Adenozin-trifoszfát

adenozin-trifoszfát

Tábornok
Rövidítések ATP ( angol  ATP )
Chem. képlet C10H16N5O13P3 _ _ _ _ _ _ _ _ _
Fizikai tulajdonságok
Moláris tömeg 507,18 g/ mol
Termikus tulajdonságok
Hőfok
 • bomlás 144°C [1]
Kémiai tulajdonságok
Oldhatóság
 • vízben vízben való oldhatóság (20 °C) - 5 g/100 ml
Osztályozás
Reg. CAS szám 56-65-5
PubChem 5957
Reg. EINECS szám 200-283-2
MOSOLYOK   Nc1ncnc2c1ncn2C3OC(OP(=O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)O)C(O)C3O
InChI   InChI=1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25- 30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H,21,22)(H,23,24)(H2,11,12,13)( H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N
CHEBI 15422
ChemSpider 5742
Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve.
 Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon

Adenozin-trifoszfát vagy adenozin-trifoszfát (röv. ATP , eng.  ATP ) - nukleozid-trifoszfát , amely nagy jelentőséggel bír a szervezetek energia- és anyagcseréjében. Az ATP univerzális energiaforrás az élő rendszerekben végbemenő összes biokémiai folyamathoz, különösen az enzimek képződéséhez. Az anyagot 1929-ben egy tudóscsoport – Karl Loman , Cyrus Fiske és Yellapragada Subbarao [2] fedezte fel, 1941-ben pedig Fritz Lipman kimutatta, hogy az ATP a sejt fő energiahordozója [3] .

Szerkezet

Az ATP adeninből áll , amelyhez egy 9 nitrogénatom kapcsolódik a cukor ( ribóz ) 1'-szénatomjához, amely viszont a cukor 5'-szénatomjához kapcsolódik egy trifoszfátcsoporthoz . Sok metabolikus reakcióban az adenin és a cukorcsoport változatlan marad, de a trifoszfát di- és monofoszfáttá alakul, így ADP és AMP származékok keletkeznek . A három foszforilcsoportot alfa (α), béta (β) és terminális foszfát esetén gamma (γ) jelöléssel látják el.

Semleges oldatban az ionizált ATP főként ATP 4− formájában létezik , kis részben ATP 3− formájában [4] .

Fémkationok kötődése ATP-hez

Mivel polianionos és potenciálisan kelátképző polifoszfátcsoportot tartalmaz, az ATP nagy affinitással köti meg a fémkationokat. A Mg 2+ kötési állandója (9554) [5] . Egy kétértékű kation, szinte mindig magnézium kötődése erősen befolyásolja az ATP kölcsönhatását különböző fehérjékkel. Az ATP-Mg 2+ kölcsönhatás erőssége miatt az ATP főleg foszfát-oxigén centrumokhoz kapcsolódó Mg 2+ komplex formájában létezik a sejtben [4] [6] .

A második magnéziumion kritikus fontosságú a kináz doménben történő ATP-kötődéshez [7] . A Mg 2+ jelenléte szabályozza a kináz aktivitást [8] .

Kémiai tulajdonságok

Az ATP szisztematikus neve:

9-β-D-ribofuranoziladenin-5'-trifoszfát , vagy 9-p-D-ribofuranozil-6-amino-purin-5'-trifoszfát .

Kémiailag az ATP az adenozin trifoszfát-észtere, amely az adenin és a ribóz származéka .

A purin nitrogéntartalmú bázis  - adenin - β-N-glikozidos kötéssel kapcsolódik a ribóz 1'-szénéhez. A ribóz 5'-szénéhez három foszforsavmolekula kapcsolódik , amelyeket α, β és γ betűkkel jelölünk.

Az ATP az úgynevezett makroerg vegyületek , azaz kötéseket tartalmazó kémiai vegyületek, amelyek hidrolízise során jelentős mennyiségű energia szabadul fel. Az ATP-molekula makroerg kötéseinek hidrolízise, ​​amelyet 1 vagy 2 foszforsavmaradék eltávolítása kísér, különböző források szerint 40-60 kJ/mol felszabadulásához vezet .

ATP + H 2 O → ADP + H 3 PO 4 + energia ATP + H 2 O → AMP + H 4 P 2 O 7 + energia

A felszabaduló energiát különféle energiaigényes folyamatokban hasznosítják.

Szerep a testben

Az ATP fő szerepe a szervezetben azzal jár, hogy energiát biztosít számos biokémiai reakcióhoz. Két nagy energiájú kötés hordozójaként az ATP közvetlen energiaforrásként szolgál számos energiaigényes biokémiai és élettani folyamathoz. Mindezek komplex anyagok szintézisének reakciói a szervezetben: a molekulák aktív átvitelének végrehajtása a biológiai membránokon keresztül , beleértve a transzmembrán elektromos potenciál létrehozását; izomösszehúzódás megvalósítása .

Az energia mellett az ATP számos más, ugyanolyan fontos funkciót is ellát a szervezetben:

A szintézis módjai

A szervezetben az ATP az ADP foszforilációjával szintetizálódik :

ADP + H 3 PO 4 + energia → ATP + H 2 O.

Az ADP foszforilációja háromféleképpen lehetséges:

Az első két módszer az oxidált anyagok energiáját használja fel. Az ATP nagy része a mitokondriális membránokon képződik a H-függő ATP-szintáz által végzett oxidatív foszforiláció során . Az ADP szubsztrát foszforilációjához nem szükséges membránenzimek részvétele, a citoplazmában a glikolízis során , vagy egy foszfátcsoport más makroerg vegyületekből történő átvitelével történik .

Az ADP foszforilációjának reakciói, majd az ATP energiaforrásként történő felhasználása ciklikus folyamatot alkotnak, amely az energiaanyagcsere lényege .

A szervezetben az ATP az egyik leggyakrabban frissített anyag; Így emberben egy ATP-molekula élettartama kevesebb, mint 1 perc. A nap folyamán egy ATP-molekula átlagosan 2000-3000 újraszintézis cikluson megy keresztül (az emberi szervezet naponta kb. 40 kg ATP-t szintetizál, de minden pillanatban kb. 250 g-ot tartalmaz), vagyis gyakorlatilag nincs ATP-tartalék. a szervezetben, és a normális élethez folyamatosan új ATP-molekulákat kell szintetizálni.

Lásd még

Jegyzetek

  1. ↑ CRC Handbook of Chemistry and Physics  (angol) / W. M. Haynes - 97 - Boca Raton : 2016. - P. 3-10. — ISBN 978-1-4987-5428-6
  2. ↑ Lohmann, K. (1929) Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. Naturwissenschaften 17, 624-625.
  3. ↑ Lipmann F. (1941) Adv. Enzymol. 1, 99-162.
  4. ↑ 1 2 A. C. Storer, A. Cornish-Bowden. MgATP2- és egyéb ionok koncentrációja oldatban. A társuló ionok keverékében jelenlévő fajok valódi koncentrációjának kiszámítása  // The Biochemical Journal. — 1976-10-01. - T. 159 , sz. 1 . – S. 1–5 . — ISSN 0264-6021 . - doi : 10.1042/bj1590001 .
  5. ↑ JE Wilson, A. Chin. Kétértékű kationok kelátképzése ATP-vel, titrálási kalorimetriával vizsgálva  // Analytical Biochemistry. - 1991-02-15. - T. 193 , sz. 1 . – S. 16–19 . — ISSN 0003-2697 . - doi : 10.1016/0003-2697(91)90036-s .
  6. ↑ L. Garfinkel, R. A. Altschuld, D. Garfinkel. Magnézium a szívenergia-anyagcserében  // Journal of Molecular and Cellular Cardiology. — 1986-10. - T. 18 , sz. 10 . – S. 1003–1013 . — ISSN 0022-2828 . - doi : 10.1016/s0022-2828(86)80289-9 .
  7. ↑ P. Saylor, C. Wang, TJ Hirai, JA Adams. Egy második magnéziumion kritikus fontosságú az ATP-kötéshez az onkoprotein v-Fps kináz doménjében  // Biokémia. — 1998-09-08. - T. 37 , sz. 36 . — S. 12624–12630 . — ISSN 0006-2960 . - doi : 10.1021/bi9812672 .
  8. ↑ Xiaofeng Lin, Marina K. Ayrapetov, Gongqin Sun. A protein tirozin-kináz aktív helye és egy kétértékű fémaktivátor közötti kölcsönhatások jellemzése  // BMC biokémia. - 2005-11-23. - T. 6 . - S. 25 . - ISSN 1471-2091 . - doi : 10.1186/1471-2091-6-25 .

Irodalom

  Ugrás a Wikidata elemre  Szótárak és enciklopédiák
 Nukleinsav típusok
Nitrogéntartalmú bázisok
Nukleozidok
Nukleotidok
RNS
DNS
Analógok
Vektor típusok
 neurotranszmitterek