Heme C

Gem C
Tábornok
Chem. képlet	C 34 H 36 FeN 4 O 4 S 2
Patkány. képlet	C 34 H 36 O 4 N 4 S 2 Fe
Fizikai tulajdonságok
Moláris tömeg	684,651 g/ mol
Osztályozás
Reg. CAS szám	26598-29-8
PubChem	444125
MOSOLYOK	CC1=C(C2=CC3=NC(=CC4=C(C(=C([N-]4)C=C5C(=C(C(=N5)C=C1[N-]2)C)C (C)S)C)C(C)S)C(=C3CCC(=O)O)C)CCC(=O)O.[Fe+2]
InChI	InChI=1S/C34H38N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42)16(2)24(36-) 28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(37-30)11-23( 15) 35-27;/h11-14,19-20H,7-10H2,1-6H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q; +2/p-2/t19-,20-;/m0./s1SZYCWQQPTZLPDK-UHFFFAOYSA-L
CHEBI	60562
ChemSpider	392105 és 26331983
Biztonság
NFPA 704	0 0 0
Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve.
Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon

A hem C a hem  egy fajtája, amely tiolcsoportok jelenlétében különbözik a hem B -től.

Történelem

A hem C pontos szerkezetét a 20. század közepén publikálta K. G. Paul svéd biokémikus. [1] Ez a munka megerősítette a korábban a nagy svéd biokémikus, Hugo Theorell által javasolt képlet helyességét . 1975-ben a hem C szerkezetét kísérletileg igazolták mágneses magrezonanciával és infravörös sugárzással a hem redukált, Fe (II) formáján. [2] A hem C szerkezetét, beleértve a tioéter kötések abszolút sztereokémiai konfigurációját, először gerinces fehérjére [3] mutatták ki , most pedig sok más hem-C-tartalmú fehérjére.

Tulajdonságok

A hem C abban különbözik a hem B -től, hogy a két oldalsó vinilgyököt két kovalens tioéter kötés helyettesíti az enzimmel. Ezek a kötések megakadályozzák, hogy olyan könnyen leváljon a holoproteinről vagy a citokróm c -ről, mint a hem B-ről, amely még enyhe körülmények között is leválhat a hemoprotein komplexekről. Ez lehetővé teszi a citokrómok mérhetetlenül sok különböző szerkezetének létezését, amelyek különböző funkciókat látnak el, és elsősorban elektronhordozóként működnek.

Az egy fehérjemolekulához kapcsolódó hem C molekulák száma meglehetősen széles skálán mozog. Gerinces sejtek esetében a szabály egy fehérje, egy hem, de a baktériumok általában 2, 4, 5, 6 vagy akár 16 C hemet tartalmaznak holoproteinenként. Úgy gondolják, hogy a hemek bizonyos száma és relatív helyzete nemcsak a fehérje funkcióihoz kapcsolódik, hanem feltétlenül szükséges is. Például a több hem C-t tartalmazó fehérjék többszörös elektrontranszferben vesznek részt, különösen fontos a 6-elektronos redukciós reakció, amely a légköri nitrogén két molekula ammóniára redukálásához szükséges. A bakteriális hemoproteineket a hem C és az aminosavak magas aránya jellemzi, így egyes citokróm c belseje gyakran teljesen tele van több hemcsoporttal, mint a normál hemoproteinek . Némelyikük, általában egysejtű szervezetekből származó , akár öt hem C-t is tartalmazhat. [4] Egy másik fontos hem C-t tartalmazó enzim a Q koenzim, a citokróm c reduktáz .

Úgy tűnik, hogy a tioéter kötések megsokszorozzák a holoproteinek funkcionalitását. A citokróm c jellemzően több redoxpotenciálra „finomhangolható”, mint a citokróm b. Talán ez az oka annak, hogy a citokróm c szinte mindenütt jelen van az élet minden szintjén. A hem C fontos szerepet játszik a sejt apoptózisában is , amikor csak néhány hem C-t tartalmazó citoplazmatikus citokróm c molekula vezet programozott sejthalálhoz. [5]

A kovalens kötések mellett a C hemben lévő vasat az 5. és 6. koordinációs kötésnél két aminosavlánc is koordinálja, így hat koordinációjú. Ez az, ami lehetővé teszi, hogy a citokrómban lévő vas megváltoztatja vegyértékét, ellentétben a hemoglobinban lévő vassal, amely az oxigén hozzáadása vagy felszabadulása ellenére kétértékű marad. Például az emlősök és a tonhal citokróm c egyetlen hem C-t tartalmaz, amelyet hisztidin és metionin láncok koordinálnak [6] . Talán a hemet hordozó két kovalens kötés miatt a C hemben lévő vas néha a lizin aminocsoportjához vagy akár vízzel is ligálódik .

Források

1. ↑ Pál, KG; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof. A cisztein-porfirin kötések ezüstsóival történő hasítása a citokróm c-ben  // Acta Chemica  Scandinavica : folyóirat. - 1950. - 1. évf. 4 . - P. 239-244 . - doi : 10.3891/acta.chem.scand.04-0239 .
2. ↑ Caughey, W.S. et al. A citokróm c-oxidáz hem A  (angol)  // Journal of Biological Chemistry  : folyóirat. - 1975. - 1. évf. 250 . - P. 7602-7622 .
3. ↑ Takano T., Trus BL, Mandel N., Mandel G., Kallai OB, Swanson R., Dickerson RE Tuna cytochrome c 2,0 A felbontáson. II. A ferrocitokróm szerkezetének elemzése. (angol)  // Journal of Biological Chemistry  : folyóirat. - 1977. - 1. évf. 252 . - P. 776-785 . — PMID 188826 .
4. ↑ Dióda vagy alagútdióda jellemzői? A protonkapcsolt elektrontranszfer katalitikus következményeinek megoldása többközpontú oxidoreduktázban . Letöltve: 2012. október 28. Az eredetiből archiválva : 2020. május 30. (határozatlan)
5. ↑ Bowman, SEJ, Bren, KL A hem C kémiája és biokémiája: a kovalens kapcsolódás funkcionális bázisai   // Nat . Prod. Ismétlés. : folyóirat. - 2008. - Vol. 25 , sz. 6 . - P. 1118-1130 . - doi : 10.1039/b717196j . — PMID 19030605 .
6. ↑ Yeh, SR, Han, S. és Rousseau, DL Cytochrome c folding and folding   // Accounts of Chemical Research : folyóirat. - 1998. - 1. évf. 31 , sz. 11 . - P. 727-735 . doi : 10.1021 / ar970084p .

Lásd még

• drágakő
• Heme a
• Heme b
• Hemoproteinek