Alfa hélix

Alfa hélix (α-hélix) - a fehérjék másodlagos szerkezete , amely jobbkezes hélix alakú , és amelyben a gerincben minden aminocsoport (-NH) hidrogénkötést képez a karbonilcsoporttal (-C \u003d O) a 4 aminosavval korábbi aminosav (hidrogénkötés ). A másodlagos szerkezet ezen elemét néha a klasszikus Pauling-Corey-Branson alfa -hélixnek is nevezik azon szerzők neve után, akik 1951-ben ezt a szerkezetet először leírták [1] [2] .

Az ideális α-hélix paraméterei:

• az aminosavak száma a hélix fordulatonként - 3,6-3,7
• spirál átmérője - 1,5 nm
• hélix emelkedés - 0,54 nm
• az egyik aminosav 0,15 nm

Ezeket a paramétereket abból a feltételezésből számítottuk ki, hogy az α-hélixben lévő összes aminosav (φ és ψ szögek) konformációja azonos. A valódi fehérjékben azonban az egyes aminosavmaradékok konformációi kissé eltérnek, ami a hélix tengelyének enyhe görbületéhez, a hélix fordulataiban eltérő számú aminosavhoz stb.

Jegyzetek

1. ↑ PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. A fehérjék szerkezete; a polipeptidlánc két hidrogénkötésű spirális konfigurációja  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : folyóirat. - 1951. - 1. évf. 37 . - P. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
2. ↑ PAULING L., COREY R.B. Atomkoordináták és szerkezeti tényezők a polipeptidláncok két helikális konfigurációjához  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : Journal. - 1951. - 1. évf. 37 . - 235-240. . — PMID 14834145 .

Lásd még

• másodlagos szerkezet
• Motívum (molekuláris biológia)
• β-lapok , hajtogatott rétegek  - a másodlagos szerkezet másik gyakori változata.
• β-henger
• β-szendvics
• prionok

Irodalom

• Bevezetés a fehérjefizikába 13. előadás