Az izomösszehúzódás az izomsejtek reakciója egy neurotranszmitter , ritkábban egy hormon hatására , amely a sejthossz csökkenésében nyilvánul meg. Ez a szervezet létfontosságú funkciója, amely a védekező, légzési, táplálkozási, szexuális, kiválasztó és egyéb élettani folyamatokhoz kapcsolódik.
Minden típusú akaratlagos mozgást - járást , arckifejezést , szemgolyómozgásokat, nyelést , légzést stb. - a vázizmok hajtanak végre . Az akaratlan mozgások (kivéve a szív összehúzódását) - a gyomor és a belek perisztaltikája , az erek tónusának megváltozása, a hólyag tónusának fenntartása - a simaizmok összehúzódásának köszönhető . A szív munkáját a szívizmok összehúzódása biztosítja .
Minden típusú izomösszehúzódás alapja az aktin és a miozin kölcsönhatása . A vázizomzatban a miofibrillumok felelősek az összehúzódásért (az izom száraz tömegének körülbelül kétharmada). A myofibrillumok 1-2 mikron vastagságú struktúrák, amelyek szarkomerekből állnak - körülbelül 2,5 mikron hosszúságú szerkezetek, amelyek aktin és miozin (vékony és vastag) filamentumokból , valamint aktin filamentumokhoz kapcsolódó Z-korongokból állnak. Az összehúzódás a citoplazmában a Ca 2+ -ionok koncentrációjának növekedésével következik be, a miozin filamentumok aktin filamentumokhoz viszonyított elcsúszása következtében. Az összehúzódás energiaforrása az ATP . Az izomsejt hatékonysága körülbelül 50%, az izom egésze nem több, mint 20%. A maximális izomerő nem valós körülmények között érhető el; nem minden izomsejtet használnak fel egyszerre, és nem húzódnak össze maximális erővel, különben sok vázizom összehúzódása károsítja az inakat vagy a csontokat (ami néha súlyos görcsöknél is megfigyelhető). Az izom hatékonysága külső körülményektől is függ; például hidegben jelentősen csökken, mivel a szervezet számára fontosabb a testhőmérséklet fenntartása [1] .
Az izometrikus izomösszehúzódás feszültséget hoz létre anélkül, hogy megváltoztatná a hosszát. Példa erre, amikor a kar és az alkar izmai megragadnak egy tárgyat; a kar ízületei nem mozognak, de az izmok elegendő erőt generálnak ahhoz, hogy megakadályozzák a tárgy leesését.
Az izotóniás összehúzódás során az izmok feszültsége az izomhossz változása ellenére állandó marad. Ez akkor fordul elő, ha az izomösszehúzódás ereje megegyezik az izmok teljes terhelésével.
Koncentrikus összehúzódásnál az izomfeszülés elegendő a terhelés leküzdéséhez, az izom összehúzódása során megrövidül. Ez akkor történik, ha az izom által generált erő meghaladja az összehúzódását ellenző terhelést.
Excentrikus összehúzódásnál a feszültség nem elegendő az izmok és izomrostok külső terhelésének leküzdéséhez, összehúzódásuk során megnyúlnak. Ahelyett, hogy az ízületet az izomösszehúzódás irányába húzná, az izom lassítja az ízületet a mozgás végén, vagy más módon szabályozza a terhelés mozgását. Ez történhet önkéntelenül (például amikor olyan súlyt próbál meg mozgatni, amely túl nehéz az izom felemeléséhez) vagy önként (például amikor az izom „kisimítja” a mozgást, vagy ellenáll a gravitációnak, például lefelé járáskor). Rövid távon úgy tűnik, hogy az excentrikus és koncentrikus összehúzódásokat is magában foglaló erősítő edzés jobban növeli az izomerőt, mint a csak koncentrikus összehúzódásokkal végzett edzés. Azonban az edzés okozta izomkárosodás is nagyobb hosszabb összehúzódások esetén.
Az excentrikus összehúzódások általában fékezőerőként jelentkeznek, szemben a koncentrikus összehúzódással, hogy megvédjék az ízületeket a sérülésektől. Szinte minden normál mozgás során az excentrikus összehúzódások segítik a mozdulatok folyékonyságát, de lelassíthatják a gyors mozdulatokat is, például az ütést vagy a dobást. A gyors mozdulatokhoz, például a baseballdobáshoz való edzés része az excentrikus fékezés csökkentése, ami lehetővé teszi, hogy a mozgás során nagyobb erőt fejlesszenek ki.
A miozin fejek lebontják az ATP-t, és a felszabaduló energia hatására megváltoztatják konformációjukat, az aktinszálak mentén csúszva. A ciklus 4 szakaszra osztható:
Ezután a ciklus addig ismétlődik, amíg a Ca 2+ -ionok koncentrációja csökken, vagy az ATP-ellátás kimerül (a sejthalál következtében). Az aktin mentén csúszó miozin sebessége ≈15 µm/s. Sok (kb. 500) miozin molekula található a miozin filamentumban, ezért az összehúzódás során a ciklus egyszerre több száz fejjel ismétlődik, ami gyors és erős összehúzódáshoz vezet. Meg kell jegyezni, hogy a miozin úgy viselkedik, mint egy enzim - aktin-függő ATPáz. Mivel a ciklus minden ismétlődése ATP hidrolízissel, következésképpen a szabadenergia pozitív változásával jár , a folyamat egyirányú. A miozin az aktin mentén csak a plusz vége felé mozog.
Az ATP hidrolízis energiája az izom összehúzódására szolgál, de az izomsejt rendkívül hatékony rendszerrel rendelkezik az ATP tartalék regenerálására, így egy ellazult és dolgozó izomban az ATP-tartalom megközelítőleg egyenlő. A foszfokreatin kináz enzim katalizálja az ADP és a kreatin-foszfát közötti reakciót , melynek termékei az ATP és a kreatin . A kreatin-foszfát több tárolt energiát tartalmaz, mint az ATP. Ennek a mechanizmusnak köszönhetően az izomsejtben fellépő aktivitás kitörése során a kreatin-foszfát tartalma csökken, és az univerzális energiaforrás - ATP - mennyisége nem változik. Az ATP-raktár regenerációjának mechanizmusai a környező szövetekben lévő oxigén parciális nyomásától függően eltérőek lehetnek (lásd: Anaerob organizmusok ).
Leginkább a neuronok vesznek részt az izomtevékenység szabályozásában , de vannak esetek, amikor a hormonok (például az adrenalin és az oxitocin ) is szabályozzák a simaizom összehúzódását . A redukciós jel több szakaszra osztható:
A motoros neuronból felszabaduló mediátornak való kitettség akciós potenciált idéz elő az izomsejt sejtmembránján, amelyet speciális membráninvaginációk, úgynevezett T-tubulusok segítségével továbbítanak , amelyek a membránból a sejtbe nyúlnak. A T-tubulusokból a jel a szarkoplazmatikus retikuluumba továbbítódik, amely az egyes myofibrillumok körül lapított membránvezikulák ( az izomsejt endoplazmatikus retikuluma) speciális rekeszébe kerül. Ez a jel Ca 2+ csatornák megnyílását okozza a retikulum membránjában. A vissza Ca 2+ ionok membrán kalciumpumpák segítségével jutnak be a retikulumba - Ca 2+ -ATPáz .
Az összehúzódás szabályozása érdekében a tropomiozin fehérje és egy három fehérjéből álló komplex, a troponin kapcsolódik az aktin filamentumhoz (e komplex alegységeit T, I és C troponinoknak nevezik). A troponin C egy másik fehérje, a kalmodulin közeli homológja . Minden hét aktin alegységben csak egy troponin komplex található. Az aktin kötődése a troponin I-hez a tropomiozint olyan helyzetbe mozdítja, amely megzavarja a miozin aktinhoz való kötődését. A troponin C négy Ca 2+ ionhoz kötődik, és gyengíti a troponin I aktinra gyakorolt hatását, a tropomiozin pedig olyan pozíciót foglal el, amely nem akadályozza meg az aktin miozinhoz való kötődését. Az ATP az izomösszehúzódás energiaforrása. Amikor a troponin kalciumionokhoz kötődik, aktiválódnak a miozinfejeken az ATP hasítására szolgáló katalitikus helyek. A miozinfejek enzimatikus aktivitása következtében a miozinfejen található ATP hidrolizál, ami energiát ad a fejek konformációjának megváltoztatásához, a filamentumok csúszásához. Az ATP hidrolízise során felszabaduló ADP molekulát és szervetlen foszfátot az ATP későbbi újraszintéziséhez használják fel. A miozinfejhez új ATP-molekula kötődik. Ebben az esetben a keresztirányú hidat leválasztják az aktinszálról. A hidak visszacsatolása és leválása mindaddig folytatódik, amíg a kalciumkoncentráció a myofibrillumokon belül a küszöbérték alá nem esik. Ezután az izomrostok ellazulnak.
| Fehérje | fehérje aránya % | Az ő imája. tömeg, kDa | A funkciója |
|---|---|---|---|
| Miozin | 44 | 510 | A vastag filamentumok fő alkotóeleme. Az aktinnal kötést alakít ki. Az ATP hidrolízise miatt az aktin mentén mozog. |
| aktin | 22 | 42 | A vékony filamentumok fő alkotóeleme. Az izomösszehúzódás során a miozin végighalad rajta. |
| Titin | 9 | 2500 | Nagy rugalmas fehérje, amely láncot képez a miozin Z-koronghoz való kötéséhez. |
| Troponin | 5 | 78 | Három fehérjéből álló komplex, amely szabályozza az összehúzódást, amikor Ca 2+ -ionokhoz kötődik . |
| Tropomiozin | 5 | 64 | Az aktin filamentumokhoz kapcsolódó pálcika alakú fehérje, amely blokkolja a miozin mozgását. |
| Nebulin | 3 | 600 | Hosszú, nyújthatatlan fehérje, amely a Z-koronghoz kapcsolódik, és párhuzamosan fut az aktin filamentumokkal. |
| Izomrendszer | |
|---|---|