| katepsinek | |
|---|---|
| A katepszin K szerkezete | |
| Azonosítók | |
| Szimbólum | katepszin |
| Pfam | PF00112 |
| InterPro | IPR000668 |
| OKOS | Pept_C1 |
| PROZIT | PDOC00126 |
| SCOP | 1aec |
| SZUPERCSALÁD | 1aec |
| Elérhető fehérjeszerkezetek | |
| Pfam | szerkezetek |
| EKT | RCSB EKT ; PDBe ; EKTj |
| EKT-összeg | 3D modell |
A katepsinek proteázok , többnyire intracellulárisak. A legtöbb katepszin a lizoszómák belsejében aktív , és elpusztítja a sejt által elfogott molekulákat . Az aktív hely szerkezete szerint a katepszineket cisztein, szerin és aszpartát proteázokra osztják. A legtöbb az aktív helyén ciszteint tartalmazó katepszin: ezek a B , C , H, F, L, K, O, S, V/L2 , X, W katepsinek. A szerinproteázok közé tartoznak az A és G katepsinek , ill. az aszparaginsav proteázok a D és az E.
A katepsinek hatásának optimális pH-értéke 3,8. A katepsinek aktivitása megnő a tumorsejtekben. A B csoportba tartozó katepsinek tripszinszerűek; D csoport - pepszinként viselkedik , aktivál más katepszineket. A G csoportba tartozó katepszin a polimorfonukleáris leukocitákban a legaktívabb , hasonlóan a kimotripszinhez.
| Antimikrobiális peptidek : granulocita granulátum tartalma | |
|---|---|
| Azurofil granulátumok : |
|
| Specifikus neutrofil granulátumok : |
|
| Eozinofil granulátumok : |
|
| Proteázok : cisztein (tiol) proteázok ( EC 3.4.22) | |
|---|---|
| Kalpain |
|
| Caspase |
|
| katepszin | |
| Növényekből (gyümölcsökből) származik | |
| Pihenés |
|