Fotórendszer I

A Photosystem I ( első fotorendszer , első fotorendszer , PSI) vagy a plasztocianin-ferredoxin-oxidoreduktáz a kloroplasztiszok  elektrontranszport-láncának ( ETC ) második funkcionális komplexe . Elfogad egy elektront a plasztocianinból , és a fényenergiát elnyelve erős P 700 redukálószert képez , amely az elektronhordozó láncon keresztül képes redukálni a NADP +-t . Így a PSI részvételével egy elektronforrást ( NADPH ) szintetizálnak a kloroplasztiszokban a Calvin-ciklusban végbemenő szénredukciós reakciókhoz . Ezenkívül a PSI az ATP szintézishez kapcsolódó ciklikus elektrontranszportot is végrehajthat, további ATP szintézist biztosítva a kloroplasztiszokban [1] .

Felfedezési előzmények

A nem ciklikus elektrontranszport akkor kezdődik, amikor a II . fotorendszer mangáncsoportja oxidálja a vizet , csökkentve a plasztokinonok készletét . Továbbá a citokróm b 6 f komplex oxidálja a plasztokinonokat, és az elektron a plasztocianinon keresztül az I. fotorendszerbe kerül, ahol a NADPH szintézisére használják fel . A formális logika megsértését a fotorendszerek nevében az okozza, hogy az I. fotorendszert korábban fedezték fel, mint a II .

Az FSI létezésére utaló első adatok az 1950-es években jelentek meg, de akkor még senki sem tudta felmérni e felfedezések jelentőségét [2] . Két fotorendszer létezésének gondolata a kloroplasztiszokban már az 1940-es években felmerült R. Emerson laboratóriumának kísérletei alapján , aki felfedezte a fotoszintézis kvantumhozamának csökkenésének hatását a kloroplasztisz monokromatikus megvilágításakor. vörös fény (λ> 680 nm), amely csak a PSI-t gerjeszti, és a kvantumkimenetet növelő hatása körülbelül 650 nm hullámhosszú megvilágítás hozzáadásával, amely gerjesztette a PSII -t (az úgynevezett Emerson-effektus ). Említést érdemel még a Komonner által 1956-ban felfedezett fényindukált EPR jel , amelyet I. jelnek neveztek el. Tiszta véletlenül az I. és a II. jel a PSI-ből, illetve a PSII-ből származott [2] . Louis Duizens csak 1960-ban javasolta az I. és a II. fotorendszer koncepcióját, és ugyanebben az évben Fay Bendall és Robert Hill a korábbi felfedezések eredményeit a fotoszintézis szekvenciális reakcióinak koherens elméletébe szervezte [2] . Hill és Bendall hipotézisét később Duizens és Witt kísérletei igazolták 1961-ben [2] .

Ezt követően szisztematikus kísérletek kezdődtek az I. fotoszisztéma fizikai izolálására, háromdimenziós szerkezetének és finomszerkezetének meghatározására. 1966-ban a kutatás fellendülésnek indult ezen a területen: Anderson és Boardman ultrahanggal kezelték a kloroplaszt membránokat , majd ezt követően digitoninnal , Vernon Triton X-100-at , Ogawa pedig dodecil-szulfátot használt . Az elsőként kapott kivonatok azonban fénygyűjtő komplexek szennyeződéseit, valamint f és b 6 citokrómokat tartalmaztak . Sokáig tartott, míg rájött, hogy a kapott kivonatok keverékek [2] .

1968-ban Reednek és Claytonnak sikerült elkülönítenie a fotorendszer I reakcióközpontját a lila baktériumoktól , ami nagymértékben ösztönözte az oxigénes fotoszintézis kutatását. A kérdés azonban nyitva maradt: melyik izolált volt valódi reakcióközpont, milyen antennakomplexek és milyen további alegységek. Sokáig megoldatlan probléma maradt az I. fotorendszer reakcióközpontjának hatékony elkülönítése. Végül kiderült, hogy ezt a cianobaktériumokban volt a legegyszerűbb megtenni , mivel hiányoztak a membránba integrált külső antennák. Különböző fajokkal végzett számos próbálkozás után kiderült, hogy ebből a szempontból a Synechocystis és a Synechococcus képviselői a legígéretesebb fajok, mivel a Thermosynechococcus elongatusból izolált I. fotorendszer nagyon stabil reakcióközpontot adott, amely alkalmas kristályosításra és röntgendiffrakciós elemzésre [2]. .

Különbségek a Photosystem II-től

A II. fotorendszer fő funkciója  egy erős oxidálószer előállítása, amely elindítja a víz oxidációját és elektronjainak átvitelét a membránhordozóhoz. Az I. fotorendszer fő funkciója, hogy ezeket az alacsony szintű elektronokat energiával telítse, hogy segítségével a NADP + redukcióját végrehajtsa . Mivel a teljes folyamat energiája túl nagy ahhoz, hogy azt egy reakcióközpont keretein belül lehessen végrehajtani, az evolúció során két fotorendszer jelent meg, amelyek külön-külön hajtják végre a reakció különböző részeit. Sajátos funkcióik határozzák meg szerkezetük jellemzőit. Tehát az I. fotorendszer szimmetrikus, vagyis az elektrontranszport két ága dolgozik benne, ami jóval gyorsabbá teszi, míg a II. fotorendszer aszimmetrikus és csak egy működő ága van, ami lassítja az elektrontranszportot, de jobban szabályozhatóvá teszi. Mindkét fotorendszer jelentősen eltér az antennák felépítésében, a további alegységekben, a szabályozási módszerekben és a membránban elfoglalt helyzetében [3] . Így az I. fotoszisztéma egy integrált antennával rendelkezik, amelynek klorofilljei közvetlenül a komplex fő fehérjéin - A és B -, míg a II. fotorendszerben a CP47 és CP43 külső fehérjéken helyezkednek el. A további kis szabályozó alegységek számát tekintve a PS II jelentősen meghaladja a PS I-et, ami a sejtre potenciálisan rendkívül veszélyes vízoxidációs folyamat finom szabályozásának szükségességével függ össze. Ez magyarázza a fotorendszerek heterogén eloszlását is a tilakoid membránban : míg a PS I főként a marginális, a vég- és a stroma membránok régiójában található, a PS II szinte teljes mértékben a páros membránok régiójában helyezkedik el, ami további védelmet nyújt a sejtnek. az általa termelt reaktív oxigénfajtákból [4]. ] .

A fő különbség a II. és az I. fotorendszer között egy nagy, lumen felé néző domén jelenléte, amely egy mangánklasztert és a környező védőfehérjéket tartalmaz. Itt megy végbe a víz fotokémiai oxidációja, amelyet oxigén és proton felszabadulás kísér [3] .

Az I. fotorendszer szerkezeti felépítése

A Photosystem I a következő fehérje alegységekből és kofaktorokból áll [5] [6] [1] :

A PSI fő funkciója a fényenergia átvitele az elektronhoz, az elektron átvitele a plasztocianinról a ferredoxinra [7] . A PSI több mint 110 kofaktort tartalmaz , lényegesen többet, mint a II. fotorendszer [8] . Ezen összetevők mindegyike számos funkcióval rendelkezik. Az FSI elektrontranszport lánc fő összetevői a P 700 gerjesztett elektronok fő donora (klorofill dimer ) és öt hordozó: A 0 ( klorofill a ), A 1 ( filokinon ) és három Fe 4 S 4 vas-kén klaszter: F x , F a és F b [9] .

Szerkezetileg a PSI két integrált fehérjekomplex  , az A és B heterodimerje (minden növényben a PsaA és PsaB kloroplaszt gének kódolják ). Az A és B fehérjék a P700 dimert, a klorofill a monomer (Chl 695 ) egy molekuláját - az A 0 elsődleges elektronakceptort - , egy további klorofill a-t és egy filokinon molekulát (A 1 ) kötnek hozzá. Két további klorofill a, primer elektronakceptorok és filokinonok alkotják az elektrontranszport két közel szimmetrikus ágát a P700-tól az Fx -ig . A zöld és lila baktériumok reakcióközpontjaival és a PSII -vel ellentétben , ahol a két ág közül csak az egyik működik, az elektrontranszport mindkét ága aktív a PSI-ben, bár nem azonosak [1] . a molekulatömegek összegének felel meg a D 1 és CP43 fehérjék közül a II. fotorendszerből, a B protein pedig a D 2 + CP47 fehérjékkel homológ [10] .

Mindkét alegység 11 transzmembrán szegmenst tartalmaz . A vastartalmú F x klasztert négy cisztein köti össze , amelyek közül kettő az A alegységen, kettő pedig a B alegységen található. Mindkét fehérje proximális végén, a kilencedik és a tizedik transzmembrán közötti hurokban találhatók. szegmensek. Minden valószínűség szerint a ciszteinek alatt található az úgynevezett leucin villám motívum , amely jelentősen hozzájárul az A és B fehérjék dimerizációjához [11] . A végső F A és F B elektronakceptorok a C alegységen találhatók [12] [13] .

Hangsúlyozni kell, hogy az elektronátvitel a termodinamikai potenciálnak megfelelően történik . A redoxpotenciálok növekedése az akceptorok láncában gyors energiacsökkenést biztosít, ami megakadályozza az elektron visszatérését a pigmentbe és az elektronikus gerjesztési energia pazarlását. Ennek köszönhetően a gerjesztési energiát hatékonyan használják fel töltésleválasztásra [14] .

Plasztocianin

A plasztocianin egy kicsi, mozgékony fehérje, amelynek molekulatömege körülbelül 10,5 kDa. Központi rézatomjához cisztein és metionin kötődik , oldalán pedig két hisztidin stabilizálja . A Cu 2+ ↔ Cu +1 vegyérték reverzibilis változásával a plasztocianin vagy elnyel egy elektront, vagy kiadja azt. A plasztocianin a citokróm c analógja , amely hasonló funkciót lát el a mitokondriális légzőláncban [6] .

Elfogad egy elektront a citokróm b 6 f komplexből , oxidálja az f citokrómot, és közvetlenül az I. fotorendszer P 700 reakcióközpontjába továbbítja . A fehérje külső oldalán aminosavak csoportja található, amelyek negatív töltést hordoznak [16]. . Feltehetően az F alegység pozitív töltésű luminális doménjéhez kötődnek, de a kötődési mechanizmus nem teljesen ismert, és továbbra is tisztázatlan [17] .

Egyes algákban és cianobaktériumokban rézhiány esetén a plasztocianin nem képződik, helyette a citokróm c-553 szintetizálódik, és ellátja funkcióit [18] .

• A plasztocianin (PC) egy elektront adományoz az oxidált P 700 + -nak, és visszaállítja azt eredeti állapotába:

Speciális pár P 700

A P 700 (az angol szakirodalomban P700) a klorofill a és klorofill a' dimerje , amelyben a V gyűrű ketoésztercsoportja a molekula síkjához képest cisz -helyzetben van, abszorpciós maximuma 700 nm . 19] . A cisz - ketoészter-csoport jelenléte lehetővé teszi, hogy a két klorofillból hidrogénkötéseken keresztül dimer képződjön . A P 700 energiát kap az antennakomplexumoktól, és azt használja fel az elektronok magasabb szintre emelésére. Továbbá az elektron a redoxreakció során átjut a hordozóláncba. Oxidált állapotban a P 700 redoxpotenciál +0,52 V , fotogerjesztett állapotban pedig -1,2 V lesz , azaz erős redukálószer képződik, amely biztosítja a NADP + redukcióját [20] [21] .

• A következő egyenletnek megfelelően a P 700 fénykvantumot nyel el és fotogerjesztett állapotba kerül, melynek eredményeként az egyik elektronja az S 0 fő alszintről az első szingulett S 1 alszintre kerül :

Klorofill A 0

A 0  az első elektronakceptor az I. fotorendszerben. Itt következik be az elsődleges fotokémiai töltésszétválás a fotogerjesztett P 700 * és A 0 között . Abszorpciós maximuma 695 nm (Chl a 695 ), amit a környező aminosavmaradékokkal való kölcsönhatása magyaráz [19] . Redox potenciálja redukált állapotban –1,1 V [1] .

• A fotogerjesztett P 700 * egy elektront adományoz a klorofill A 0 -nak, aminek eredményeként töltésleválás következik be, és egy primer gyökpár alakul ki:

Phylloquinone A 1

A következő akceptor a Phylloquinone A 1 , más néven K 1 vitamin . A klorofillhoz hasonlóan fitolfarokkal rendelkezik [ 22] , és megközelítőleg megfelel a II. fotorendszer plasztokinon Q A - jának . Egy elektront elnyelve egy szemikinon gyököt képez , amely redukálja az F x -et , átviszi F b -re , majd tovább F a- ra [22] [23] .

Vas-kén klaszterek

Az FSI vas -kén klaszterek kocka alakúak , négy vasatommal és négy kénatommal alkotják nyolc csúcsát. Mindhárom klaszter cisztein-maradékokon keresztül kapcsolódik a PSI-fehérjékhez [24] . F x (E o ' = -0,70 V) oxidálja a redukált A 1 -et . A további transzportot az F a és F b vas-kén klaszterek végzik , amelyekre az alacsony redoxpotenciál jellemző (-0,59 és -0,55 V). Számos kísérlet tárt fel eltérést a vas-kén klaszterek elhelyezkedését és működését leíró különböző elméletek között [24] . Az eredmények többsége azonban lehetővé teszi néhány általános következtetés levonását. Először is F x , F a és F b egy háromszöget alkotnak , és F a közelebb van F x -hez , mint F b [24] . Másodszor, az elektrontranszport Fx-ből F a - n keresztül Fb - be , vagy F a - n keresztül Fb -be indul . Továbbra is vita folyik arról, hogy a két klaszter közül melyik végez elektrontranszfert ferredoxinba [24] .

Ferredoxin

A ferredoxin egy vízben oldódó fehérje, amelynek molekulatömege 11 kDa, és Fe 2 S 2 centrumot tartalmaz [25] . Figyelemre méltó, hogy egyelektronos redox rendszerről van szó, vagyis csak egy általa kapott elektront ad át a vas-kén klaszterekből. PSI-vel redukálja a membrán stromális oldalán, redukált állapotban pedig erős redukálószer (E o ' = -0,6 V), melynek köszönhetően a kloroplasztiszban lejátszódó különféle reakciók elektronhordozója lehet. Így a ferredoxin elektronokat szolgáltat a nitritredukcióhoz ( nitrit - reduktáz ) és a kén - asszimilációhoz ( szulfit-reduktáz ) a kloroplasztiszban. Elektronokat is szállít a baktériumokban a légköri nitrogénkötéshez ( nitrogenázhoz ) . Helyreállítja a tioredoxint  , egy alacsony molekulatömegű kéntartalmú fehérjét, amely részt vesz a kloroplasztiszok redox szabályozásában, aktiválva a Calvin-ciklus kulcsfontosságú enzimeit . A nem ciklikus elektrontranszport során a ferredoxin kölcsönhatásba lép a ferredoxin-NADP(+) reduktázzal , ami a NADP +-t NADPH-vá redukálja (E o ' = -0,32 V) a kloroplasztisz stromában [25] .

Light Harvesting Complex

A fénygyűjtő komplexek klorofill a és b molekulákból , valamint fehérjékkel kombinált karotinoidokból állnak [20] . Ezek a pigmentek gerjesztéskor fotonenergiát adnak át a fotorendszer reakcióközpontjába a Förster-mechanizmus szerint . A PSI reakcióközponttal ellentétben a fénygyűjtő komplexek a látható spektrum szinte teljes tartományában képesek elnyelni [26] . Az antennakomplexumokat belső vagy integrált antennákra osztják, amelyek közvetlenül a fotorendszer komplexumhoz kapcsolódnak, és perifériás mobil fénygyűjtő komplexumokra (CCCI). Így az A és B fehérjék a belső PSI antenna pigmentjeit rögzítik : körülbelül 95 molekula klorofill a és 22 molekula β-karotin, amelyek közül 5 a cisz - konformációban van. A J, K, L, M és X kis alegységek a belső antenna legalább tíz klorofilljának koordinációjában vesznek részt, az antennák különálló CP43 és CP77 fehérjéken helyezkednek el [1] . A külső fénygyűjtő komplex, a CCCI (LHCI) 80-120 molekula a és b klorofillból, karotinoidokból áll, és négy alegységből áll: Lhca1, Lhca2, Lhca3 és Lhca4, molekulatömegük 17-24 kDa. Viszonylag nemrégiben fedeztek fel két további alegységet, az Lhca5-öt és az Lhca6-ot, de ezek koncentrációja a tilakoid membránban rendkívül alacsony, az ezeket kódoló gének gyakorlatilag nem expresszálódnak [27] [28] .

Ciklikus elektrontranszport

Ha túl erős a fény és/vagy a sztómák zártak ( CO 2 éhezés ), a plasztokinon medence regenerálódik , és ennek eredményeként a NADP + medence regenerálódik . CO 2 hiányában a NADPH nem fogyasztható a Calvin ciklusban , ami azt jelenti, hogy nincs elegendő szubsztrát a ferredoxin-NADP + -reduktázhoz . Végső soron ez oda vezet, hogy a PSI-nek nincs hova kidobnia a gerjesztett elektronokat, és ez a fotoszintetikus berendezés károsodásához, a membránok oxidációjához és reaktív oxigénfajták képződéséhez vezethet [6] . Ilyen körülmények között az oxidatív stressz megelőzése és a fénykárosodás elleni védelem érdekében a növények ciklikus elektrontranszportra váltanak. Úgy gondolják, hogy a redukált ferredoxin a ciklikus transzport katalizátora [29] [30] .

Ciklikus fotofoszforiláció

Először is, az elektron valahogy a redukált ferredoxinból a plasztokinonok készletébe kerül. Ennek a folyamatnak a pontos mechanizmusa nem ismert. Úgy gondolják, hogy ezt a reakciót egy speciális enzim - a ferredoxin-plasztokinon-oxidoreduktáz - hajtja végre. Ezután a plasztokinonból a citokróm b 6 f komplexen és a plasztocianinon keresztül az elektron ismét belép a PSI-be. Ebben az esetben egy protont pumpálnak a tilakoid üregébe, és szintetizálják az ATP-t . A ferredoxin-plasztokinon oxidoreduktáz szerepének legvalószínűbb jelöltjeként a közelmúltban a ferredoxin-NADP + reduktázt vették figyelembe, amely komplexet képezhet a citokróm b 6 f komplexszel . Feltehetően a ferredoxinból közvetlenül a citokróm b 6 f komplex által megkötött ubikinonba tudja átvinni az elektronokat egy speciális hem c n révén [31] [32] . Számos bizonyíték támasztja alá a citokróm b 6 f komplex, a PSI, a ferredoxin-NADP + reduktáz és a PGRL1 transzmembrán fehérje szuperkomplexének kialakulását is. Úgy gondolják, hogy egy ilyen komplex kialakulása és bomlása megváltoztatja az elektronáramlás módját nem ciklikusról ciklikusra és fordítva [33] [34] .

Egy másik enzim, amely részt vehet ebben a folyamatban, a kloroplasztiszok NADH-dehidrogenáz komplexe , amely hasonló a mitokondriumok NADH-dehidrogenáz komplexéhez, és homológ az I. bakteriális komplexhez [35] [36] . Oxidálja a ferredoxint és elektronokat dob ​​a plasztokinonra, megelőzve az oxidatív stresszt. A kloroplasztiszok NADH-dehidrogenáz komplexe szuperkomplexet képez két PSI-vel az Lhca5 és Lhca6 fehérjék felhasználásával [28] . A tilakoid membránon a ciklikus fotofoszforiláció eredményeként létrejövő proton gradienst a hordozó fehérjék a stromából érkező fehérjék membránba való beillesztésére használják [37] [38] .

Pszeudociklikus transzport

A ferredoxinok halmazának nagyon aktív redukciójával az elektronjaik O 2 -re kerülnek, H 2 O képződésével (az úgynevezett Mehler-reakció ). Hasonló a ciklikus transzporthoz, mivel nem NADPH szintetizálódik , hanem csak ATP . A Mehler-reakció körülményei között azonban az ATP/ ADP arány nagyon magas, így a rendelkezésre álló ADP mennyiség nem elegendő az ATP szintézishez, és ennek következtében nagyon magas proton gradiens jön létre a tilakoid membránon keresztül. A reakció eredményeként az O 2 - · szuperoxid anion gyök keletkezik, amely a szuperoxid-diszmutáz enzim hatására O 2 és H 2 O 2 -dá, a peroxid pedig az aszkorbát-peroxidáz enzim hatására vízzé alakul. [6] .

A pszeudociklusos transzportban részt vevő másik enzim a kloroplaszt terminális oxidáz , amely homológ az alternatív növényi mitokondriális oxidázzal. A plasztokinonok medencéjét oxigénnel oxidálja, vizet képezve és hő formájában energiát disszipál [39] .

Lokalizáció a tilakoid membránban

A Photosystem I a stromális tilakoidokban (32%), valamint a grana marginális (36%) és végterületén (32%) található. Ez az elrendezés a felületi töltésének sűrűségéből és a más komplexek elektrosztatikus taszító erőiből adódik [40] .

A cianobaktériumokban és proklorofitákban az I. fotorendszer képes trimereket képezni . Ez hozzájárul az abszorpciós spektrum növekedéséhez nagy mélységekben, valamint a gerjesztési energia hatékonyabb újraelosztásához és a fénykárosodás elleni védelemhez [41] . Az eukariótákban az I. fotorendszer a H alegység jelenléte, valamint az L alegység mutációja miatt elvesztette ezt a képességét, amely eukarióták trimerizációja helyett nagy membrán fénygyűjtő komplexekkel lép kölcsönhatásba az L és G alegységek segítségével, amelyek nincsenek jelen a prokariótákban [42] .

Protein Ycf4

A tilakoid membránban található Ycf4 transzmembrán fehérje létfontosságú az I. fotorendszer működéséhez, részt vesz a komplex komponensek összeállításában, enélkül a fotoszintézis hatástalanná válik [43] .

A zöld kénbaktériumok és a PSI evolúciója

Molekuláris biológiai bizonyítékok arra utalnak, hogy a PSI valószínűleg a zöld kénbaktériumok fotorendszeréből fejlődött ki . A zöld kénbaktériumok, cianobaktériumok, algák és magasabb rendű növények reakcióközpontjai különböznek egymástól, de a hasonló funkciókat ellátó domének szerkezete hasonló [44] . Tehát mindhárom rendszerben a redoxpotenciál elegendő a ferredoxin redukálásához [44] . Mindhárom elektrontranszport lánc tartalmaz vas-kén fehérjéket [44] . Végül pedig mindhárom fotorendszer két hidrofób fehérje dimerje, amelyeken az integrált antenna redox központjai és pigmentjei vannak rögzítve [44] . A zöld kénbaktériumok fotorendszere viszont ugyanazokat a kofaktorokat tartalmazza , mint az I. fotorendszer elektrontranszport lánca [44] .

Galéria

• A klorofillok és kofaktorok helyzete az I. fotorendszerben.

• I. fotorendszer trimmerje

• Az I. fotórendszer ETC-je

• Photosystems I és a baktériumok reakcióközpontja .

• Fotórendszer modell I.

Lásd még

• Citokróm b6f-komplex
• Terminális oxidáz
• Fotórendszer II
• Fotoszintézis

Jegyzetek

1. ↑ 1 2 3 4 5 Ermakov, 2005 , p. 173-175.
2. ↑ 1 2 3 4 5 6 Fromme P., Mathis P. A fotorendszer feltárása I reakcióközpont: történelem, vagy sok  erőfeszítés összessége //  Drugs : folyóirat. - Adis International , 2004. - Vol. 80 , sz. 1-3 . - P. 109-124 . - doi : 10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1 . — PMID 16328814 . Az eredetiből archiválva : 2015. december 22.
3. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , p. 121.
4. ↑ Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro és Fikret Mamedov. Dimeric and Monomer Organisation of Photosystem II  (angol)  // The Journal of Biological Chemistry  : folyóirat. - 2006. - május ( 281. sz.). - P. 14241-14249 . - doi : 10.1074/jbc.M600634200 .
5. ↑ Saenger W., Jordan P., Krauss N. The assembly of protein subunits and cofactors in photosystem I   // Curr . Opin. Struktúra. Biol. : folyóirat. - 2002. - április ( 12. évf. , 2. sz.). - P. 244-254 . - doi : 10.1016/S0959-440X(02)00317-2 . — PMID 11959504 . Az eredetiből archiválva: 2018. november 4.
6. ↑ 1 2 3 4 Strasburger, 2008 , p. 117.
7. ↑ Golbeck JH A Photosystem I reakcióközpont komplex felépítése, funkciója és felépítése   // Biochim . Biophys. Acta : folyóirat. - 1987. - 1. évf. 895 , sz. 3 . - P. 167-204 . - doi : 10.1016/s0304-4173(87)80002-2 . — PMID 3333014 .
8. ↑ HongQi Yu', Ingo Gortjohann, Yana Bukman, Craig Yolley', Devendra K. Chauhan, Alexander Melkozerov és Petra Fromme. Az I. és II. fotorendszer felépítése és funkciói  (határozatlan) . Archiválva az eredetiből 2017. január 1-jén.
9. ↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Photosynthesis:Microbial  (angol)  // Encyclopedia of Microbiology, 3rd Edition : könyv. - 2009. - P. 325-341 . - doi : 10.1016/B978-012373944-5.00352-7 .
10. ↑ Heldt, 2011 , p. 99.
11. ↑ Webber AN, Malkin R. A Photosystem I reakcióközpont fehérjék leucin cipzár motívumokat tartalmaznak. A dimerképzésben javasolt szerep  (angol)  // FEBS Lett. : folyóirat. - 1990. - május ( 264. évf . , 1. sz.). - P. 1-4 . - doi : 10.1016/0014-5793(90)80749-9 . — PMID 2186925 .
12. ↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Biológiai szimmetria megtörése membránfehérjékben: A PsaC aszimmetrikus orientációja a pszeudo-C2 szimmetrikus Photosystem I magon  (angolul)  // Cell. Mol. élet sci.  : folyóirat. - 2009. - 1. évf. 66 , sz. 7 . - P. 1257-1270 . - doi : 10.1007/s00018-009-8673-x .
13. ↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. A PsaC és a PsaA/PsaB heterodimer közötti kötési interfész megértése a Photosystem I-ben  //  Biokémia : folyóirat. - 2009. - 1. évf. 48 . - P. 5405-5416 . - doi : 10.1021/bi900243f .
14. ↑ Ermakov, 2005 , p. 157.
15. ↑ EKT 3BQV . Hozzáférés időpontja: 2015. január 14. Az eredetiből archiválva : 2017. február 24. (határozatlan)
16. ↑ Frazão C., Sieker L., Sheldrick G., Lamzin V., LeGall J., Carrondo MA Ab initio structure solution of a dimer cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas among disulfide bridges  //  J. Biol. inorg. Chem. : folyóirat. - 1999. - április ( 4. köt . 2. sz .). - 162-165 . o . - doi : 10.1007/s007750050299 . — PMID 10499086 . Archiválva : 2000. október 15.
17. ↑ Hope AB Elektrontranszferek a citokróm f, a plasztocianin és a fotorendszer I között: kinetika és mechanizmusok   // Biochim . Biophys. Acta : folyóirat. - 2000. - január ( 1456. évf . , 1. sz.). - P. 5-26 . - doi : 10.1016/S0005-2728(99)00101-2 . — PMID 10611452 . Az eredetiből archiválva : 2017. augusztus 30.
18. ↑ Zhang L1, McSpadden B., Pakrasi HB, Whitmarsh J. A citokróm c553 és a plasztocianin réz által közvetített szabályozása a Synechocystis 6803 cianobaktériumban  //  The Journal of Biological Chemistry  : Journal. - 1992. - szeptember ( 267. évf . , 27. sz.). - P. 19054-19059 . — PMID 1326543 . Archiválva az eredetiből 2017. szeptember 9-én.
19. ↑ 1 2 Rutherford AW, Heathcote P. Primary Photochemistry in Photosystem-  I //  Drugs. - Adis International , 1985. - Vol. 6 , sz. 4 . - P. 295-316 . - doi : 10.1007/BF00054105 .
20. ↑ 1 2 Zeiger, Eduardo; Taiz, Lincoln. Ch. 7: Téma 7.8: Photosystem I // Növényélettan  (határozatlan) . — 4. – Sunderland, Mass: Sinauer Associates, 2006. - ISBN 0-87893-856-7 .
21. ↑ Shubin VV, Karapetyan NV, Krasnovsky AA A Photosystem   I pigment-fehérje komplexének molekuláris elrendezése // Gyógyszerek : folyóirat. - Adis International , 1986. - Vol. 9 , sz. 1-2 . - P. 3-12 . - doi : 10.1007/BF00029726 .
22. ↑ 1 2 Itoh, Shigeru, Msayo Iwaki. A K1 - vitamin (filokinon) helyreállítja az éterrel extrahált spenót PS I részecskék FeS-központjainak forgalmát  // FEBS Lett  . : folyóirat. - 1989. - 1. évf. 243. sz . 1 . - P. 47-52 . - doi : 10.1016/0014-5793(89)81215-3 .
23. ↑ Palace GP, Franke JE, Warden JT A filokinon kötelező elektronhordozó az I. fotorendszerben?  (angol)  // FEBS Lett. : folyóirat. - 1987. - május ( 215. évf. , 1. sz.). - P. 58-62 . - doi : 10.1016/0014-5793(87)80113-8 . — PMID 3552735 . Archiválva : 2019. május 4.
24. ↑ 1 2 3 4 Vassiljev IR, Antonkine ML, Golbeck JH Vas-kén klaszterek I. típusú reakcióközpontokban  (angol)  // Biochim. Biophys. Acta : folyóirat. - 2001. - október ( 1507. évf . , 1-3. sz. ). - 139-160 . o . - doi : 10.1016/S0005-2728(01)00197-9 . — PMID 11687212 . Archiválva az eredetiből 2019. január 22-én.
25. ↑ 1 2 Forti, Georgio, Paola Maria Giovanna Grubas. A ferredoxin és tilakoidok kölcsönhatásának két helye   // FEBS Lett . : folyóirat. - 1985. - 1. évf. 186. sz . 2 . - 149-152 . o . - doi : 10.1016/0014-5793(85)80698-0 .
26. ↑ "A fotoszintetikus folyamat" Archivált másolat . Letöltve: 2009. május 5. Az eredetiből archiválva : 2009. február 19. (határozatlan)
27. ↑ Robert Lucinski, Volkmar H. R. Schmid, Stefan Jansson, Frank Klimmek. Lhca5 interakció a növényi fotorendszerrel I  //  FEBS levelek : folyóirat. - 2006. - 20. évf. 580 , sz. 27 . - P. 6485-6488 . - doi : 10.1016/j.febslet.2006.10.063 . Az eredetiből archiválva : 2015. szeptember 24.
28. ↑ 1 2 Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai. A kloroplaszt NAD(P)H dehidrogenáz komplex szerkezete és biogenezise  (angol)  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA): folyóirat. - 2011. - 20. évf. 1807 , sz. 8 . - P. 945-953 . doi : 10.1016 / j.bbabio.2010.10.015 . Archiválva az eredetiből 2022. május 6-án.
29. ↑ Krendeleva T. E., Kukarskikh G. P., Timofeev K. N., Ivanov B. N., Rubin A. B. A ferredoxin-függő ciklikus elektrontranszport izolált tilakoidokban a ferredoxin-NADP-reduktáz részvételével megy végbe. Doklady akademii nauk, 2001. 379 (5): p. 1-4.
30. ↑ Kovalenko I.B., Ustinin D.M., Grachev N.E., Krendeleva T.E., Kukarskikh G.P., Timofejev K.N., Riznichenko G.Yu., Grachev E.A., Rubin A.B. Az 1. fotorendszer körüli ciklikus elektrontranszport folyamatainak kísérleti és elméleti vizsgálata  // Biofizika: folyóirat. - 2003. - T. 48 , 4. sz . - S. 656-665 . Archiválva az eredetiből 2015. április 2-án. (Orosz)
31. ↑ Cramer W.A.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Transzmembrán forgalom a citokróm b6f komplexben  //  Annu Rev Biochem : folyóirat. - 2006. - 20. évf. 75 . - P. 769-790 . - doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 . — PMID 16756511 .
32. ↑ Cramer W.A.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. A citokróm b6f komplex szerkezete: új protéziscsoportok, Q-tér és a komplex összeállításának „hors d'oeuvres hipotézise”  //  Photosynth Res : Journal. - 2005. - 20. évf. 85 , sz. 1 . - 133-143 . o . - doi : 10.1007/s11120-004-2149-5 . — PMID 15977064 .
33. ↑ Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi és Jun Minagawa. A fotoszintézis ciklikus elektronáramlását irányító megfoghatatlan szuperkomplex izolálása  //  Nature : Journal. - 2010. - április 22. ( 464. köt. ). - P. 1210-1213 . - doi : 10.1038/nature08885 .
34. ↑ Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon és Fabrice Rappaport. A ciklikus elektronáramlás redox-vezérelt, de független az állapotátmenettől  // Nature Communications  : Journal  . - Nature Publishing Group , 2013. - június 13. ( 4. köt. ). - doi : 10.1038/ncomms2954 .
35. ↑ Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,. A kloroplaszt NAD(P)H dehidrogenáz komplex kölcsönhatásba lép az Arabidopsis I. fotorendszerrel  // J Biol Chem  .  : folyóirat. - 2008. - Vol. 283. sz . 50 . - P. 34873-34879. . - doi : 10.1074/jbc.M803207200 . Archiválva az eredetiből 2017. szeptember 9-én.
36. ↑ Yamori W., Sakata N., Suzuki Y., Shikanai T., Makino A. Ciklikus elektronáramlás az I. fotorendszer körül a kloroplaszt NAD(P)H dehidrogenáz (NDH) komplexén keresztül jelentős élettani szerepet tölt be a fotoszintézis és a növénynövekedés során alacsony hőmérsékleten hőmérséklet a rizsben  (angol)  // Plant J. : folyóirat. - 2011. - 20. évf. 68 , sz. 6 . - P. 966-976 . - doi : 10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x . Az eredetiből archiválva : 2014. december 29.
37. ↑ Chaddock, A.M.; Mant, A.; Karnauchov, I.; Brink, S.; Herrmann, R. G.; Klösgen, R.B.; Robinson, C. Egy új típusú szignálpeptid: egy iker-arginin motívum központi szerepe a delta pH-függő tilakoid protein transzlokáz átvitelében  // EMBO  J. : folyóirat. - 1995. - 1. évf. 14 , sz. 12 . - P. 2715-2722 . — PMID 7796800 . Archiválva az eredetiből 2022. január 22-én.
38. ↑ Kenneth Cline és Hiroki Mori. A thylakoid ΔpH-függő prekurzor fehérjék egy cpTatC-Hcf106 komplexhez kötődnek a Tha4-függő transzport előtt  // J Cell Biol  . : folyóirat. - 2001. - augusztus 20. ( 154. évf. , 4. sz.). - P. 719-730 . - doi : 10.1083/jcb.200105149 . Archiválva az eredetiből 2015. július 18-án.
39. ↑ McDonald AE, Ivanov AG, Bode R., Maxwell DP, Rodermel SR, Hüner NP Rugalmasság a fotoszintetikus elektrontranszportban: a plastoquinol terminális oxidáz (PTOX  ) fiziológiai szerepe  // Biochim. Biophys. Acta : folyóirat. - 2011. - augusztus ( 1807. évf . , 8. sz.). - P. 954-967 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2010.10.024 . — PMID 21056542 . Az eredetiből archiválva : 2015. szeptember 24.
40. ↑ Ermakov, 2005 , p. 123.
41. ↑ Navassard V. Karapetyan, Alfred R. Holzwarth, Matthias Rögner. A cianobaktériumok fotorendszer I trimere: molekuláris szerveződés, gerjesztési dinamika és élettani jelentősége  //  FEBS betűk : folyóirat. - 1999. - 1. évf. 460 , sz. 3 . - P. 395-400 . - doi : 10.1016/S0014-5793(99)01352-6 . Az eredetiből archiválva : 2022. január 20.
42. ↑ Adam Ben-Shema, Felix Frolowb, Nathan Nelsona,. Az I. fotorendszer evolúciója – a szimmetriától a pszeudosimmetrián át az aszimmetriáig  //  FEBS betűk : folyóirat. - 2004. április 30. - 2004. évf. 565 , sz. 3 . - 274-280 . - doi : 10.1016/S0014-5793(04)00360-6 .
43. ↑ Boudreau E., Takahashi Y., Lemieux C., Turmel M., Rochaix JD A Chlamydomonas reinhardtii kloroplaszt ycf3 és ycf4 nyitott leolvasási keretei szükségesek az I. fotorendszer komplex felhalmozásához  //  EMBO J : folyóirat. - 1997. - 1. évf. 16 , sz. 20 . - P. 6095-6104 . - doi : 10.1093/emboj/16.20.6095 . — PMID 9321389 . Archiválva az eredetiből 2016. március 7-én.
44. ↑ 1 2 3 4 5 Lockau, Wolfgang, Wolfgang Nitschke. Photosystem I. és bakteriális megfelelői   // Physiologia Plantarum : folyóirat. - 1993. - 1. évf. 88 , sz. 2 . - P. 372-381 . - doi : 10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x .

Irodalom

• Zitte P. et al., Botany / Szerk. V. V. Chuba. - 35. kiadás - M . : Akadémia, 2008. - T. 2. Növényélettan. — 495 p.
• Medvegyev S.S. Növényélettan. - Szentpétervár. : BHV-Pétervár, 2013. - 335 p.
• Növényélettan / Szerk. I. P. Ermakova. - M . : Akadémia, 2005. - 634 p.
• Heldt G. V. Növények biokémiája. — M. : BINOM. Tudáslaboratórium, 2011. - 471 p.

Linkek

• Információs rendszer "Fotoszintetikus membrán"
• "Ciklikus és nem ciklikus elektronáramlás." a növényélettani online enciklopédiában

Szótárak és enciklopédiák	Britannica (online)