Fotofoszforiláció

A fotofoszforiláció  az ATP -t ADP - ből fényenergia felhasználásával szintetizálja . Az oxidatív foszforilációhoz hasonlóan a fényenergiát a tilakoidon vagy a bakteriális sejtmembránon keresztüli protongradiens létrehozására fordítják, amelyet azután az ATP-szintáz használ fel . A fotofoszforiláció a fotoszintézis egy nagyon ősi formája, amely minden fototróf eukarióta , baktérium és archaea esetében megtalálható . A foszforilációnak két típusa van: ciklikus , amely az elektrontranszport láncban lévő ciklikus elektronáramláshoz kapcsolódik, és aciklikus , amely a H 2 O -ból a NADP + -ba történő közvetlen elektronáramláshoz kapcsolódik eukarióták vagy más elektrondonorok esetében baktériumok esetében , például H2S . Egyfajta nem ciklikus típusként izolálják a pszeudociklusos fotofoszforilációt, amelyben az oxigén elektronakceptorként szolgál .

Nem ciklikus fotofoszforiláció

A nem ciklikus fotofoszforilációt D. Arnon fedezte fel 1957-ben. Valójában ez a fotoszintézis fényreakcióinak normális lefolyása, amikor a vízből származó elektron membrán- és fehérjehordozó -láncon halad át a NADP + -hoz . Az oxigénes fotoszintézis során fellépő nem ciklikus típusú fotofoszforiláció  egy evolúciósan későbbi folyamat, amely két fotorendszer együttes működését igényli. A két fotorendszer által elnyelt fény energiáját az elektronok vízről való leválasztására fordítják ( II. fotorendszer , PSII), majd ( I. fotorendszer , PSII) energiáját addig a pontig növelik, ahol képessé válik a ferredoxin és a NADP + redukálására . A folyamat során a fotonok abszorpciójából kapott elektron energiája részben protonok pumpálására és proton gradiens létrehozására fordítódik két protonpumpa működése miatt : a citokróm b 6 f komplex , részben pedig fotorendszer II. Ennek eredményeként az energia nem csak az ATP makroerg kötéseiben tárolódik, hanem a redukáló ekvivalensek kémiai potenciáljának megteremtésére is fordítódik [1] .

A nem ciklikus fotofoszforiláció élettani jelentőségét a sejt energiájához való vezető hozzájárulása határozza meg . Nemcsak a sejtben végbemenő összes reakció fő energiaforrása, hanem nagyon fontos metabolitokat is szállít , elsősorban nagymértékben redukált ferredoxint és NADPH-t, amelyek a szénciklusokban a CO 2 megkötéséhez és számos szabályozó rendszer működéséhez szükségesek ( ferredoxin ). -tioredoxin szabályozási rendszer ) [1] .

Ciklikus fotofoszforiláció

A ciklikus fotofoszforiláció az egyik legősibb folyamat az energia tárolására ATP formájában. Ebben a fotofoszforilációs módban az elektron az I. fotorendszerhez kapcsolódó ciklikus elektrontranszport lánc mentén mozog. Ebben az esetben az elektron zárt úton kering, és minden energiát csak az ATP szintézisére fordítanak [2] .

A ciklikus fotofoszforiláció során az I. fotorendszerből a NADPH-ba, majd a NADPH-ból a ferredoxinba átvitt elektron valahogy a redukált ferredoxinból a plasztokinonkészletbe kerül . Ennek a folyamatnak a pontos mechanizmusa nem ismert. Úgy gondolják, hogy ezt a reakciót egy speciális enzim  - ferredoxin-plasztokinon -oxidoreduktáz hajtja végre . Ezután a plasztokinonból a citokróm b 6 f komplexen és a plasztocianinon keresztül az elektron ismét belép az I. fotorendszerbe. Ebben az esetben a protonok a tilakoid üregbe pumpálódnak ; Amikor a protonok visszatérnek a lumenből a kloroplaszt sztrómájába, egy speciális csatornán haladnak át az ATP-szintázon belül , amit az ATP szintézise kísér. A ferredoxin-plasztokinon oxidoreduktáz szerepének legvalószínűbb jelöltjeként a közelmúltban a ferredoxin-NADP + -reduktáz , amely komplexet képezhet a citokróm b 6 f komplexszel . Feltételezhető, hogy egy speciális hem c n -en keresztül képes közvetlenül a ferredoxinról elektronokat átvinni a citokróm b 6 f komplexhez kapcsolódó plasztokinonra [3] [4] . Számos bizonyíték támasztja alá a citokróm b 6 f komplex, a fotorendszer I, a ferredoxin-NADP + reduktáz és a PGRL1 transzmembrán fehérje szuperkomplexének kialakulását is. Úgy gondolják, hogy egy ilyen komplex kialakulása és bomlása megváltoztatja az elektronáramlás módját nem ciklikusról ciklikusra és fordítva [5] [6] .

Egy másik enzim, amely részt vehet ebben a folyamatban, a kloroplasztiszok NADH-dehidrogenáz komplexe , amely hasonló a mitokondriumok NADH-dehidrogenáz komplexéhez, és homológ az I. bakteriális komplexhez [7] [8] . Oxidálja a ferredoxint és elektronokat ad a plasztokinonnak, megelőzve az oxidatív stresszt . A kloroplasztiszok NADH-dehidrogenáz komplexe legalább két PSI-vel szuperkomplexet képez az Lhca5 és Lhca6 fehérjék felhasználásával [9] . A tilakoid membránon a ciklikus fotofoszforiláció eredményeként létrejövő proton gradienst a hordozófehérjék a stromából érkező fehérjék membránba történő beillesztésére használják [10] [11] .

A ciklikus fotofoszforiláció fontos szerepet játszik a sejt különböző anyagcsere -folyamataiban. Kiegészítő ATP forrásként szolgál a CO 2 csökkentésére a Calvin-ciklusban és az NH 4 + ionok asszimilációjára , amelyekhez magas ATP / NADPH arány szükséges, valamint energiaforrás az anabolikus folyamatokhoz. A C 4 növények csoportjában a vezetőköteg bélésének sejtjeiben a ciklikus fotofoszforiláció az egyetlen ATP forrás. Tanulmányok kimutatták a ciklikus fotofoszforiláció aktivitásának növekedését és védő szerepét is stresszes körülmények között ( hő- és sóstressz, fotogátlás ) [2] .

Pszeudociklikus foszforiláció

A ferredoxinkészlet nagyon aktív redukciójával az elektronok a ferredoxinból az O 2 -be kerülnek át H 2 O képződésével (az úgynevezett Mehler-reakció ). Hasonló a ciklikus transzporthoz, hogy a folyamat során nem NADPH , hanem csak ATP szintetizálódik. A Mehler-reakció körülményei között azonban az ATP/ADP arány nagyon magas, így a rendelkezésre álló ADP mennyisége nem elegendő az ATP szintéziséhez, és ennek következtében nagyon magas protongradiens jön létre a tilakoid membránon keresztül. A reakció eredményeként az O 2 - · szuperoxid anion gyök keletkezik, amely a szuperoxid-diszmutáz enzim hatására O 2 és H 2 O 2 -dá, a peroxid pedig az aszkorbát-peroxidáz enzim hatására vízzé alakul. [12] .

A pszeudociklusos transzportban részt vevő másik enzim a kloroplaszt terminális oxidáz , amely homológ az alternatív növényi mitokondriális oxidázzal. A plasztokinon medencét oxigénnel oxidálja, vizet képezve és hő formájában energiát disszipál [13] .

Baktériumok és archaeák

A fotoszintetikus baktériumok képesek fotofoszforilációra (ciklikusan és nem ciklikusan is), de csak egy fotoszintetikus reakcióközpontjuk van, szerkezetükben hasonló a magasabb rendű növények I. vagy II. fotorendszeréhez. Mivel az ilyen baktériumok nem tudják használni a vizet kimeríthetetlen elektronforrásként, a bakteriális fotoszintézis során nem szabadul fel oxigén , és az ilyen fotoszintézis oxigénmentes . A nem ciklikus fotofoszforiláló baktériumok hidrogén-szulfidot vagy más kénvegyületeket használnak redukáló ekvivalensek (azaz elektronok vagy hidrogénatomok) donoraiként. Kivételt képeznek a cianobaktériumok , amelyek két fotorendszerrel rendelkeznek, és képesek oxigénes fotoszintézist végrehajtani, mint az algák és a magasabb rendű növények .

Lila baktériumok

A lila baktériumok egyetlen fotorendszert használnak, amely szerkezetében hasonló a növényi és cianobaktériumok PSII-hez , de a klorofillok helyett bakterioklorofillokat hordoz, és a bakteriofeofitin elsődleges elektronakceptorként szolgál .

Ezeknek a baktériumoknak a fotofoszforiláció egyetlen típusa a ciklikus fotofoszforiláció. A P 680 fő pigment gerjesztett elektronja a bakteriofeofitinhez, majd onnan a membránhordozó- kinonhoz kerül, amely belép a bakteriális citokróm bc 1 komplexbe . Innen az elektron bejut az oldható hordozóba - a citokróm c 2 -be , amely ismét visszajuttatja a reakcióközpontba . A membránkomplexek munkája következtében proton gradiens keletkezik és ATP szintézis is megtörténhet, de a NADH redukáló ekvivalensének szintézise nem megy végbe . Szintetizálásukhoz molekuláris hidrogént vagy hidrogén-szulfidot kell használni, amelyek közvetlenül redukálhatják a NAD + -ot . Ugyanezen célokra gyakran használják a környezetben jelen lévő szerves anyagok oxidációját [14] . Emellett a ferredoxin felé fordított elektrontranszfer lehetséges ATP fogyasztásával, amely a citokróm bc 1 komplex FeS fehérje szintjéből származik [14] .

Zöld kénbaktériumok és heliobaktériumok

A zöld kén baktériumokat kéntartalmú és nem kéntartalmú zöld baktériumokra osztják . A növényi PSI-hez hasonló reakcióközpontot használnak, amelyben az elsődleges elektronakceptor a bakterioklorofill. A fotoszintézis következő sémája jellemzi őket:

A diagramból látható, hogy a ferredoxinból egyszerű nem ciklikus transzferrel redukáló ekvivalensek szintetizálhatók, ha a rendszerben külső elektrondonorok vannak (H 2 S, S 0 , S 2 O 3 2- stb.). Az elektronok a menakinon vagy a citokróm c 553 redukcióján keresztül jutnak be az áramkörbe . A nem ciklikus elektronáramlás azonban nem járul hozzá az ATP szintézishez, mivel a fotorendszer I típusú reakcióközpontja nem pumpál protonokat. Így a zöld kénbaktériumok csak ciklikus fotofoszforilációval rendelkeznek, amely magában foglalja a citokróm bc 1 komplexet. Érdekes módon ezen organizmusok ciklikus fotofoszforilációja nagyon hasonló a magasabb rendű növényekéhez , és egy elektron átvitelét foglalja magában a ferredoxinról a membránhordozó menakinonra. A fotoszintézis fenti sematikus diagramja a fototróf organizmusok egy másik csoportjára, a heliobaktériumokra jellemző [14] . A zöld kénbaktériumokkal ellentétben a heliobaktériumok csak szerves anyagokat (például piruvátot ) használnak elektrondonorként [15] .

Haloarchaea

A fotofoszforiláció speciális esete a haloarchaea fotofoszforilációja , amelyek fényenergián alapuló proton gradienst hoznak létre tipikus fotorendszerek vagy elektrontranszport láncok használata nélkül. Ehelyett egy speciális fehérje van jelen a membránjukban - a bakteriorodopszin , amely kovalensen kötött retinát hordoz kofaktorként . A foton elnyelése után a retina transzból 13- cisz formába változik . Ennek során meggörbül és protont visz át a fehérje egyik végéből a másikba. Továbbá a retina elhajlik és visszatér kiinduló helyzetébe, de proton nélkül [16] .

Lásd még

• Oxidatív foszforiláció
• szubsztrát foszforiláció

Jegyzetek

1. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , p. 186.
2. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , p. 185.
3. ↑ Cramer W.A.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Transzmembrán forgalom a citokróm b6f komplexben. (angol)  // Annu Rev Biochem : folyóirat. - 2006. - 20. évf. 75 . - P. 769-790 . - doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 . — PMID 16756511 .
4. ↑ Cramer W.A.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. A citokróm b6f komplex felépítése: új protetikai csoportok, Q-tér és a komplex összeállításának „hors d'oeuvres hipotézise”. (angol)  // Photosynth Res: Journal. - 2005. - 20. évf. 85 , sz. 1 . - 133-143 . o . - doi : 10.1007/s11120-004-2149-5 . — PMID 15977064 .
5. ↑ Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi és Jun Minagawa. A fotoszintézis ciklikus elektronáramlását irányító megfoghatatlan szuperkomplex izolálása  //  Nature : Journal. - 2010. - április 22. ( 464. köt. ). - P. 1210-1213 . - doi : 10.1038/nature08885 .
6. ↑ Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon és Fabrice Rappaport. A ciklikus elektronáramlás redox-vezérelt, de független az állapotátmenettől  // Nature Communications  : Journal  . - Nature Publishing Group , 2013. - június 13. ( 4. köt. ). - doi : 10.1038/ncomms2954 .
7. ↑ Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,. A kloroplaszt NAD(P)H dehidrogenáz komplex kölcsönhatásba lép az Arabidopsis I. fotorendszerével.  (angol)  // J Biol Chem.  : folyóirat. - 2008. - Vol. 283. sz . 50 . - P. 34873-34879. . - doi : 10.1074/jbc.M803207200 . Archiválva az eredetiből 2017. szeptember 9-én.
8. ↑ Yamori W., Sakata N., Suzuki Y., Shikanai T., Makino A. Ciklikus elektronáramlás az I. fotorendszer körül a kloroplaszt NAD(P)H dehidrogenáz (NDH) komplexén keresztül jelentős élettani szerepet tölt be a fotoszintézis és a növénynövekedés során alacsony hőmérsékleten hőmérséklet a rizsben.  (angol)  // Plant J. : folyóirat. - 2011. - 20. évf. 68 , sz. 6 . - P. 966-976 . - doi : 10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x . Az eredetiből archiválva : 2014. december 29.
9. ↑ Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai. A kloroplaszt NAD(P)H dehidrogenáz komplex szerkezete és biogenezise.  (angol)  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA): folyóirat. - 2011. - 20. évf. 1807 , sz. 8 . - P. 945-953 . doi : 10.1016 / j.bbabio.2010.10.015 . Archiválva az eredetiből 2022. május 6-án.
10. ↑ Chaddock, A.M.; Mant, A.; Karnauchov, I.; Brink, S.; Herrmann, R. G.; Klösgen, R.B.; Robinson, C. Egy új típusú szignálpeptid: egy iker-arginin motívum központi szerepe a delta pH-függő tilakoid protein transzlokáz transzfer szignáljaiban.  (angol)  // EMBO J. : folyóirat. - 1995. - 1. évf. 14 , sz. 12 . - P. 2715-2722 . — PMID 7796800 . Archiválva az eredetiből 2022. január 22-én.
11. ↑ Kenneth Cline és Hiroki Mori. A thylakoid ΔpH-függő prekurzor fehérjék egy cpTatC-Hcf106 komplexhez kötődnek a Tha4-függő transzport előtt.  (angol)  // J Cell Biol. : folyóirat. - 2001. - augusztus 20. ( 154. évf. , 4. sz.). - P. 719-730 . - doi : 10.1083/jcb.200105149 . Archiválva az eredetiből 2015. július 18-án.
12. ↑ Strasburger, 2008 , p. 117.
13. ↑ McDonald AE, Ivanov AG, Bode R., Maxwell DP, Rodermel SR, Hüner NP Rugalmasság a fotoszintetikus elektrontranszportban: a plastoquinol terminális oxidáz (PTOX  ) fiziológiai szerepe  // Biochim. Biophys. Acta : folyóirat. - 2011. - augusztus ( 1807. évf . , 8. sz.). - P. 954-967 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2010.10.024 . — PMID 21056542 . Az eredetiből archiválva : 2015. szeptember 24.
14. ↑ 1 2 3 Netrusov, Kotova, 2012 , p. 186.
15. ↑ Fény - Antennák begyűjtése fotoszintézisben / Green, Beverley, Parson, WW. — Springer-Science+Business Media, BV, 2003. — Vol. 13. - P. 495. - (A fotoszintézis és a légzés fejlődése). — ISBN 978-90-481-5468-5 . Archiválva : 2016. február 7. a Wayback Machine -nál
16. ↑ Hayashi S., Tajkhorshid E., Schulten K. A bakteriorodopszin fotoizomerizációjának molekuláris dinamikai szimulációja ab initio erők segítségével a gerjesztett kromoforhoz  // Biophysical  Journal : folyóirat. - 2003. - szeptember ( 85. évf. , 3. sz.). - P. 1440-1449 . - doi : 10.1016/S0006-3495(03)74576-7 . — PMID 12944261 . Az eredetiből archiválva : 2018. december 12.

Irodalom

• Növényélettan / Szerk. I. P. Ermakova. - M . : Akadémia, 2005. - 634 p.
• Zitte P. et al., Botany / Szerk. V. V. Chuba. - 35. kiadás - M . : Akadémia, 2008. - T. 2. Növényélettan. — 495 p.
• Netrusov A.I., Kotova I.B. Mikrobiológia. - 4. kiadás, átdolgozva. és további .. - M . : "Akadémia" Kiadói Központ, 2012. - S. 46. - 384 p. - ISBN 978-5-7695-7979-0 .

Szótárak és enciklopédiák	Britannica (online)