Aktin

Az aktin  egy gömbölyű fehérje , amelyből mikrofilamentumok képződnek – az eukarióta sejtek citoszkeletonjának  egyik fő alkotóeleme . Az aktin 376 aminosavból áll, molekulatömege körülbelül 42 kDa és átmérője 4-9 nm. 2 formája van: monomer G-aktin és polimerizált forma (F-aktin). A miozin fehérjével együtt az izmok fő összehúzó elemeit alkotja - szarkomerek aktomiozin komplexei . Főleg a citoplazmában van jelen, de kis mennyiségben a sejtmagban is megtalálható [1] [2] .

Osztályok

• α-aktinin izoforma
• β-aktinin izoforma
• γ-aktinin izoforma

Funkciók

1. Sejtes citoszkeletont alkotnak, mechanikai támaszt hozva létre.
2. Részt vesz a miozin-független sejtalakváltozásban és a sejtmozgásban.
3. Az izomsejtekben az aktin komplexet képez az izomösszehúzódásban részt vevő miozinnal .
4. Nem izomsejtekben részt vesz a vezikulák és organellumok miozin általi szállításában [1]
5. Sejtosztódás és citokinézis

G-aktin

Az elektronmikroszkópos felvételek azt mutatták, hogy a G-aktin gömb alakú szerkezetű; a röntgenkrisztallográfia azonban kimutatta, hogy ezek a gömbök mindegyike két lebenyből áll, amelyeket egy barázda választ el. Ez a szerkezet egy "ATPáz redő", amely egy enzimatikus katalízis helyszíne, amely megköti az ATP-t és a Mg 2+ -t, és az előbbit ADP-vé és szerves foszfáttá hidrolizálja. Ez a redő egy konzervált szerkezet, amely más fehérjékben is előfordul [3] . A G-aktin csak akkor működik, ha barázdájában ADP-t vagy ATP-t tartalmaz, de az ATP-kötött forma dominál a sejtekben, ha az aktin monomer formájában van jelen [4] . 

Elsődleges szerkezet

374 aminosavat tartalmaz.  N-terminálisa erősen savas, és aminocsoportjában acetilezett aszpartáttal kezdődik  . Bár C-terminálisa lúgos, és  fenilalaninból áll, amelyet  cisztein előz meg [5] .

Harmadlagos szerkezet - tartományok

A harmadlagos szerkezetet két nagy és kicsi tartomány alkotja, amelyeket egy horony választ el egymástól. Ez alatt van egy mélyebb bevágás, az úgynevezett "barázda". Mindkét szerkezet hasonló mélységű [6] .

Topológiai vizsgálatok kimutatták, hogy a fehérje a legnagyobb doménnel a bal oldalon és a legkisebb doménnel a jobb oldalon. Ebben a pozícióban a kisebb domén két részre oszlik: I. aldoménre (alsó pozíció, 1-32., 70-144. és 338-374. aminosavak) és II. aldoménre (felső pozíció, 33-69. aminosavak). A nagyobb tartomány szintén két részre oszlik: a III. aldoménre (alsó, 145–180. és 270–337. oldalláncok) és IV. aldoménre (felső, 181–269. oldalláncok). Az I. és III. aldomén kitett területeit „fogazott” végeknek, míg a II. és IV. tartományok szabad területeit „hegyes” végeknek nevezzük.

F-aktin

Az F-aktin klasszikus leírása szerint fonalas szerkezetű, amely vagy egyszálú, a spirális tengely körül 166°-os elfordulással és 27,5  Å tengelyirányú eltolódással rendelkező baloldali spirálnak, vagy egy szálas spirálnak tekinthető. egyszálú jobbkezes hélix 350-380 Å kereszttávolsággal, és minden aktin molekulát 4 másik vesz körül. Az aktin polimer szimmetriája 2,17 alegység/fordulatnál nem kompatibilis a kristályok képződésével, ami csak menetenként pontosan 2, 3, 4 vagy 6 alegység szimmetria esetén lehetséges [7] [8] .

Úgy gondolják, hogy az F-aktin polimer szerkezeti polaritással rendelkezik, mivel minden mikrofilament alegység ugyanarra a végre mutat. Ez egy elnevezési konvencióhoz vezet: az ATP-kötő hellyel rendelkező aktin alegységet tartalmazó végét „(-) végnek”, míg a másik végét, ahol a hasadék egy másik közeli monomerre irányul, „( +) vége A mikrofilamentumok két végére utaló "hegyes" és "fogazott" kifejezések transzmissziós elektronmikroszkópos megjelenésükből származnak, amikor a mintákat a "dekorációnak" nevezett preparációs technikával vizsgálják. Ez a miozin poláris kötéseket képez aktin monomerek, ami olyan konfigurációt eredményez, amely úgy néz ki, mint egy nyíl, amelynek tengelye mentén perforációk vannak, ahol a nyél aktin, a lapítás pedig miozin. Ezt a logikát követve a mikroszál végét, amelyben nincs kiálló miozin, a pontnak nevezzük. a nyilat (- vége), a másik végét tüskés végnek (+vég) [9] .Az S1 fragmens a miozin II fej és nyak doménjéből áll Fiziológiás körülmények között a G-aktin (monomer forma) átalakul F-aktinba ( polimer forma) ATP segítségével, ahol az ATP szerepe elengedhetetlen.

A polimer aktin, az úgynevezett F-aktin képződése magában foglalja a monomer G-aktin ATP-molekulához való kötését Mg 2+ , Ca 2+ ionok jelenlétében , stabil aktin oligomerek és gömböcskék képződését, egyedi aktin polimer filamentumok és elágazásaik. Ennek eredményeként szerves foszfát és ADP molekulák képződnek. Az aktin mikrofilamentumok 2 F-aktin filamentum spirális csavarásával jönnek létre, amelyekben az aktinmolekulák nem kovalens kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz [10]

Minden ilyen mikrofilamentumnak két vége van, amelyek tulajdonságaikban különböznek egymástól: az aktin monomerek az egyikhez kapcsolódnak (ezt hívják plusz végnek), és disszociálnak a másiktól (mínusz vég). Az aktin monomerek kapcsolódási és disszociációs sebességének aránya határozza meg, hogy a filamentum meghosszabbodik vagy rövidül [10] .

Jegyzetek

1. ↑ 1 2 N. V. Bochkareva, I. V. Kondakova, L. A. Kolomiets. Az aktinkötő fehérjék szerepe a sejtmozgásban normál körülmények között és a tumor növekedése során  // Molekuláris medicina. - 2011. - Kiadás. 6 . — S. 14–18 . — ISSN 1728-2918 .
2. ↑ CG Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV Dedova, M. Tsubakihara. Actin Binding Proteins: A citoszkeletális mikrofilamentumok szabályozása  (angol)  // Fiziológiai áttekintések. - 2003-04-01. — Vol. 83 , iss. 2 . — P. 433–473 . — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210 . - doi : 10.1152/physrev.00026.2002 . Az eredetiből archiválva : 2017. december 1.
3. ↑ NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD csoport. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN  . www.ncbi.nlm.nih.gov. Letöltve: 2017. november 22. Az eredetiből archiválva : 2017. december 5..
4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. A monomer aktin kristályszerkezete ATP-állapotban A NULEOTID-FÜGGŐ AKTINDINAMIKA SZERKEZETI ALAPJA  //  Journal of Biological Chemistry. - 2003-09-05. — Vol. 278 , iss. 36 . — P. 34172–34180 . — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X . - doi : 10.1074/jbc.M303689200 . Archiválva az eredetiből 2018. június 2-án.
5. ↑ JH Collins, M. Elzinga. A nyúl vázizomzatából származó aktin elsődleges szerkezete. Az aminosavszekvencia kiegészítése és elemzése  // The Journal of Biological Chemistry. - 1975-08-10. - T. 250 , sz. 15 . — S. 5915–5920 . — ISSN 0021-9258 . Archiválva az eredetiből 2013. június 18-án.
6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. A nyúl vázizom aktinjának teljes aminosavszekvenciája  // Az Amerikai Egyesült Államok Nemzeti Tudományos Akadémiájának közleménye. - 1973. szeptember - T. 70 , 1. sz. 9 . – S. 2687–2691 . — ISSN 0027-8424 . Az eredetiből archiválva : 2020. december 25.
7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. A globuláris-rostos-aktin átmenet  természete // Természet. — 2009-01-22. - T. 457 , sz. 7228 . – S. 441–445 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature07685 . Archiválva az eredetiből 2019. február 9-én.
8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Az F-aktin-tropomiozin komplex szerkezete  // Természet. — 2015-03-05. - T. 519 , sz. 7541 . – S. 114–117 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature14033 . Archiválva az eredetiből 2018. január 25-én.
9. ↑ D. A. Begg, R. Rodewald, L. I. Rebhun. Az aktin filamentum polaritásának megjelenítése vékony metszetekben. Bizonyíték a membránhoz kapcsolódó filamentumok egyenletes polaritására  // The Journal of Cell Biology. - 1978. december - T. 79 , 1. sz. 3 . – S. 846–852 . — ISSN 0021-9525 . Archiválva az eredetiből 2019. április 11-én.
10. ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Az aktin szerkezete és funkciója  // A biofizika éves áttekintése. — 2011-06-09. - T. 40 . – S. 169–186 . — ISSN 1936-122X . - doi : 10.1146/annurev-biophys-042910-155359 . Az eredetiből archiválva : 2021. december 15.

Irodalom önképzéshez

• Ulferts S, Prajapati B, Grosse R, Vartiainen MK (2021. február). „Az aktin és az aktinszálak kialakuló tulajdonságai és funkciói a sejtmagban ” Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 13 (3): a040121. doi : 10.1101/cshperspect.a040121 . PMC  7919393 . PMID  33288541 .

Szótárak és enciklopédiák	Nagy dán Nagy katalán nagy kínai Nagy orosz Britannica (online) Treccani Universalis