A troponin egy szabályozó globuláris fehérje , amely három alegységből áll, és részt vesz az izomösszehúzódás folyamatában . Megtalálható a vázizomban és a szívizomban , de nem a simaizomban .
Számos orvosi vizsgálat során a troponint biomarkerként használják különféle szívbetegségekre.
A troponin a tropomiozin fehérjéhez kapcsolódik, és az izomrost aktinszálai közötti barázdában található . Ellazult izomban a tropomiozin blokkolja a miozinfej aktinhoz való kötődését, így megakadályozza az izomösszehúzódást . Amikor akciós potenciált alkalmaznak egy izomsejtre , stimulálva annak összehúzódását, kalciumcsatornák nyílnak meg a szarkoplazmatikus retikulumban (sarcoplasmic reticulum), és kalciumionokat szabadítanak fel a szarkoplazmába . Ennek a kalciumnak egy része a troponinhoz kötődik, ami annak szerkezeti változását okozza, ami a tropomiozin eltolódását okozza, így a miozinfej az aktinszálhoz kapcsolódhat, és izomösszehúzódást okoz.
A troponin megtalálható a vázizomzatban és a szívizomban, de a troponin egyes elemei eltérőek lehetnek a különböző típusú izomszövetekben . A fő különbség az, hogy a vázizom troponinjában lévő troponin C-nek négy kalciumion-csatlakozási helye van, míg a szív troponinjának három.
Mind a szív-, mind a vázizmokat az intracelluláris kalciumkoncentráció változásai szabályozzák. Ha a koncentráció növekszik, az izmok összehúzódnak, és ha a koncentráció csökken, ellazulnak. A troponin fehérjék komplexe, amelyhez a kalcium kötődik, szabályozva annak szerkezetét, vékony izomszálak (az aktinnal és a tropomiozinnal együtt) komponense, amely a tropomiozinon helyezkedik el, olyan hézagokkal, amelyek hossza megegyezik a tropomiozin hosszával (40 nm). A troponin három fehérjéből áll: troponin C, troponin I és troponin T. Amikor a kalcium a troponin C fehérje meghatározott helyeihez kötődik, a tropomiozin kiszorul az aktin aktív helyeiről, így a miozin (a vastag izomzatot alkotó molekuláris motor) rostok) kapcsolódhatnak az aktinrosthoz, és erőt keltve mozgást idézhetnek elő. Kalcium hiányában a tropomiozin a miozin gátjaként működik, és az izom ellazul.
A troponin I -ről in vivo és in vitro is kimutatták , hogy gátolja az angiogenezist .
Az egyes elemek különböző funkciókat látnak el:
A troponin nem található a simaizomban.
A troponin vérvizsgálat számos különböző szívbetegség vizsgálataként használható, beleértve a szívinfarktust is.
A troponint darált izomszövetből izolálták, és a tropomiozinhoz hasonló aktivitást mutatott (Bailey, 1946, 1948; Ebashi, 1963; Ebashi, 1964). 1965-ben bebizonyosodott, hogy ez egy új fehérje, és ezt a fehérjét troponinnak nevezték el (Ebashi és Kodama, 1965). A troponin felfedezése új korszakot nyitott az izomösszehúzódások szabályozásának molekuláris biológiájában [1] . A troponinról kimutatták, hogy érzékeny a Ca 2+ -ionokra a vázizom összehúzódása során. Kalciumionok hiányában a troponin a tropomiozinnal együtt gátolja az aktin és a miozin közötti kontraktilis kölcsönhatást (Ebashi, 1968). Egy elektronmikroszkópos vizsgálat kimutatta, hogy a troponin vékony szálakon helyezkedik el 40 nm-es intervallumban, ami megadta a kulcsot a vékony szálak karcsú modelljének felépítéséhez a troponin, tropomiozin és aktin rendezett kombinációjaként (Ohtsuki, 1967; Ebashi, 1969). . Ezek a vizsgálatok megalapozták az izomösszehúzódás Ca 2+ -ionok általi szabályozásának molekuláris alapját .
| Biológiai motorok | |
|---|---|
| motoros fehérjék | |
| Lásd még: Molekuláris motorok | |