Kollagén tekercs

A kollagén tripla hélix vagy 2-es típusú hélix a rostos kollagén különböző típusainak , köztük az I. típusú kollagénnek a fő másodlagos szerkezete. Ez egy tripla hélixből áll, amely a glicin -XY ismétlődő aminosavszekvenciából áll, ahol X és Y gyakran jelentése prolin vagy hidroxiprolin [2] [3] . A háromszorosan tekercselt kollagén tropokollagén néven ismert . A kollagén hármas hélixei gyakran rostokká kötődnek, amelyek maguk is nagyobb rostokat képeznek, mint az inaknál .

Szerkezet

A glicinnek, a prolinnak és a hidroxi-prolinnak a megfelelő konfigurációban a kijelölt helyen kell lennie. Például a hidroxiprolin az Y pozícióban növeli a hármas hélix termikus stabilitását, de az X pozícióban nem [4] . A termikus stabilizálás akkor is nehéz, ha a hidroxilcsoport rossz konfigurációban van. A magas glicin- és prolintartalom miatt a kollagén nem tud szabályos α-hélixeket és β-lemezeket kialakítani . Három baloldali spirális menet van megcsavarodva, amelyek egy jobboldali hármas csavarvonalat alkotnak [5] . A kollagén hármas hélixnek 3,3 maradéka van körönként [6] .

A három lánc mindegyikét a prolin és a hidroxiprolin pirrolidin gyűrűi által végzett sztérikus taszítás stabilizálja . A pirrolidin gyűrűk nem interferálnak egymással, amikor a polipeptidlánc ezt a kiterjesztett spirális formát veszi fel, amely sokkal nyitottabb, mint a szorosan tekercselt alfa hélix forma . A három lánc hidrogénkötésekkel kapcsolódik egymáshoz. A hidrogénkötés donorok a glicin-maradékok peptid -NH-csoportjai . A hidrogénkötés-akceptorok más láncokon lévő CO-csoportok. A hidroxiprolin OH csoportja nem vesz részt a hidrogénkötések kialakításában, hanem sztereoelektronikus hatásokon keresztül stabilizálja a prolin transz-izomerjét , így stabilizálja a teljes tripla hélixet.

A kollagén hélix ( szupertekercs ) mérete maradékonként 2,9 Å (0,29 nm). A kollagén hármas hélix középpontja nagyon kicsi és hidrofób, és minden harmadik hélixnek érintkeznie kell a központtal [7] . A közepén lévő nagyon kicsi és szűk hely miatt csak a glicin oldalláncának kis hidrogénje képes kölcsönhatásba lépni vele [7] . Ez az érintkezés akkor sem lehetséges, ha a glicintől eltérő, valamivel nagyobb aminosavmaradék van jelen.

Jegyzetek

1. ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (2002. február). „A kollagén hármas hélix modelljének kristályszerkezete [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)” . Protein Science . 11 (2): 262-70. DOI : 10.1110/ps.32602 . PMC2373432  _ _ PMID  11790836 .
2. ↑ Arnab Bhattacharjee, Manju Bansal. Kollagén szerkezete: A Madras hármas spirál és a jelenlegi forgatókönyv  // IUBMB Life (International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life). — 2005-03-01. - T. 57 , sz. 3 . – S. 161–172 . - ISSN 1521-6551 1521-6543, 1521-6551 . - doi : 10.1080/15216540500090710 .
3. ↑ Mohammed Saad. Az inak kollagén kristályos doménjeinek kis felbontású szerkezetének és tömörödésének vizsgálata szinkrotron sugárzással, szerkezeti tényezők meghatározása, izomorf helyettesítési módszerek értékelése és egyéb modellezések.  Szakdolgozat 300 dpi . - 1994. - doi : 10.13140/2.1.4776.7844 .
4. ↑ Rita Berisio, Luigi Vitagliano, Lelio Mazzarella, Adriana Zagari. A kollagén hármas hélix modelljének kristályszerkezete [(Pro-Pro-Gly)10 3]  //  Protein Science. — 2009-04-13. — Vol. 11 , iss. 2 . — P. 262–270 . - doi : 10.1110/ps.32602 .
5. ↑ Bella, Jordi.
6. ↑ Harpers Illustrated Biochemistry, 30. kiadás
7. ↑ 1 2 Brodsky, Barbara et al.