Proteolízis

A proteolízis a fehérjehidrolízis folyamata , amelyet peptid-hidrolázoknak vagy proteázoknak nevezett enzimek katalizálnak .

Jelentése

A proteolízis fontos szerepet játszik a következő folyamatokban a szervezetben:

• az élelmiszer-fehérjék lebontása aminosavakra az emésztőenzimek hatására a gyomorban és a vékonybélben ;
• a szervezet saját fehérjéinek felosztása az anyagcsere folyamatában ;
• enzimek, hormonok és biológiailag aktív peptidek képződése inaktív prekurzoraikból;
• növényekben a proteolízis részt vesz a magtároló fehérjék mobilizálásában a csírázás során .

A proteolízis típusai

A proteolitikus enzimek hatása két csoportra osztható:

• korlátozott proteolízis , amelyben a proteáz specifikusan hasít egy vagy több peptidkötést a célfehérjében, ami általában az utóbbi funkcionális állapotának megváltozásához vezet: például az enzimek aktiválódnak, a prohormonok hormonokká alakulnak;
• korlátlan, vagy teljes proteolízis , amelyben a fehérjék egyedi aminosavakra bomlanak le.

A proteázok osztályozása

A szubsztrát molekula támadási helye szerint a proteolitikus enzimeket endopeptidázokra és exopeptidázokra osztják :

• endopeptidázok vagy proteinázok hasítják a peptidkötéseket egy peptidláncon belül. Felismerik és megkötik a szubsztrátok rövid peptidszekvenciáit, és viszonylag specifikusan hidrolizálják a kötéseket bizonyos aminosavak között.
• az exopeptidázok a lánc végéről hidrolizálják a peptideket: az aminopeptidázok - az N-terminálisról, a karboxipeptidázok - a C-terminálisról. Végül a dipeptidázok csak a dipeptideket hasítják .

A proteázokat katalizáló mechanizmusuk típusa szerint is osztályozzák . A Biokémia és Molekuláris Biológia Nemzetközi Szövetsége a proteázok több osztályát különbözteti meg, köztük [1] :

• Szerin proteázok
• Aszparaginsav proteázok
• Cisztein proteázok
• Metalloproteázok

Korlátozott proteolízis

A korlátozott proteolízis az a folyamat, amikor egy fehérjemolekulában egy vagy több peptidkötést hasítanak egy proteáz enzim . A korlátozott proteolízis az egyik szabályozási poszttranszlációs módosítás . A korlátozott proteolízis megváltoztathatja a fehérje olyan tulajdonságait, mint az enzimaktivitás, a más fehérjékhez való kötődés képessége, az intracelluláris lokalizáció.

Példák korlátozott proteolízisre

A sejt korlátozott proteolízist használhat különféle célokra:

• N- és C-terminális szignálszekvenciák hasítására az intracelluláris fehérjetranszport folyamatában [2] ;
• a proprotein polipeptid lánc segédrészének eltávolítására, amely segít a megfelelő harmadlagos szerkezet kialakításában (C-peptid a proinzulinban);
• enzimprekurzorok (emésztőenzimek, véralvadási proteázok [3] ) aktiválására;
• a fehérje lokalizációjának megváltoztatására (egyes citoplazmatikus fehérjék korlátozott proteolízis után átjutnak a sejtmagba: SREBP, NF-κB [4] , YB-1 [5] );
• fiziológiailag aktív oligopeptidek előállítása egy prekurzor fehérjéből (a proopiomelanokortin hasítása endorfin , adrenokortikotrop hormon , α- és y -melanocita-stimuláló hormonok és más fiziológiailag aktív peptidek képzésére);
• átvágja a hidat a fehérjedomének között, miközben a domének általában érintkezésben maradnak egymással (a diftéria toxin érése [3] , a HCF-1 sejtproliferációs faktor kialakulása;
• a poliproteinekben lévő fehérjegömbök szétválasztására (ez jellemző a vírusokra) [6] ;
• több fehérjeizoform kinyerésére (a Stat5 és Stat6 fehérjék korlátozott proteolízise a transzkripciót aktiváló doméneket nem tartalmazó izoformáik kialakulásához vezet).

Jegyzetek

1. ↑ Biokémiai és Molekuláris Biológiai Szövetség (NC-IUBMB). A Biokémiai és Molekuláris Biológiai Nemzetközi Unió (NC-IUBMB) Nómenklatúra Bizottsága (nem elérhető link) . Hozzáférés dátuma: 2012. december 29. Az eredetiből archiválva : 2013. január 5.. (határozatlan) 
2. ↑ Pushkina N. V. (1998). A fehérjék poszttranszlációs módosításai, RSU kiadó, Rostov-on-Don
3. ↑ 1 2 Sztepanov V. M. (1996). Molekuláris biológia. A fehérjék szerkezete és funkciói, Higher School, Moszkva.
4. ↑ Goulet, B. és Nepveu, A. Teljes és korlátozott proteolízis a sejtciklus progressziójában  //  Cell Cycle : folyóirat. - 2004. - 20. évf. 3 . - 986-989 . o . — PMID 15254406 .
5. ↑ Sorokin, AV, Selyutina, AA, Skabkin, MA, Guryanov, SG, Nazimov, IV, Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, PH, Ovchinnikov, LP és Evdokimova, V Az Y-box-kötő fehérje 1 proteaszóma által közvetített hasítása a DNS-károsodási stresszválaszhoz kapcsolódik  //  Embo J : Journal. - 2005. - 20. évf. 24 . - P. 3602-3612 . - doi : 10.1038/sj.emboj.7600830 . — PMID 16193061 .
6. ↑ Bianchi, E. és Pessi, A. A virális proteázok gátlása: kihívások és lehetőségek  //  Biopolimerek: folyóirat. - 2002. - 20. évf. 66 . - 101-114 . o . — PMID 12325160 .

Lásd még

• Angiotenzin
• kinins
• Proenzimek
• Proteaszóma

Szótárak és enciklopédiák	nagy kínai Britannica (online)
Bibliográfiai katalógusokban	NKC : ph124661