Fruktokináz

Fruktokináz

Fruktokináz dimer "Bacillus subtilis"
Azonosítók
KF kód 2.7.1.4
CAS szám 9030-51-7
Enzim adatbázisok
IntEnz IntEnz nézet
BRENDA BRENDA bejegyzés
ExPASy NiceZyme nézet
MetaCyc anyagcsere út
KEGG KEGG bejegyzés
PRIAM profil
EKT struktúrák RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Keresés
PMC cikkeket
PubMed cikkeket
NCBI NCBI fehérjék
CAS 9030-51-7

A fruktokináz , más néven D -fruktokináz vagy D -fruktóz-( D -mannóz)kináz [1] , a máj , a belek és a vesekéreg egyik enzime ( EC Code 2.7.1.4 ) . A fruktokináz a transzferázoknak nevezett enzimek családjába tartozik , ami azt jelenti, hogy ez az enzim funkcionális csoportokat visz át; foszfotranszferáznak (vagy gyakran kináznak ) is tekintik, mivel specifikusan egy foszfátcsoportot visz át [1] . A fruktokináz egy foszfátcsoport átvitelét katalizálja az adenozin-trifoszfátról (ATP, szubsztrát) a fruktózra , ennek hasznosításának kezdeti lépéseként [1] . A fruktokináz fő szerepe a szénhidrát-anyagcserében, különösen a szacharóz és a fruktóz metabolizmusában van. A reakcióegyenlet így néz ki:

ATP + D -fruktózADP + D -fruktóz-1-foszfát.

Szerep a növényekben és baktériumokban

A fruktokinázt különféle organizmusokban jellemezték, mint például a borsómagban ( Pisum sativum ), az avokádó gyümölcsében ( Persera americana ) és a kukoricaszemekben ( Zea mays ), hogy csak néhányat említsünk [2] .

Különösen a fruktokináz szabályozhatja a keményítő szintézist, ha SS-vel, szacharóz-szintázzal kombinálják, amely először metabolizálja az akceptor szövetet a növényi szövetekben, például a burgonyában [2] . Két eltérő fruktokináz gén is létezik, amelyek eltérően expresszálódnak, és eltérő enzimatikus tulajdonságokkal is rendelkeznek, mint például a paradicsomban. A paradicsomban a fruktokináz 1 (Frk 1) mRNS állandó szinten expresszálódik a magzati fejlődés során. A fruktokináz 2 (Frk 2) mRNS azonban nagymértékben expresszálódik fiatal paradicsomban, de a gyümölcsfejlődés későbbi szakaszaiban csökken. Az Frk 2 nagyobb affinitást mutat a fruktózhoz, mint az Frk 1, de az Frk 2 aktivitását gátolja a magas fruktózszint, míg az Frk 1 aktivitást nem [2] .

A Sinorhizobium melilotiban , egy gyakori Gram-talajbaktériumban a fruktokinázt a fruktóz-anyagcsere mellett a mannit és a szorbit metabolizmusában is használják [3] .

Szerep az állatokban és az emberekben

Humán májban a tisztított fruktokináz aldolázzal kombinálva elősegíti az oxalát xilitből történő képződésének alternatív mechanizmusát. Egy rokon szekvenciában a fruktokináz és az aldoláz glikolaldehidet, egy oxalát prekurzort termel D - xilulózból D -xilulóz-1-foszfáton keresztül [4] .

Patkánymájsejtekben (hepatocitákban) a GTP a fruktokináz szubsztrátja is. A fruktokináz nagymértékben felhasználhatja. Ezekben az izolált hepatocitákban in vivo, amikor az ATP koncentrációja rövid időn belül körülbelül 1 mM-ra csökken, a GTP fontos szubsztráttá válik ezekben a specifikus körülmények között [5] . A foszfofruktokinázzal ellentétben a fruktokinázt az ATP nem gátolja [6] [7] .

Betegségek

A fruktosuria vagy a máj fruktokináz-hiánya ritka, de jóindulatú örökletes anyagcserezavar [8] . Ezt az állapotot a máj fruktokináz-hiánya okozza. A fruktóz, szacharóz vagy szorbit bevétele után a betegek vérében általában magas a fruktóz koncentrációja [9] . A betegséget főként az jellemzi, hogy vizeletvizsgálat során kóros fruktózkiválasztást észlelnek a vizelettel. A fruktokináz a glikogén, a szervezet energiatároló formája, fruktózból történő szintéziséhez szükséges. A fruktóz jelenléte a vérben és a vizeletben a cukorbetegség téves diagnózisához vezethet. A fruktosuria végleges diagnózisához vezető biokémiai rendellenességek közé tartozik a májfruktokináz-hiány, a levulosuria és a ketohexokináz-hiány.

Lásd még

Hivatkozások

  1. 1 2 3 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Archiválva : 2007. szeptember 27. . Letöltve: 2007-05-06
  2. 1 2 3 „A fruktokináz izoenzimek sajátos fiziológiai szerepei, amelyeket az Frk1 és Frk2 expresszió génspecifikus szuppressziója mutatott fel paradicsomban”. Plant Physiol . 129 (3): 1119-26. 2002. július. DOI : 10.1104/pp.000703 . PMID  12114566 .
  3. "A Rhizobium meliloti fruktokináz mutánsának biokémiai jellemzése". J. Bacteriol . 144 (1): 12-6. 1980. október. DOI : 10.1128/jb.144.1.12-16.1980 . PMID  6252186 .
  4. "Az oxalát xilitből történő metabolikus termelésének modelljei emberben: a fruktokináz és az aldoláz szerepe". Az Australian Journal of Experimental Biology and Medical Science . 60 (Pt 1): 117-22. 1982. február. DOI : 10.1038/icb.1982.11 . PMID  6284103 .
  5. „A guanozin-trifoszfát kiürülésének mechanizmusa a májban fruktózterhelés után. A fruktokináz szerepe”. Biochem. J. _ 228 (3): 667-71. 1985. június 15. DOI : 10.1042/bj2280667 . PMID2992452  _ _
  6. Samuel, Varman T (2011. február). „Fruktóz indukálta lipogenezis: a cukortól a zsíron át az inzulinrezisztenciáig”. Az endokrinológia és az anyagcsere trendjei . 22 (2): 60-5. DOI : 10.1016/j.tem.2010.10.003 . PMID21067942  _ _
  7. BRENDA
  8. WebMD Children's Health – Fructosuria Archiválva : 2007. május 9. a Wayback Machine -nél . Letöltve: 2007-05-06
  9. "A normál és mutáns rekombináns humán ketohexokinázok tulajdonságai és az esszenciális fruktosuria patogenezisére gyakorolt ​​​​hatások". cukorbetegség . 52 (9): 2426-32. 2003. szeptember doi : 10.2337 /cukorbetegség.52.9.2426 . PMID  12941785 .

Linkek