A plasztocianin egy réztartalmú fehérje , amely részt vesz az elektronok szállításában a II . fotorendszerből az I. fotorendszerbe. Ez a monomer fehérje, amely a legtöbb edényes növényben 99 aminosavból áll , molekulatömege körülbelül 10,5 kDa . A rézkötő fehérjék plasztocianin családjának tagja .
A fotoszintézisben a plasztocianin elektronhordozó szerepét tölti be a citokróm f -ből a citokróm b 6 / f komplexből a P700 + -ig az I. fotorendszerből. A citokróm b 6 /f komplex és az I. fotorendszer membránhoz rögzített fehérjekomplexek, amelyek aktív központjai a tilakoid membrán luminális oldalán helyezkednek el . A citokróm f elektrondonor, míg a P700 + elektront fogad el a redukált plasztocianinból.
A plasztocianin volt az első réztartalmú fehérje, amelynek szerkezetét röntgendiffrakciós elemzéssel sikerült megfejteni . Harmadlagos szerkezete a béta hordó, amely más fehérjékhez kötődő fehérjékre jellemző [1] . Bár a plasztocianin molekula harmadlagos szerkezete eltérő a magasabb rendű növények , algák és cianobaktériumok esetében , a rézkötő hely szerkezete erősen konzervált. Általában "torzított trigonális piramisként" szoktam leírni, melynek alapja két hisztidinből két nitrogénatomból (N 1 és N 2 ), ciszteinből pedig egy kénatomból (S 1 ) áll . A piramis tetejét egy kénatom (S 2 ) alkotja axiális metioninból . A "torzulás" a réz- és kéntartalmú ligandumok közötti kötéshossz mentén következik be : a Cu-S1 kötés rövidebb (207 pikométer ), mint a Cu-S2 ( 282 pikométer). A kiterjesztett Cu-S 2 kötés destabilizálja a Cu II -t és növeli a fehérje redox potenciálját. A fehérje kék színe (abszorpciós csúcs 597 nm -en) a Cu-S 1 kötés hatására magyarázható , ahol töltésátvitel történik S pπ -ről Cu dx 2 -y 2 -re [2] .
A plasztocianin redukálásakor a His - 87 pKa = 4,4 protonálttá válik . A protonálódás hatására leválik a rézatomról, és a kötőhely lapos háromszöggé válik.
Bár a plasztocianin molekula felülete a rézkötő hely közelében változhat, minden plasztocianinnak van egy hidrofób felülete, amely körülvesz egy fedetlen hisztidint, amely kötést hoz létre a rézzel. A növényi plasztocianinokban a savas maradékok az erősen konzervált -83 tirozin mindkét oldalán találhatók . A zellercsaládba tartozó algákból és edényes növényekből származó plasztocianinok hasonló savas maradékokkal rendelkeznek, de formájukban különböznek a növényi plasztocianinoktól – hiányzik az 57. és 58. aminosav. A cianobaktériumokban a töltött aminosavak eloszlása a fehérje felületén eltér az eukarióta plasztocianinokétól, és szerkezetük nagyon eltérő lehet a különböző baktériumfajokban. Sok cianobaktériumban a plasztocianin 107 aminosavból áll. Bár a baktériumokban a savas helyek nem konzerváltak, egy hidrofób hely mindig jelen van. Úgy gondolják, hogy funkciója az, hogy megkösse és felismerje az elektrontranszfer folyamatában részt vevő más fehérjék helyeit.
A plasztocianint (Cu 2+ Pc) a citokróm f redukálja :
Cu 2+ Pc + e - → Cu + PcRedukció után a Cu + Pc az I. fotorendszer F alegységéhez kötődik. A P700 + oxidálja a Cu + Pc-t:
Cu + Pc → Cu 2+ Pc + e -A plasztocianin redoxpotenciálja körülbelül +0,37 V [3] , az izoelektromos pontja pedig körülbelül 4 pH -n van [4] .