Albuminok

Az oldal jelenlegi verzióját még nem ellenőrizték tapasztalt közreműködők, és jelentősen eltérhet a 2020. augusztus 27-én felülvizsgált verziótól ; az ellenőrzések 6 szerkesztést igényelnek .

Az albuminok (a latin  albus  "fehér" szóból) egyszerű , vízben oldódó fehérjék , tömény sóoldatokban nehezen oldódnak, és hevítéskor kibontakoznak ( fehérjedenaturáció ). Relatív molekulatömegük megközelítőleg 65 000 Da , szénhidrátot nem tartalmaznak . Az albumint tartalmazó anyagokat, például a tojásfehérjét albuminoidoknak nevezzük . A vérszérum és a növényi endospermium szintén albuminoidok .

Fizikai és kémiai tulajdonságok

A vízen kívül sóoldatokban , savakban és lúgokban is oldódnak ; hidrolízis során különböző aminosavakra bomlanak . Az albuminokat kristályos formában lehet előállítani .

Biológiai tulajdonságok és funkciók

Különböző kis molekulatömegű vegyületekkel szemben nagy kötőképességet mutatnak , hidrofil és lipofil kötéseket tartalmaznak.

A fő funkció egy kolloid ozmotikus nyomás létrehozása, amely megakadályozza a plazma elvesztését a kapillárisokban [1]

Szérum albumin

Az albumin legismertebb típusa a szérumalbumin . A vérben a szérumban található (innen a név), de előfordulhat más folyadékokban is (például agy- gerincvelői folyadékban ).

A szérumalbumin a májban szintetizálódik , és az összes szérumfehérje többségét alkotja . Az emberi vérben található albumint humán szérumalbuminnak nevezik, ez a vérplazmában található összes fehérje körülbelül 55%-át teszi ki.

Mivel az albumin koncentrációja magas, molekulájának mérete kicsi, ez a fehérje 80%-ban meghatározza a plazma kolloid ozmotikus nyomását .

Számos kis szérumalbumin molekula teljes felülete nagyon nagy, ezért különösen alkalmasak számos vérben terjedő és vízben rosszul oldódó anyag hordozóinak szerepére. A szérumalbuminhoz kötődő anyagok közé tartozik a bilirubin , urobilin , zsírsavak , epesók , egyes exogén anyagok – penicillin , szulfonamidok, higany , lipidhormonok , egyes gyógyszerek , például warfarin , fenobutazon , klórfibrát és fenitoin , stb . 25-50 bilirubin molekula (molekulatömege 585 Da). Emiatt a szérumalbumint néha taxi molekuláknak nevezik. A gyógyszerek közötti versengés az albumin molekula kötőhelyeiért az egyik vagy mindkét hatóanyag szabad koncentrációjának növekedését okozhatja, ami hatással lesz az aktivitásukra.

A sejtmembránokon az albumin- albandin receptorok találhatók .

A legszélesebb körben használt humán szérumalbumin és szarvasmarha szérumalbumin , amelyeket gyakran használnak orvosi és molekuláris biológiai laboratóriumokban.

A normál szérum albuminszint felnőtteknél 35-50 g/l. A 3 év alatti gyermekek esetében a normál szint 25-55 g / l tartományban van.

Alacsony albuminszint ( hipoalbuminémia ) fordulhat elő májbetegség , nefrotikus szindróma , égési sérülések , fehérjevesztő enteropathia , alultápláltság, rosszindulatú daganatok, késői terhesség miatt. A retinol (A-vitamin) bevétele bizonyos esetekben az albuminszintet magas szubnormális értékre (49 g / l) emelheti. Laboratóriumi kísérletek kimutatták, hogy a retinol bevétele szabályozza az emberi albumin szintézisét.

A magas albuminszint ( hiperalbuminémia ) szinte mindig a kiszáradás következménye .

Más típusú albuminok

Egyéb típusok közé tartozik a tojásalbumin ( konalbumin , ovalbumin , avidin ), C-reaktív fehérje , laktalbumin ( alfa-laktalbumin ), parvalbumin , ricin .

Albuminmérés

Az albuminszint mérése a májfunkciós teszt része. Az albuminszint mérése független elemzésként is elvégezhető.

Alkalmazás

A tojást , tejet , szérumalbumint az édesség- és textilgyártásban , a gyógyszerészetben és a gyógyászatban használják fel . A tejalbumin képezi az olasz ricotta tejtermék és analógjai alapját más országokban. B. Paton akadémikus módszere szerint az albumint hegesztőanyagként használják sebészeti műveletekben, a belek és a gyomor élő szöveteinek plazmahegesztési módszere szerint. A tojásalbumint is használják egyes fotónyomtatási eljárásokban.

Lásd még

Jegyzetek

  1. Guyton A., Hall J. Orvosi fiziológia / Per. angolról; szerk. AZ ÉS. Kobrin. - 2008. - P. 958. Archív másolat 2022. január 23-án a Wayback Machine -nél