy az eredetileg csak szabad formában lévő enzim a reakció során mind enzim-szubsztrát komplex, mind szabad enzimmolekulák formájában jelen van. Ilyen módon:
![[E]_{0}=[E]+[ES]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ba52da4c6d4494af0b3086f8bef8bcbafe07c347)
Ezt alakítsuk át:
![[E]=[E]_{0}–[ES]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/38a3432f38d179fd4bd949bfd1f128332d7b585b)
Csatlakoztassuk az első egyenlethez. A zárójelek megnyitása és a kifejezések csoportosítása után a következőket kapjuk:
![{\frac {d[ES]}{dt}}=k_{1}[E]_{0}[S]-(k_{1}[S]+k_{{-1}}+k_{2} )[ES]=0](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/596a246e021ea24eaa631dee2d3efe4acac5db12)
Adjuk meg innen az enzim-szubsztrát komplex koncentrációját:
![[ES]={\frac {k_{1}[E]_{0}[S]}{k_{1}[S]+k_{{-1}}+k_{2}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a35cc28a42844b7e1a49ea8786172048c921e41e)
Az enzimreakció egészének sebessége (vagyis a termékképződés sebessége) az enzim-szubsztrát komplex bomlási sebessége az elsőrendű reakció szerint k 2 állandóval :
![v=k_{2}[ES]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/167a51292f42d4ce38afd4d3014c05eaba15b248)
Helyettesítsük be ebben a képletben azt a kifejezést, amelyet az ES koncentrációjára kaptunk. Kapunk:
![v={\frac {k_{1}k_{2}[E]_{0}[S]}{k_{1}[S]+k_{{-1}}+k_{2}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ca82b80d484268f6308cb1a17b71499f493a461c)
Osszuk el a számlálót és a nevezőt k 1 -gyel . Ennek eredményeként:
![v={\frac {k_{2}[E]_{0}[S]}{{\frac {k_{{-1}}+k_{2}}{k_{1}}}+[S] }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/7648a1f7f44a8bbbd663fdb93b2ff698d35cd13a)
A nevezőben lévő kifejezést — (k −1 +k 2 )/k 1 — Michaelis-állandónak (K m ) nevezzük. Ez egy kinetikai állandó (a koncentráció dimenziójával), amely megegyezik a szubsztrát azon koncentrációjával, amelynél az enzimreakció sebessége a maximális érték fele.
A reakció kezdeti szakaszában a szubsztrát koncentrációjának csökkenése elhanyagolható. Ekkor a kezdeti reakciósebesség kifejezése így fog kinézni:
![v_{0}={\frac {k_{2}[E]_{0}[S]_{0}{[S]_{0}+K_{m}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a9e79675f8f3dfca8fed5cfef958c8f91c1e97fb)
Ha k −1 >>k 2 , akkor az enzimreakció első szakaszában az egyensúly idővel beáll (a reakció kváziegyensúlyi módja), és az enzimreakció sebességének kifejezése már nem tartalmazza a Michaelis-állandót. , hanem a KS szubsztrát állandó , amely az enzim és a szubsztrát kölcsönhatását jellemzi egyensúlyi körülmények között:
;![v_{0}={\frac {v_{{max}}[S]}{[S]+K_{s}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c738e61fa4b714ab604d77cbb4e36e67ed9412e8)
![K_{s}={\frac {k_{{-1}}}{k_{1}}}={\frac {[E][S]}{[ES]}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/0ae1e5ddbc60b78f11185d9439cb5074638890b4)
A KS értéke felhasználható a szubsztrát enzimhez való kémiai affinitásának megítélésére.
Lásd még
Jegyzetek
- ↑ Michaelis L., Menten ML Die kinetik der invertinwirkung //Biochem. z. - 1913. - T. 49. - Sz. 333-369. - S. 352. . Hozzáférés dátuma: 2015. december 6. Az eredetiből archiválva : 2015. december 8.
- ↑ Biokémia: tankönyv / Szerk.: Severin E. S. - M .: Geotar-Med, 2004. - 784 p.
- ↑ Briggs GE, Haldane JBS Megjegyzés az enzimműködés kinematikájához // Biochem J. - 1925. - 19. kötet , no. 2 . – S. 338–339 . — PMID 16743508 .
| Enzimek | |
|---|---|
| Tevékenység | |
| Szabályozás | |
| Osztályozás | |
| Típusok |
|