Béta dudor

A béta-dudor a szabályos béta-lemez hidrogénkötésének lokalizált megszakadásaként írható le, további aminosav-maradékok beépülésével a β-láncok egyik vagy mindkét hidrogénkötésébe [1] [2] [3] [4] .

Típusok

A β-dudorok csoportosíthatók a törés hossza, az egyes szálakba beillesztett maradékok száma, a megszakadt β-szálak párhuzamossága vagy anti-párhuzamossága, valamint a kétoldali szögeik (amelyek az oldalláncaik elhelyezkedését szabályozzák) alapján. Általában kétféle béta dudor létezik.

Az első típus, a klasszikus béta dudor egy antiparallel béta lapon belül vagy annak szélén fordul elő ; az első maradék a külső párkányon általában az α R konformációban van , nem pedig a normál β-ban.

A második típus, a béta-konvex hurok (más néven G1 béta-konvex típus), gyakran egy anti-párhuzamos levéllel kombinálva, de más helyzetekben is előfordul. Az egyik maradék α L konformációval rendelkezik, és egy béta- vagy alfa-fordulat része, így a motívum néha béta hajtűhurkot képez [5] .

Hatások a lánc szerkezetére

A gerincszerkezet szintjén a klasszikus β-dudorok egyszerű β-lemez aneurizmát okozhatnak , például a ribonukleáz A hosszú β-hajtűjének kidudorodását (88-91. aminosavak). A β-konvexitás β-lap hajtogatását és önmetszéspontját is okozhatja, például ha két, bal és jobb oldali α-spirális diéderszögű maradékot egymással szemben helyezünk be egy β-hajtűbe, ahogyan ez a Met9-ben ill. Asn16 pszeudoazurinban (PDB addíciós kód 1PAZ).

Befolyás a fehérjék működésére

A visszatartott dudorok rendszeresen befolyásolják a fehérje működését. A kidudorodások legalapvetőbb funkciója, hogy a mutáció stb. miatt hozzáadott extra maradékot befogadják, miközben megőrzik a kötőszerkezetet, és ezáltal a fehérje általános felépítését. Más dudorok fehérjekötő helyekhez kapcsolódnak. Bizonyos esetekben, például az immunglobulin család fehérjéiben, a konzervált dudorok elősegítik az Ig domének dimerizációját. Funkcionális jelentőséggel bírnak a DHFR (dihidrofolát-reduktáz) és SOD (szuperoxid-diszmutáz) fehérjékben is, ahol dudorokat tartalmazó hurkok veszik körül az aktív helyet .

Jegyzetek

1. ↑ Richardson, JS (1978). "A β-dudor: a nem ismétlődő fehérjeszerkezet közös kis egysége." Proc Natl Acad Sci USA . 75 (6): 2574-8. DOI : 10.1073/pnas.75.6.2574 . PMID  275827 .
2. ↑ Richardson, JS (1981). „A fehérjeszerkezet anatómiája és taxonómiája”. Adv Protein Chem . 34 , 167-339. DOI : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . PMID  7020376 .
3. ↑ Chan, A. W. (1993). "A fehérjék béta-dudorainak azonosítása, osztályozása és elemzése." Protein Science . 2 (10): 1574-90. DOI : 10.1002/pro.5560021004 . PMID  8251933 .
4. ↑ Craveur, P (2013). „β-dudorok: a β-lemez egyenetlenségeinek szerkezeti kiterjedt elemzése” . fehérjetudomány . 22 (10): 1366-1378. DOI : 10.1002/pro.2324 . Archiválva az eredetiből, ekkor: 2021-08-09 . Letöltve: 2021-08-09 . Elavult használt paraméter |deadlink=( súgó )
5. ↑ Milner-White EJ (1987). „A hurkon belüli béta-dudorok, mint a fehérjeszerkezet visszatérő jellemzői”. Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261-5. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . PMID  3801498 .