A β-lemez ( β-redős réteg ) a fehérjék szabályos másodlagos szerkezetének egyik formája , valamivel ritkább, mint az alfa-hélix . A béta-lemezek béta-szálakból (szálakból) állnak, amelyeket oldalról két vagy három hidrogénkötés köt össze , és enyhén csavart, hajtogatott lapokat alkotnak.
Számos béta-lemez kombinációja fehérje aggregátumok és rostok képződéséhez vezethet, ami számos emberi és állati betegségben megfigyelhető, különösen az amiloidózisban (beleértve az Alzheimer-kórt is ).
A kifejezéseket az angolból kölcsönöztük: a β-lánc (β-lánc) vagy a β-szál (β-szál) egy polipeptidlánc 3-10 aminosav hosszúságú szakasza, megnyúlt, csaknem lineáris formában; A β-lap (β-lap) legalább két β-szálból álló szerkezet, amelyeket hidrogénkötések kapcsolnak össze .
A β-lemez szerkezetet először William Astbury javasolta az 1930-as években. Felvetette a két párhuzamos vagy antiparallel β-lánc peptidcsoportjai közötti hidrogénkötések kialakításának ötletét. Astburynek azonban nem volt elegendő adata az aminosavak közötti kötések geometriájáról, hogy egyértelmű modellt tudjon felépíteni, különös tekintettel arra, hogy nem tudott a peptidkötés síkszerűségéről . A továbbfejlesztett modellt Linus Pauling és Robert Corey javasolta 1951-ben [1] . Modelljükben szerepelt a peptidkötés planaritása, amit korábban a keto-enol tautomerizáció eredményeként magyaráztak.
A β-szálak nagy része más szálak mellett helyezkedik el, és ezekkel kiterjedt hidrogénkötés- rendszert alkot a peptidvázak C=O és NH csoportjai között. Egy teljesen kiterjesztett β-lapon a szomszédos β-szálak felfelé, majd lefelé, majd ismét felfelé mennek stb. A β-lapon a szomszédos β-szálak úgy vannak elrendezve, hogy a Cα atomjaik szomszédosak, oldalláncaik pedig egymásra mutatnak. egy irányba. A β-szál redőzött szerkezetét az magyarázza, hogy a φ és ψ szögek (C α és NH, illetve C α és C=O között) kisebbek, mint 180° (−139° és +135°), ami egy cikkcakkszerű láncformához vezet . A szomszédos szálak elrendezése lehet párhuzamos vagy antiparallel, a peptidláncok irányától függően. Előnyösebb az antipárhuzamos elrendezés, mivel ebben az esetben a szálközi hidrogénkötések egymással párhuzamosan és a β-lap szimmetriatengelyére merőlegesek.
Az ideális β-lemez (amelyben az összes aminosav főláncának konformációja azonos) lapos szerkezetű. 1973-ban azonban Chothia észrevette, hogy a fehérjékben a β-lemezek mindig úgy vannak megcsavarodva, mint egy jobb propeller, és szinte soha nem találhatók lapos és bal oldali propeller β-lemezek [2] .
A nagy aromás csoportok ( Tyr , Phen , Trp ) és a β-elágazású aminosavak ( Tre , Val , Ile ) leggyakrabban a β-lap közepén találhatók. Érdekes módon az olyan aminosavak, mint a Pro , a β-lemez szálainak szélein helyezkednek el, feltehetően azért, hogy elkerüljék a fehérje aggregációt, ami amiloidok képződéséhez vezethet [3] .
Egy nagyon egyszerű szerkezeti motívum, amely β-lapokat foglal magában, a β-hajtű , amelyben két antiparallel szálat egy rövid, 2-5 aminosavból álló hurok köt össze, amelyek közül az egyik gyakran glicin vagy prolin , és mindkettő átveheti a diédert. a szoros forgáshoz vagy β-konvexitás hurokhoz szükséges konformációk . Az egyes szálak összetettebb módon is összekapcsolhatók hosszabb hurkokkal, amelyek α-hélixeket tartalmazhatnak .
A görög kulcsmotívum négy szomszédos anti-párhuzamos szálból és az ezeket összekötő hurkokból áll. Három anti-párhuzamos szálból áll, amelyek hajtűkkel vannak összekötve, míg a negyedik az első mellett van, és a harmadik hosszabb hurokhoz kapcsolódik. Ez a fajta szerkezet könnyen kialakul a fehérje feltekeredése során [4] . Nevét a görög díszítőművészetben megszokott mintáról kapta (lásd Meander ).
Az alkotó aminosavak kiralitása miatt minden szál jobb oldali csavarodást mutat, ami a legtöbb magasabb rendű β-lemez szerkezetben nyilvánvaló. Különösen a két párhuzamos szál közötti összekötő hurok szinte mindig jobb keresztkiralitást mutat, amelyet a levél eredendő kanyargóssága erősen előnyben részesít.Ez a kapcsolathurok gyakran tartalmaz spirális régiót, ebben az esetben β-α-β motívumnak nevezik. . Egy szorosan kapcsolódó motívum, az úgynevezett β-α-β-α motívum alkotja a leggyakrabban megfigyelt fehérje harmadlagos szerkezetének, a TIMA hengernek a fő összetevőjét.
Egy egyszerű fehérje topológia, amely 2 vagy több egymást követő anti-párhuzamos β szálból áll, amelyeket hajtűhurkok kapcsolnak össze [5] [6] . Ez a motívum gyakori a β-lemezekben, és számos szerkezeti architektúrában megtalálható, beleértve a β-hengereket és a β-propellereket.
A psi hurok motívum (Ψ-hurok) két antiparallel szálból áll, amelyek között egy szál van, amely mindkét hidrogénkötéshez kapcsolódik. Négy lehetséges száltopológia létezik egyetlen Ψ-hurokhoz. Ez a motívum ritka, mivel a kialakulásához vezető folyamat valószínűtlennek tűnik a fehérje feltekeredése során. A Ψ-hurkot először az aszparaginsav-proteáz családban azonosították [7] .
A β-lemezek jelen vannak az összes β, α+β és α/β doménben, valamint sok peptidben vagy kis fehérjében, amelyeknek általános felépítése rosszul definiált [8] [9] . Minden β-domén alkothat β-hengereket , β-szendvicseket , β-prizmákat , β-propellereket és β-hélixeket .
A β-redős lemezszerkezetek kiterjesztett β-szálú polipeptidláncokból állnak, a szálak hidrogénkötésekkel kapcsolódnak szomszédaikhoz. Ennek a kiterjesztett gerincfelépítésnek köszönhetően a β-lemezek ellenállnak a nyújtásnak. A fehérjékben lévő β-lemezek alacsony frekvenciájú, harmonikaszerű mozgást végezhetnek, amit Raman-spektroszkópiával [10] figyeltek meg, és egy kvázi-folyamatos modellel elemeztek [11] .
A β-hélix ismétlődő szerkezeti egységekből áll, amelyek két vagy három rövid β-szálból állnak, amelyeket rövid hurkok kötnek össze. Ezek a blokkok spirálisan "halmozódnak" egymásra, így ugyanannak a szálnak az egymást követő ismétlődései párhuzamos orientációban hidrogénkötést képeznek egymással. Lásd β-hélix
A balkezes β-hélixeknél maguk a szálak meglehetősen egyenesek és sodratlanok; a kapott spirális felületek majdnem laposak, szabályos háromszög alakú prizma alakot alkotnak, amint az 1QRE Archean karboanhidráznál látható a jobb oldalon. További példák az LpxA lipid A szintézis enzim és a rovarok fagyásgátló fehérjéi, amelyek egyik oldalán szabályos oldalláncokkal rendelkeznek, amelyek utánozzák a jég szerkezetét [12] .
A jobb oldali β-hélixek, amelyek a bal oldalon látható pektát-liáz enzimre , vagy a P22 fág farokszerű fehérjéjére jellemzőek, kevésbé szabályos keresztmetszetűek, hosszabbak és az egyik oldalon bemélyedtek; a három linker hurok közül az egyik sorozatban csak két maradék hosszúságú, míg a többi változó, gyakran úgy tervezték, hogy linkert vagy aktív helyet képezzen [13] .
Kétoldali β-hélix (jobbkezes) található néhány bakteriális metalloproteázban; két hurka hat maradék hosszúságú, és stabilizáló kalciumionokat köt meg a szerkezeti integritás fenntartása érdekében, felhasználva a GGXGXD szekvenciamotívum Asp oldalláncának gerincét és oxigéneit [14] . Ezt a hajtást β-rollnak nevezik a SCOP osztályozásban.
| A fehérje másodlagos szerkezete | ||
|---|---|---|
| Spirálok | ||
| Kiterjesztések | ||
| Szuper másodlagos szerkezet | ||