| Citokróm b 6 f -komplex | |
|---|---|
| A Chlamydomonas reinhardtii citokróm b 6 f komplexének kristályszerkezete [1] . A lipid kettős réteget kék és piros vonalak jelzik. | |
| Azonosítók | |
| KF kód | 1.10.99.1 |
| Enzim adatbázisok | |
| IntEnz | IntEnz nézet |
| BRENDA | BRENDA bejegyzés |
| ExPASy | NiceZyme nézet |
| MetaCyc | anyagcsere út |
| KEGG | KEGG bejegyzés |
| PRIAM | profil |
| EKT struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Keresés | |
| PMC | cikkeket |
| PubMed | cikkeket |
| NCBI | NCBI fehérjék |
| Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon | |
A citokróm b 6 f komplex ( cytochrome b 6 f complex ), vagy a plasztokinol plasztocianin reduktáz egy multiprotein komplex , amely oxidálja a plasztokinolokat és redukálja a plasztocianin fehérjét , így biztosítja az elektrontranszportot az I. fotorendszer (PSI) és a II. fotorendszer (PSII ) reakcióközpontjai között . ). Csökkenti a kis vízoldható fehérjét, a plasztocianint, amely egy elektront ad át a PSII-nek [2] . Hasonló reakciót katalizál a mitokondriális elektrontranszport lánc citokróm bc 1 komplexe (III. komplex) . A citokróm b 6 f komplex jelen van a növényi kloroplasztiszok , algák és cianobaktériumok tilakoid membránjában [3] . Funkcionálisan két fotorendszert egyesít egyetlen elektronátviteli láncban a vízből a NADP + -ba , azaz résztvevője egy nem ciklikus elektronáramlásnak . Ezenkívül a citokróm komplex részt vesz az I. fotorendszer által végrehajtott ciklikus elektrontranszportban [4] .
A citokróm b 6 f komplex különleges stratégiai helyet foglal el a kloroplasztiszok elektrontranszport láncában (ETC), a PSI és a PSII között. A komplex elektrontranszport láncában figyelhető meg a legnagyobb változás a redoxpotenciálban és ennek következtében a legnagyobb energiaváltozás [4] . A citokróm komplexet érintő redox reakciók során a protonok a stromából a tilakoid lumenbe jutnak, és elektrokémiai potenciál képződik , amelynek energiáját az ATP szintáz enzim segítségével ATP szintézisére használják fel . Így a citokróm b 6 f komplex a fotoszintézis fő protonpumpája [5] .
A citokróm b 6 f komplex a következő alegységekből áll [6] [7] [8] [9] :
| Alegység | Tömeg ( kDa ) | Leírás |
|---|---|---|
| PetA ( f idézet ) | 32.273 | Drágát hordoz c . Megköti és helyreállítja a plasztocianint . |
| PetB (Cit. b 6 ) | 24.712 | B p , b n és c n drágaköveket hordoz . Részt vesz az elektronszállításban. |
| PetC (Protein Riske) | 19.295 | [2Fe-2S] vas-kén klasztert hordoz . Részt vesz az elektronszállításban. |
| PetD (IV. alegység) | 17.528 | Nem tartalmaz kofaktorokat , de szükséges a komplexum működéséhez. |
| PetG | 4.058 | A komplexum működéséhez szükséges, annak összeszerelésében részt vesz, stabilitást biztosít. |
| PetL | 3,530 | A komplexum működéséhez nem nélkülözhetetlen, de stabilizálja azt. |
| PetM | 3.841 | Az összeszerelésében részt vevő és a stabilitást biztosító szükséges alegység. |
| PetN | 3.304 | Az összeszerelésében részt vevő és a stabilitást biztosító szükséges alegység. |
A citokróm b 6 f komplex egy transzmembrán fehérje , amely nyolc alegységből áll [10] , és körülbelül 220 kDa össztömegű dimerként létezik [8] . A komplex dimerizációja a citokróm b 6 és a Riske fehérje transzmembrán doménjei [9] kölcsönhatása miatt következik be .
A komplex magja négy nagy alegységből áll: a c-típusú hemet hordozó citokróm f vagy PetA, a három hemet hordozó citokróm b 6 vagy PetB, a 2Fe-t tartalmazó Riske vas-kén fehérje (PetC) . -2S klaszter, valamint a PetD vagy IV alegység, amely nem vesz részt az elektrontranszportban, de a citokróm b 6 -tal együtt Q p -plasztokinon kötőhelyet képez . A másik négy alegység tömege 3-4 kDa, ezeket kis alegységeknek nevezik [10] [11] . Mindegyik egyetlen α-hélixből áll , stabilitást biztosít a komplex számára, és segíti a megfelelő konformáció felvételét az összeszerelés során [7] . Magasabb növényekben a PetG , PetM és PetN szükséges a komplex megfelelő működéséhez [9] .
A citokróm komplex dimerje egy központi csereüreget képez, amelyben a plasztokinonok összes oxidációs és redukciós folyamata lezajlik, és ahol a kötőhelyeik találhatók . A dimer lumen és stroma felőli oldalai nem egyenértékűek: a lumen felé néző oldal elektrokémiailag pozitívabb, ezért p-oldalnak nevezik (az angol pozitív szóból ), a stróma felé eső oldal pedig elektrokémiailag negatívabb, és n-oldalnak nevezik (az angol negatívból ). Közelebb a p-oldalhoz, a központi csereüregben, a hem b p és a Riske fehérje vas-kén klasztere között van egy Q p -hely, vagy egy kötőközpont a redukált plasztokinon QH 2 számára. , ahol oxidálódik, és közelebb az n-oldalhoz egy b n / c n hempár mellett található az oxidált plasztokinon Q Q n -kötőhelye, ahol redukálódik [12] .
A nyolc fő alegység mellett a kilencedik, legnagyobb alegységnek tekinthető a ferredoxin-NADP + -reduktáz , egy 35,3 kDa-os fehérje, amely képes kötődni a citokróm komplexhez . Ilyen komplexeket izoláltak spenótból és zöldborsóból . Feltehetően a citokróm b 6 f komplexhez kapcsolódó FNR részt vesz a ciklikus elektrontranszportban [12] .
A citokróm - b 6 f nemcsak a legkisebb, hanem a legstabilabb is a fotoszintézisben részt vevő komplexek közül. Ez azzal magyarázható, hogy gyakorlatilag nem tartalmaz olyan fotoaktív anyagokat, amelyek fény jelenlétében károsíthatnák a komplexet. Míg az I. fotorendszer felezési ideje 30-75 óra, a II. fotorendszeré 1-11 óra [13] , addig a citokróm komplex teljes élettartama több mint egy hét. A dohányon végzett vizsgálatok kimutatták, hogy a citokróm b 6 f komplex legintenzívebb szintézise a fiatal levelekben megy végbe , míg az érett levelekben szinte teljesen elnyomott szintézise. Nagyon valószínű, hogy egy ilyen folyamat állhat a levelek öregedésének és elhalásának ontogenetikai programjának hátterében [7] .
| Protein Riske | |
|---|---|
| A Riske fehérje szokatlan vas-kén klasztere. | |
| Azonosítók | |
| Szimbólum | CytB6-F_Fe-S |
| Pfam | PF08802 |
| InterPro | IPR014909 |
| Elérhető fehérjeszerkezetek | |
| Pfam | szerkezetek |
| EKT | RCSB EKT ; PDBe ; EKTj |
| EKT-összeg | 3D modell |
| Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon | |
A citokróm b 6 f komplex hét protéziscsoportot tartalmaz [8] [14] . Mindenekelőtt ezek kovalensen kötött c-típusú hem citokróm f -ből , alacsony potenciálú hem b n és nagy potenciálú hem bp citokróm b 6-ból , valamint a Riske fehérje 2Fe -2S-klasztere . Három másik protéziscsoport a citokróm-b6 f egyedi jellemzője : egy klorofill a molekula és egy β-karotin molekula , amelyek funkciója nem tisztázott, valamint a szokatlan hem c n , más néven hem c i vagy hem x [15] .
A komplex úgy merül a tilakoid membránba, hogy a Riske fehérje és a citokróm f funkcionális csoportja annak belső, lumenális felületére kerül ki, míg a citokróm b 6 két hemje a membrán vastagságában helyezkedik el, a b . p közel a belső oldalához, és b n a külső oldalához. A redox központok ilyen aszimmetrikus elrendezése a membránban biztosítja, hogy egy komplexen belül két térben elkülönülő elektrontranszport lánc létezzen. Az első, alacsony potenciálú elektrontranszport láncot a citokróm b 6 két heme alkotja - az alacsony potenciálú b n (E°' = -0,15 V) és a nagy potenciálú b p (E°' = -0,05 V). A második, nagy potenciállal rendelkező lánc tartalmazza a Riske fehérjét (E°' = +0,3 V) és a citokróm fhemet (E°' = +0,34 V). A citokróm komplexben a plasztokinolok oxidációja során két konjugált elektronáramlás valósul meg - az alacsony és a nagy potenciálú pályák mentén [16] .
Protein RiskeA Riske fehérje redoxpotenciáljának magas értékét a vassal való koordinációs kötésekben való részvétel magyarázza, két cisztein - maradék mellett két hisztidincsoport . Az ilyen magas redoxpotenciál lehetővé teszi a plasztokinolok oxidációját, ami Q-ciklus reakciókat indukál . A Riske fehérje az egész citokróm komplex kulcseleme, itt jön létre két elektron divergenciája. A komplex kristályszerkezetének vizsgálata kimutatta, hogy a 2Fe-2S centrum helyzete eltolódhat a többi redox centrumhoz képest. Kiderült, hogy a Riske fehérjének van egy mobil doménje, amelyen valójában a 2Fe-2S központ található. A 2Fe-2S központ egy elektron elfogadásával és helyreállásával megváltoztatja helyzetét, és 60°-os elforgatással 17 Å -kal eltávolodik a Q p helytől és a hem b p -től, és így megközelíti a citokróm f -et . Miután egy elektront adományozott a citokrómnak, a 2Fe-2S központ éppen ellenkezőleg, megközelíti a Q p központot, hogy szorosabb kapcsolatot létesítsen. Így egyfajta inga (shuttle) működik, amely garantálja a második elektron távozását a b p és b n hemekhez . Eddig ez az egyetlen ismert példa, amikor az elektrontranszport egy mobil doménhez kapcsolódik a fehérjeszerkezetben [17] .
Gem c nA citokróm b 6 f komplex megkülönböztető jellemzője, hogy szerkezetében egy szokatlan hem található, amely a citokróm b 6 stromális vagy n-oldali kicserélő üregének belső felületén található . Ezt a drágakövet eredetileg "hem x "-nek hívták, mert váratlan koordinációja volt . Később azonban az áttekinthetőség kedvéért átnevezték c i gem-re vagy c n gem-re . Ez egy c típusú hem , amely kovalensen kapcsolódik a citokróm b 6 Cys35 cisztein oldalláncához, és nem tartalmaz kiemelkedő aminosav ligandumokat . A hem b n közvetlen közelében található, és láthatóan gyorsan elektronokat cserél vele egy vízmolekula hídján keresztül, amely összeköti a hem b n propionát csoportját a hem c n vasatomjával . A c n hem redoxpotenciálja a pH-értéktől függően változik, és átlagosan +0,1 V körül van, ami jóval magasabb, mint a hem b n -é (E°' = -0,05 V), ami a b n -ből történő elektrontranszfer irányát jelzi. to c n [15] [12] .
Mivel a c n és b n hemek csak 4 Å távolságra vannak egymástól, úgy gondolják, hogy egyetlen kéthem citokrómként működnek. Ezenkívül a kinonanalógokkal végzett kísérletek kimutatták , hogy a c n a plasztokinolok kötőhelye a Q n központban, ahol redukálódnak. Az EPR vizsgálatok kimutatták, hogy ha a plasztokinon szintetikus analógjai hem c n - hez kötődnek , annak redoxpotenciálja -0,2 V-kal eltolódik. Ez a kinonredukciós mechanizmus jelentősen eltér attól, ami a citokróm bc 1 komplexben játszódik le, ahol nincs hem c . n . A b n / c n pár jelenléte komoly alapot ad a plasztokinon kételektronos redukciójának feltételezésére. Egy ilyen modell esetében az instabil szemikinon gyök kialakulása kizárt , ami stabilabbá teszi az egész rendszert, és jelentősen csökkenti a reaktív oxigéngyökök képződésének valószínűségét [5] [12] [15] .
A hem c n hiánya a citokróm bc 1 komplexben azt jelzi, hogy lehetséges funkciója a citokróm b 6 f komplexben az I. fotorendszer körüli ciklikus elektrontranszporttal van összefüggésben, amely nyilvánvalóan hiányzik a bc 1 komplexben. Ennek a hemnek az evolúciós eredetére a Firmicute típusú baktériumok tanulmányozása derített fényt . A génszekvenciák vizsgálata kimutatta, hogy ezekben a baktériumokban van citokróm f , a Riske fehérje és hem c n . A cianobaktériumok citokróm b 6 f komplexéhez és a mitokondriumok citokróm bc 1 komplexéhez hasonló citokróm bc komplex jelenlétét primitív fotoszintetikus ( Heliobacillus mobilis [15] ) és nem fotoszintetikus firmicutákban ( Bacillus subtilis és Bacillus stereothermophiphis ) is kimutatták. [6] ). Ez azt jelentheti, hogy a nem fotoszintetikus firmicutokban a hem c n -nek a ciklikus elektrontranszporttól eltérő funkciót kell ellátnia. Itt ez a hem részt vesz egy alternatív elektron- és protonhordozó, a menankinon (MQ), más néven K 2 -vitamin oxidációjában . A pár redoxpotenciálja (MQ/MQH2) körülbelül -0,15 V -tal negatívabb, mint a megfelelő ubikinon- vagy plasztokinon-pároké .
Amint fentebb említettük, a citokróm komplex nyolc alegységből és hét protéziscsoportból áll. Az eukariótákban a komplex hat alegységét a kloroplaszt genom kódolja , míg a PetM-et és a PetC-t (a Riske fehérjét) a nukleáris gének kódolják . Az alegységeket kódoló gének nem alkotnak egyetlen operont . A citokróm b6 (petB ) és a IV. alegység ( petD ) génjei ugyanazon promoter alatt találhatók, és a petBD operont alkotják . Velük együtt ez a policisztronos operon két Photosystem II alegységet kódol: psbB (CP47), psbT és psbH . A magasabb rendű növényekben a citokróm f ( petA ) gén az operon utolsó génje, amely tartalmazza az I. fotorendszer psaI kis alegységét, az I. fotorendszer összeállításához szükséges ycf4 faktort és az ycf10 nyitott leolvasási keretet is [18]. [9] .
A prokariótákban a Riske fehérje gén ( petC ) és a petA gén egy másik operont , a petCA - t alkot . Így a prokarióták négy nagy alegységének transzkripciója genetikailag koordinált. A négy kis Pet G, L, M és N alegység nem ugyanabban az operonban található , és genetikai koordinációjuk és szintézisük kevéssé ismert [18] .
A citokróm - b 6 f - komplex részt vesz a nem ciklikus (1) és ciklikus (2) elektrontranszportban két mobil hordozó között: a plasztokinon (QH 2 ) és a plasztocianin (Pc) között:
| H2O _ _ | → | Fotórendszer II | → | Gyors útmutatás 2 | → | Cit. b 6 f | → | PC | → | Fotórendszer I | → | NADPH | (egy) |
| NADPH / Ferredoxin | → | FNR | → | Cit. b 6 f | → | PC | → | Fotórendszer I | → | NADPH | (2) | ||
A komplex oxidálja a II. fotoszisztéma által redukált plasztokinolt , majd redukálja a réztartalmú fehérjét, a plasztocianint, amely a vizes fázisban elektrontranszfert hajt végre a következő lánckomplexbe, az I. fotorendszerbe . A baktériumok és mitokondriumok elektrontranszport láncában a plasztocianin helyett citokróm c van jelen , amely ott hasonló funkciót lát el [2] . A citokróm komplex oxidálja a redukált plasztokinont és redukálja a plasztocianint a következő egyenlet szerint:
QH 2 + 2Pc ox +2H + a stromából → Q + 2Pc vörös + 4H + a lumenbe
A Q-ciklus első része
A Q-ciklus második része
Az elektrontranszport a komplexben a protonoknak a sztrómából a lumenbe történő átvitelével és a membránon protongradiens keletkezésével jár. A Q-ciklus elve az, hogy a H + átvitele a membránon a plasztokinonok oxidációja és redukciója eredményeként megy végbe magán a komplexen. Ebben az esetben a plasztokinonok szelektíven adnak és vesznek H +-t a vizes fázisból a membrán különböző oldalairól. Az egyik plasztokinon redukciójának hajtóereje az elektronok bifurkációja: az oxidált plasztokinon egyik elektronja a redukált plasztokinonba kerül át, mivel a másik elektronja egy redox-pozitívabb plasztocianinhoz megy át, amihez jelentős energiaveszteség [19] [20] .
Mióta Peter Mitchell 1975-ben javasolta a Q-ciklus sémát [21] , a hipotézist sokszor megkérdőjelezték és megkérdőjelezték, de a kinetikai, biokémiai, termodinamikai és szerkezeti adatok felhalmozódásával ez a modell általánosan elfogadottá vált. Mindazonáltal az elmúlt évek felfedezései arra kényszerítik a tudósokat, hogy módosítsák ezt a modellt, és még alternatív sémákat is javasoljanak a reakcióhoz. A b n / c n elektronpáros hemek jelenléte a citokróm b 6 f komplexben a plasztokinon lehetséges kételektronos redukciójának feltételezéséhez vezetett, amely így megkerüli az instabil szemikinon gyök veszélyes szakaszát, és csökkenti a reaktív csoport képződését. oxigénfajták . Ezt az elméletet támasztja alá az a tény is, hogy az EPR -módszer nem detektálja a szemikinon gyökök jelentős jelenlétét a komplexben, bár vannak közvetett adatok a jelenlétük mellett [8] . Megoldatlan marad a kérdés, hogy a komplex hogyan választja el az elektronok közvetlen és ciklikus transzportját, és hogyan nem zavarják egymást. Ennek a jelenségnek a magyarázatára egy nyitott Q-ciklus modelljét javasolták, amelyben a plasztokinon redukciójához a Q n helyen az egyik elektron az oxidált plasztokinon molekulából, a második pedig a ferredoxin molekulából származik a ferredoxin -NADP + segítségével. -reduktáz . Mivel ebben a sémában a második elektron a ferredoxinból származik, nincs szükség a második plasztokinon oxidálására és a második plasztocianin redukálására. Ennek eredményeként a Q-ciklus második részének reakciója egyszerűen nem megy végbe, és a komplex visszatér eredeti állapotába. Mivel a plasztokinol oxidációja az egész folyamat korlátozó lépése, nagyon valószínű, hogy ez az út lehetővé teszi a kloroplasztiszok ETC-je mentén történő elektrontranszport sebességének növelését , és ezáltal a fotoszintézis egészének sebességét [8] [21 ] ] .
A III-as mitokondriális komplextől eltérően a citokróm b 6 f komplex egy másik típusú elektrontranszportot hajt végre, amely a ciklikus fotofoszforilációhoz szükséges . A ferredoxinból származó elektron átkerül a plasztokinonba, majd a citokróm b 6 f komplexbe, ahol a plasztocianin redukálására használják fel, amelyet aztán az I. fotorendszerben P 700 újraoxidál [22] . A plasztokinon ferredoxin általi redukálásának pontos mechanizmusa még nem ismert, és vitatható. Az egyik feltételezés az, hogy létezik egy speciális enzim, a ferredoxin-plasztokinon-reduktáz vagy NADPH-dihidrogenáz [22] . A ferredoxin-NADP + -reduktáz, amely komplexet képezhet a citokróm b 6 f komplexszel, a közelmúltban a legvalószínűbb jelöltnek tekinthető erre a szerepre . Azt is feltételezik, hogy a hem c n elektronakceptorként részt vehet a ciklikus transzportban [20] [21] . Számos bizonyíték támasztja alá a citokróm b 6 f komplex, a PSI, a ferredoxin-NADP + reduktáz és a PGRL1 transzmembrán fehérje szuperkomplexének kialakulását is. Úgy gondolják, hogy egy ilyen komplex kialakulása és bomlása megváltoztatja az elektronáramlás módját nem ciklikusról ciklikusra és fordítva [23] [24] .
A citokróm - bc 1 - komplex és a citokróm - b 6 f - komplex szerkezetileg hasonló fehérjekomplexek, amelyek közül az előbbi a mitokondriumok belső membránjában , az utóbbi pedig a kloroplasztiszok tilakoid membránjában található. Mindkét enzim hasonló reakciót hajt végre a Q-ciklus mechanizmusa révén, oxidálja a membránkinonokat, amit protontranszlokáció kísér. Az a tény, hogy mindkét komplexum ugyanazon az elven működik, a bioenergetikai elvek egységének felismeréséhez vezetett az élet minden területén.
A kloroplaszt topológiája egyszerű módon levezethető a mitokondriumok topológiájából : ehhez elképzelhető, hogy a belső mitokondriális membrán invaginációi teljesen kiszáradnak, és a kloroplaszt tilakoidjaival topológiailag egyenértékű kompartmentet alkotnak. A mitokondriumokban a citokróm bc 1 komplex a mátrixból a membrántérbe pumpálja a protonokat, a kloroplasztiszokban pedig a citokróm b 6 f komplex pumpálja a protonokat a sztrómából a tilakoid zárt belső terébe, és így fordított helyzetben van. citokróm bc 1 komplex a sík membránokhoz képest .
A komplex magja szerkezetileg hasonló a citokróm bc 1 magjához . Mindkét komplex Riske vas-kén fehérjéi homológok egymással [25] . A citokróm f és a citokróm c 1 azonban nem homológ [26] , és eltérő harmadlagos szerkezetűek : a citokróm f főleg β-lemezekből , míg a citokróm c 1 α-hélixekből áll . Mindazonáltal mindkét polipeptid tartalmaz kovalensen kapcsolt c típusú hemet , amely elektront fogad el a Riske-i vas-kén központból. Ebben az esetben e két fehérje konvergens evolúciójáról beszélhetünk [18] .
A citokróm b 6 és a IV alegység homológ a citokróm b -vel [27] . A IV. alegység (PetD) eggyel kevesebb transzmembrán alfa hélixet tartalmaz, mint a citokróm b C-terminálisa, amelynek megfelel. Ennek a helynek a harmadlagos szerkezete is különbözik a IV. alegység α-hélixei közé beépített klorofill molekula miatt. A citokróm b 6 szerkezete összességében megfelel a citokróm b négyszálú N-terminális doménjének [18] .
A citokróm bc 1 komplex nem rendelkezik a citokróm b 6 f komplex kis alegységeivel (Pet G, L, M és N) homológ alegységekkel, és lipidek foglalják el a helyüket a komplexben . A citokróm bc 1 komplex szerkezete több külső, vízoldható és transzmembrán polipeptidet is tartalmaz, amelyek csak eukarióta komplexekben találhatók meg. A fotoszintézisben részt vevő prokarióta bc 1 és b 6 f komplexekben nincsenek ilyen alegységek [18] .
A citokróm b 6 f komplex három további protetikus csoportot tartalmaz , amelyek nincsenek jelen a bc 1 komplexben: a nem gyakori hem c n , a klorofill a és a β-karotin . Ezen csoportok jelenléte jelentősen befolyásolja a komplex szerkezetét, működését, kinetikai és egyensúlyi jellemzőit. A klorofill a fitol farka belép a portálba, amely a komplex Qp helyére vezet, ami befolyásolhatja a kinonok kötődési és tartózkodási idejét . A c n hem kinonkötő helyként szolgál a b 6 f komplex Q n helyén , míg a bc 1 komplexben ez a hely a b n hemet körülvevő aminosavakból áll, és a kinonok számára jobban hozzáférhető. Az ilyen szerkezeti különbségek szignifikánsan csökkentik a Q n helyen történő inhibitorkötődés szelektivitását és hatékonyságát [18] . A β-karotin feltehetően szerkezeti funkciót tölt be, hidrofób kölcsönhatások révén kapcsolja össze a kis alegységeket , hasonlóan ahhoz, ahogy a fogpiszkáló köti össze a szendvicseket [21] .
Mivel a citokróm b 6 f komplex a sejt összes fő anyagcsere - folyamatának metszéspontjában található , expresszióját és összeállítását szinte az összes fő külső és belső tényező befolyásolja: a fény minősége és intenzitása, a reaktív oxigén koncentrációja. fajok, a fitohormonok szintje, a plasztokinonkészlet redukciójának mértéke és a cukrok szintje a sejtben. A komplex komponenseinek expresszióját befolyásoló jelátviteli útvonalak közül sok átfedheti és kölcsönhatásba léphet egymással. Tovább bonyolítja a képet, hogy a sejtmag és a kloroplasztiszok közötti jelátvitel koordinálja a plasztidokban és a sejtmagban kódolt alegységek szintézisét [9] .
A szabályozás a transzkripció szintjén történik, valamint a komplex összeszerelése a tilakoid membránban. A szabályozás egész folyamata még mindig kevéssé ismert, és magasabb rendű növényekben gyakorlatilag nem tanulmányozzák. Az egysejtű C. reinhardtii algával végzett kísérletek kimutatták, hogy az MCA1 nukleáris transzkripciós faktor stabilizálja a citokróm f mRNS -t . Az éretlen citokróm f , amely kölcsönhatásba lép az MCA1-gyel, annak proteolíziséhez vezet , így csökkenti saját expressziójának szintjét. Magasabbrendű növényekben a PRFB3 fehérje erős fényviszonyok között stabilizálja a petB transzkriptum 3'-végét, de nagyon csekély mértékben járul hozzá a citokróm b 6 f komplex szintjének változásához. Valószínű az is, hogy a hemeket a b6 és f citokrómokba beillesztő segédfehérjék bizonyos mértékben hozzájárulnak a komplex szabályozásához . A hemek jelenléte stabilizálja ezeket a fehérjéket, és elengedhetetlen a megfelelő feltekeredéshez . A nem megfelelően hajtogatott fehérjék instabilak és gyorsan proteolízisen mennek keresztül [9] .
A citokróm komplex szintézise sztöchiometrikusan összehangolt a kloroplasztisz ATP szintézis szintézisével, és függ az elektronok sebességétől és lineáris áramlásától, valamint a levél CO 2 asszimilációjának sebességétől [9] .
A fotoszintézis folyamatában a citokróm b 6 f komplex biztosítja az elektronok szállítását két reakciócentrum között - a II. fotorendszerből az I. fotorendszerbe, valamint a protonok szállítását a kloroplasztiszok sztrómájából a tilakoid lumenbe [5] . Az elektrontranszport felelős a proton gradiens létrehozásáért, amely biztosítja az ATP szintézisét a kloroplasztiszokban [11] .
A citokróm b 6 f komplex fontos szabályozó résztvevője a kloroplasztiszok ETC -jének. Itt számos fontos szabályozási funkciót lát el. Először is koordinálja a nem ciklikus elektronáramlás sebességét és a NADP + redukciót az ATP szintézissel. Mindezen folyamatok kapcsolata az intratilakoid tér pH- értékén keresztül valósul meg. Másodszor, a citokróm b 6 f komplex a kloroplasztiszok ETC-jének redox érzékelője, és érzékenyen reagál a plasztokinonkészlet redukciójára. A plasztokinon-készlet redukciós szintjének növekedésével a kloroplasztiszok átmenetét indukálja az 1-es állapotból a 2- es állapotba azáltal, hogy aktivál egy specifikus protein-kinázt , amely foszforilálja a CCKII fehérjéket . A foszforiláció következtében megváltozik a CCKII elhelyezkedése a membránban, és csökken a fényenergia áramlása a II. fotorendszerbe [28] . Az ilyen indukció valószínű modelljei a klorofill a - n keresztüli aktiválás , amelynek fitolfarka a Qp hely régiójában kerül be a csereüregbe , a Riske fehérje kiszorítása, vagy a megfelelő transzmembrán protein kináz diszulfidkötésének közvetlen redukciója a Riske fehérje vas-kén centrumát használó citokróm komplexet [29] veszik figyelembe .
Ennek a komplexnek a forgási száma a legalacsonyabb a kloroplasztiszok ETC más komponenseihez képest, így szabályozza a fotoszintézis sebességét és a fény intenzitásától vagy a pH-tól függően képes csökkenteni a magában lezajló reakciók sebességét. Ennek a folyamatnak a mechanizmusa nem ismert [30] . Szintén látható a komplex szerepe a ciklikus elektronáramlás erősítésében vagy gyengítésében, függetlenül a kloroplasztiszok állapotától , de a redoxpotenciáljuktól való közvetlen függésben [24] .
A citokróm komplex megközelítőleg azonos mennyiségben van jelen a stroma és a gran tilakoid membránjában . Gran membránokban a nem ciklikus elektrontranszportban, a stroma membránokban, ahol csak az I. fotorendszer van jelen, a ciklikus transzportban [16] . Az I. fotorendszer egy komplexe átlagosan 1,5–1,8 komplex II . fotorendszert , 8 CCKII -t , 1,5 citokróm b 6 f komplexet, 10–14 plasztokinonmolekulát , 6–8 plasztocianin molekulát és körülbelül 10 ferredoxin molekulát [31] tesz ki .
Monomer Cit. b 6 f .
Cit. b 6 f a membránban.
Cit. b 6 f kofaktorokkal és lipidekkel.
Cit. b 6 f , alulnézet.
Cit. b 6 f M. laminosusból ( 1vf5 ) .
Cit. b 6 f M. laminosusból ( 2d2c ) .
Cit. b 6 f , oldalnézet.
Cit. b 6 f a C. reinhardtii -ből .
Két idézet. f a C. reinhardtii -től .
Riske fehérje M. laminosusból .
Squirrels Riske az op. b 6 f , felülnézet.
A két Riske fehérje helyzete a Cit. b 6 f .