Gem a

drágakő a
Tábornok
Hagyományos nevek	Vas-citoporfirin IX, formilporfirin
Chem. képlet	C 49 H 56 O 6 N 4 Fe
Patkány. képlet	C 49 H 56 O 6 N 4 Fe
Fizikai tulajdonságok
Moláris tömeg	852,837 g/ mol
Osztályozás
Reg. CAS szám	18535-39-2
PubChem	5288529
MOSOLYOK	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C =4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C /c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
InChI	InChI=1S/C49H58N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44) 26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,46 ,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4,50,51,52,53,54,56,57,58,59);/q;+2/p -2/b29-15+,30-17+,38-23?,39-25?,40-24?,41-23?,42-26?,43-26?,44-24?,45- 25?;/t46-;/m0./s1ZGGYGTCPXNDTRV-YRJWGCQVSA-L
CHEBI	24479
ChemSpider	21106444
Biztonság
NFPA 704	0 0 0
Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve.
Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon

A hem a a hem egy  fajtája , egy makrociklusos porfirin ligandum és egy vasatom koordinációs komplexe .

Kapcsolat más drágakövekkel

A hem a abban különbözik a hem B -től, hogy a nyolcas pozícióban lévő metil -oldallánca aldehidcsoporttá oxidálódik, a hidroxi-metil-farnezil-csoport pedig a vinil-oldallánchoz kapcsolódik a harmadik pozícióban. A hem a szerkezetében hasonló a hem O -hoz : mindkettő farnezén gyököt tartalmaz a harmadik helyen, de az a O hem nem tartalmaz aldehidcsoportot, ehelyett megtart egy metilcsoportot. A hem a pontos szerkezetét a Fe(II)-vel redukált hem magmágneses rezonanciával és infravörös spektroszkópiával végzett vizsgálata alapján 1975-ben publikálták [1] .

Történelem

A hem a -t először Otto Warburg német biokémikus izolálta 1951-ben. Azt is bebizonyította, hogy a membránba épített citokróm-c-oxidáz metalloprotein aktív komponense [2] .

Sztereokémia

Egészen a közelmúltig nem volt megoldva a hem a teljes kémiai szerkezetének kérdése, az I. gyűrű 3. pozíciójában lévő szénatom geometriai helyzete egészen a végéig tisztázatlan maradt, a közelmúltban megjelent egy tanulmány, amely megállapította a királishoz való tartozását . S-konfiguráció [3] .

A hem b -hez hasonlóan a hem a is általában a vas hem és az aminosav oldalláncok közötti koordinációs kapcsolatokon keresztül kapcsolódik az apoproteinhez . Megtalálható a hemoglobinban , a mioglobinban , valamint a légúti lánc egyik fontos enzimében, a citokróm c-oxidázban [4] .

A citokróm-oxidáz c(CSO) hem a -ja két hisztidin oldalláncon kapcsolódik (rózsaszínnel jelölve) [5]

A hem a tartalmú metalloprotein például a citokróm c oxidáz . Ez a rendkívül összetett fehérje két különböző funkciójú helyen tartalmaz hem a -t. A citokróm a hem vas hat koordinációjú, mivel hat másik atomhoz kapcsolódik, míg a citokróm a3 -ban csak öt atomhoz kapcsolódik, ami a hatodik kötést teszi elérhetővé a molekuláris oxigénhez való kötődéshez [5] . Ezenkívül az enzim három réziont és számos kálium- és nátriumiont hordoz. Úgy gondolják, hogy a CSO-ban lévő mindkét hem A könnyen cserél elektronokat egymással, valamint rézionokkal és a szorosan elhelyezkedő citokróm c -vel .

A jelenlegi nézet szerint két formilcsoport és egy izoprenoid oldallánc fontos szerepet játszik a citokróm c oxidáz általi oxigénredukciós energia megőrzésében . Úgy tűnik, hogy a CSO felelős ennek az energiának a tárolásáért és a protonok intramitokondriális térbe pumpálásáért [6] .

Lásd még

• Hemoprotein
• Citokróm c-oxidáz (a sejtlégzési lánc IV komplexe )

Források

1. ↑ Caughey, W.S. et al. A citokróm c-oxidáz hem A (angol)  // Journal of Biological Chemistry  : folyóirat. - 1975. - 1. évf. 250 . - P. 7602-7622 .  
2. ↑ Warburg, O és Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel  (neopr.)  // Zeitschrift für Physiologische Chemie . - 1951. - T. 288 . - S. 1-4 . - doi : 10.1515/bchm2.1951.288.1.1 .
3. ↑ Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. A hem A hidroxifarneziletil csoportjának abszolút konfigurációja, szarvasmarha szívének röntgensugaras szerkezeti elemzésével meghatározott citokróm-c-oxidáz 2,8 angström-felbontásnál alkalmazható módszerekkel  //  Acta Crystallographica D : folyóirat. - International Union of Crystallography , 2005. - Vol. 61 , sz. 10 . - P. 1373-1377 . - doi : 10.1107/S0907444905023358 .
4. ↑ Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. A citokróm-c-oxidáz alacsony spinű hemje, mint a protonszivattyúzási folyamat hajtóeleme  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : Journal. - 2003. - 1. évf. 100 , nem. 26 . - P. 15304-15309 . - doi : 10.1073/pnas.2635097100 . — PMID 14673090 .
5. ↑ 1 2 Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, MJ; Peters Libeu, C. Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart  Cytochrome with Oxidase // Science  :  Journal. - 1998. - 1. évf. 280 , sz. 5370 . - P. 1723-1729 . - doi : 10.1126/tudomány.280.5370.1723 . — PMID 9624044 .
6. ↑ Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase   // Proceedings of az Amerikai Egyesült Államok Nemzeti Tudományos Akadémiája  : folyóirat. - 2007. - Vol. 104 , sz. 10 . - P. 4200-4205 . - doi : 10.1073/pnas.0611627104 . — PMID 17360500 .