Fruktokináz | |
---|---|
| |
Azonosítók | |
KF kód | 2.7.1.4 |
CAS szám | 9030-51-7 |
Enzim adatbázisok | |
IntEnz | IntEnz nézet |
BRENDA | BRENDA bejegyzés |
ExPASy | NiceZyme nézet |
MetaCyc | anyagcsere út |
KEGG | KEGG bejegyzés |
PRIAM | profil |
EKT struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Keresés | |
PMC | cikkeket |
PubMed | cikkeket |
NCBI | NCBI fehérjék |
CAS | 9030-51-7 |
A fruktokináz , más néven D -fruktokináz vagy D -fruktóz-( D -mannóz)kináz [1] , a máj , a belek és a vesekéreg egyik enzime ( EC Code 2.7.1.4 ) . A fruktokináz a transzferázoknak nevezett enzimek családjába tartozik , ami azt jelenti, hogy ez az enzim funkcionális csoportokat visz át; foszfotranszferáznak (vagy gyakran kináznak ) is tekintik, mivel specifikusan egy foszfátcsoportot visz át [1] . A fruktokináz egy foszfátcsoport átvitelét katalizálja az adenozin-trifoszfátról (ATP, szubsztrát) a fruktózra , ennek hasznosításának kezdeti lépéseként [1] . A fruktokináz fő szerepe a szénhidrát-anyagcserében, különösen a szacharóz és a fruktóz metabolizmusában van. A reakcióegyenlet így néz ki:
ATP + D -fruktóz → ADP + D -fruktóz-1-foszfát.A fruktokinázt különféle organizmusokban jellemezték, mint például a borsómagban ( Pisum sativum ), az avokádó gyümölcsében ( Persera americana ) és a kukoricaszemekben ( Zea mays ), hogy csak néhányat említsünk [2] .
Különösen a fruktokináz szabályozhatja a keményítő szintézist, ha SS-vel, szacharóz-szintázzal kombinálják, amely először metabolizálja az akceptor szövetet a növényi szövetekben, például a burgonyában [2] . Két eltérő fruktokináz gén is létezik, amelyek eltérően expresszálódnak, és eltérő enzimatikus tulajdonságokkal is rendelkeznek, mint például a paradicsomban. A paradicsomban a fruktokináz 1 (Frk 1) mRNS állandó szinten expresszálódik a magzati fejlődés során. A fruktokináz 2 (Frk 2) mRNS azonban nagymértékben expresszálódik fiatal paradicsomban, de a gyümölcsfejlődés későbbi szakaszaiban csökken. Az Frk 2 nagyobb affinitást mutat a fruktózhoz, mint az Frk 1, de az Frk 2 aktivitását gátolja a magas fruktózszint, míg az Frk 1 aktivitást nem [2] .
A Sinorhizobium melilotiban , egy gyakori Gram-talajbaktériumban a fruktokinázt a fruktóz-anyagcsere mellett a mannit és a szorbit metabolizmusában is használják [3] .
Humán májban a tisztított fruktokináz aldolázzal kombinálva elősegíti az oxalát xilitből történő képződésének alternatív mechanizmusát. Egy rokon szekvenciában a fruktokináz és az aldoláz glikolaldehidet, egy oxalát prekurzort termel D - xilulózból D -xilulóz-1-foszfáton keresztül [4] .
Patkánymájsejtekben (hepatocitákban) a GTP a fruktokináz szubsztrátja is. A fruktokináz nagymértékben felhasználhatja. Ezekben az izolált hepatocitákban in vivo, amikor az ATP koncentrációja rövid időn belül körülbelül 1 mM-ra csökken, a GTP fontos szubsztráttá válik ezekben a specifikus körülmények között [5] . A foszfofruktokinázzal ellentétben a fruktokinázt az ATP nem gátolja [6] [7] .
A fruktosuria vagy a máj fruktokináz-hiánya ritka, de jóindulatú örökletes anyagcserezavar [8] . Ezt az állapotot a máj fruktokináz-hiánya okozza. A fruktóz, szacharóz vagy szorbit bevétele után a betegek vérében általában magas a fruktóz koncentrációja [9] . A betegséget főként az jellemzi, hogy vizeletvizsgálat során kóros fruktózkiválasztást észlelnek a vizelettel. A fruktokináz a glikogén, a szervezet energiatároló formája, fruktózból történő szintéziséhez szükséges. A fruktóz jelenléte a vérben és a vizeletben a cukorbetegség téves diagnózisához vezethet. A fruktosuria végleges diagnózisához vezető biokémiai rendellenességek közé tartozik a májfruktokináz-hiány, a levulosuria és a ketohexokináz-hiány.
Enzimek | |
---|---|
Tevékenység | |
Szabályozás | |
Osztályozás | |
Típusok |
|