Izmok

Izmok , vagy izmok ( lat.  musculus  - "izom") - izomszövetből álló szervek ; idegimpulzusok hatására összehúzódni képes . A mozgásszervi rendszer része . Különféle mozdulatokat hajtanak végre, biztosítva a test mozgását, megtartva a testtartást, összehúzva a hangszalagokat , légzést stb . Az izomszövet rugalmas és rugalmas; Miocitákból (izomsejtekből) áll . Az izmokat fáradtság jellemzi , amely intenzív munka vagy edzés során jelentkezik.

Az izmok lehetővé teszik a testrészek helyzetének megváltoztatását a térben. Az izomszövetek összehúzódási képességének köszönhetően az ember bármilyen mozdulatot végrehajt – az olyan egyszerű mozdulatoktól, mint a pislogás vagy mosolygás , a finom és energikus mozgásig, mint amilyeneket az ékszerészeknél vagy a sportolóknál látunk. A három fő csoportból álló izmok megfelelő működésétől nemcsak a test mozgékonysága, hanem minden élettani folyamat működése is múlik. Valamennyi izomszövet munkáját az idegrendszer irányítja , amely biztosítja kapcsolatukat az agyvel és a gerincvelővel, valamint szabályozza a kémiai energia mechanikai energiává történő átalakítását .

Az emberi testben 640 vázizom található (a differenciált izomcsoportok számlálási módszerétől függően ezek összlétszáma 639 és 850 között van) . A legkisebbek a fülben található legkisebb csontokhoz kapcsolódnak . A legnagyobbak a farizmok , ezek mozgatják a lábakat . A legerősebb izmok a vádli és a rágóizmok . A leghosszabb emberi izom - a sartorius - a csípőszárny  elülső felső gerincéből ( a medencecsont elülső -felső szakaszai ) indul ki, spirálisan terjed elöl a comb felett, és egy ín köti össze a sípcsont gumójához (felső). a lábszár szakaszai).

Az izmok alakja nagyon változatos. A leggyakoribbak a végtagokra jellemző fusiform izmok és a széles izmok - ezek alkotják a test falait . Ha az izmoknak közös inak vannak, és két vagy több fejük van, akkor ezeket két-, három- vagy négyfejűnek nevezzük.

Az izmok és a csontváz meghatározzák az emberi test alakját. Az aktív életmód , a kiegyensúlyozott táplálkozás és a sport hozzájárul az izomzat fejlődéséhez és a zsírszövet mennyiségének csökkenéséhez . A vezető súlyemelők izomtömege meghaladja a testtömeg 60%-át [1] .

Izomtípusok

A szerkezeti jellemzőktől függően az emberi izmokat 3 típusra vagy csoportra osztják:

Az első izomcsoport a váz- vagy harántcsíkolt izmok. Mindannyiunknak több mint 600 vázizmoja van, ezek az izmok önkényesen, egy személy kérésére képesek összehúzódni, és a csontvázzal együtt mozgásszervi rendszert alkotnak . Ezen izmok össztömege a testtömeg körülbelül 40%-a, és az izomzatukat aktívan fejlesztő embereknek még több is lehet. Speciális gyakorlatok segítségével az izomsejtek mérete addig növelhető, amíg tömegben és térfogatban megnőnek és dombornyomottá nem válnak. Összehúzódva az izom rövidül, megvastagodik és elmozdul a szomszédos izmokhoz képest. Az izom megrövidülését a végeinek és a hozzá kapcsolódó csontoknak a konvergenciája kíséri . Minden mozdulat magában foglalja az azt végrehajtó és a vele szemben álló izmokat (agonisták, illetve antagonisták), ami a mozgás pontosságát és simaságát adja.

A második izomtípus, amely a belső szervek , az erek és a bőr sejtjeinek részét képezi , a simaizomszövet , amely jellegzetes izomsejtekből ( miocitákból ) áll. A rövid orsó alakú simaizomsejtek lemezeket alkotnak. Lassan és ritmikusan összehúzódnak, engedelmeskednek az autonóm idegrendszer jelzéseinek . Lassú és elhúzódó összehúzódásaik önkéntelenül jelentkeznek, vagyis az ember vágyától függetlenül.

A sima izmok vagy az önkéntelen mozgású izmok főként az üreges belső szervek falában találhatók , például a nyelőcsőben vagy a hólyagban . Fontos szerepet játszanak olyan folyamatokban, amelyek nem a tudatunktól függenek, például a táplálék emésztőrendszeren keresztül történő átjuttatásában, vagy hozzájárulnak a pupilla szűkületéhez és tágulásához.

Az izmok külön (harmadik) csoportja a szív harántcsíkolt (harántcsíkolt) izomszövete ( szívizom ). Kardiomiocitákból áll . A szívizom összehúzódásait nem az emberi elme irányítja, hanem az autonóm idegrendszer beidegzi .

Épület

Az izmok szerkezeti eleme az izomrost , amelyek mindegyike külön-külön nem csak sejtes, hanem összehúzódásra képes fiziológiai egység is. Az izomrost egy többmagvú sejt, átmérője 10-100 mikron . Ez a sejt egy sarcolemma héjba van zárva , amely tele van szarkoplazmával . A myofibrillumok a szarkoplazmában helyezkednek el . A myofibrill egy szarkomerekből álló fonalas szerkezet . A myofibrillumok vastagsága általában kevesebb, mint 1 µm. A myofibrillumok számától függően fehér és vörös izomrostokat különböztetnek meg. A fehér rostokban több a miofibrillum, kevesebb a szarkoplazma, így gyorsabban tudnak összehúzódni. A vörös rostok nagy mennyiségű mioglobint tartalmaznak , ezért kapták a nevüket. Az izomrostok szarkoplazmája a myofibrillumokon kívül mitokondriumokat , riboszómákat , Golgi-komplexet , lipidzárványokat és egyéb organellumokat is tartalmaz . A szarkoplazmatikus retikulum biztosítja a serkentő impulzusok átvitelét a roston belül. A szarkomerek összetétele vastag miozinszálakat és vékony aktinszálakat tartalmaz [2] .

Az aktin  egy 375 aminosavból álló , 42300 molekulatömegű összehúzódó fehérje, amely az izomfehérje körülbelül 15%-át teszi ki. Fénymikroszkóp alatt a vékonyabb aktinmolekulák világos csíknak tűnnek (az úgynevezett "Ι-lemezek"). Az alacsony iontartalmú oldatokban az aktin gömb alakú, egyedi molekulák formájában található, azonban fiziológiás körülmények között , ATP és magnéziumionok jelenlétében az aktin polimerré válik, és hosszú rostokat képez (fibrilláris aktin). , amelyek két spirálisan összecsavart aktin molekula láncból állnak. Más fehérjékkel összekapcsolódva az aktinrostok az ATP-ben található energia felhasználásával összehúzódnak.

A miozin  a fő izomfehérje; tartalma az izmokban eléri a 65%-ot. A molekulák két polipeptidláncból állnak , amelyek mindegyike több mint 2000 aminosavat tartalmaz. A fehérjemolekula nagyon nagy (ezek a természetben létező leghosszabb polipeptidláncok ), molekulatömege eléri a 470 000-et. A polipeptid láncok mindegyike egy úgynevezett fejben végződik, amely két kis láncot tartalmaz, amelyek 150-190 aminosavból állnak. savak. Ezek a fehérjék az aktomiozin összehúzódásához szükséges ATP- áz aktivitást mutatják. Mikroszkóp alatt az izmokban lévő miozinmolekulák sötét csíknak tűnnek (az úgynevezett "A-lemezek").

Az aktomiozin  egy aktinból és miozinból álló fehérjekomplex, amelyet az ATPáz enzimaktivitása jellemez. Ez azt jelenti, hogy az ATP hidrolízise során felszabaduló energia miatt az aktomiozin csökkenthető. Fiziológiás körülmények között az aktomiozin olyan rostokat hoz létre, amelyek bizonyos sorrendben vannak. A miozinmolekulák fibrilláris részei kötegbe gyűlve úgynevezett vastag fonalat alkotnak, amelyből merőlegesen kikandikálnak a miozinfejek. Az aktinmolekulák hosszú láncokban kapcsolódnak egymáshoz; két ilyen lánc, spirálisan egymás köré csavarva, vékony szálat alkot. A vékony és vastag szálak párhuzamosan vannak elrendezve úgy, hogy minden vékony szálat három vastag, minden vastag szálat hat vékony vesz körül; a miozinfejek vékony szálakhoz tapadnak.

Az izomszövet általában vízből, fehérjékből és kis mennyiségű egyéb anyagból áll: glikogén , lipidek , extrakciós nitrogéntartalmú anyagok, szerves és szervetlen savak sói stb. A víz mennyisége a teljes tömeg 72-80%-a [2] .

Az emlősök harántcsíkolt izmainak kémiai összetétele (átlagos értékek) [2]
Összetevő A nedves tömeg százaléka
Víz 72-80
szilárd anyagok, 20-28
beleértve
mókusok 16,5—20,9
glikogén 0,3-3,0
foszfogliceridek 0,4-1,0
koleszterin 0,06-0,2
kreatin + kreatin-foszfát 0,2-0,55
kreatinin 0,003-0,005
ATP 0,25–0,40
karnozin 0,2-0,3
karnitin 0,02-0,05
anszerin _ _  _ _ 0,09-0,15
szabad aminosavak 0,1-0,7
tejsav 0,01-0,02
hamu 1,0-1,5

Az izomfehérjéket általában a vízben vagy sós közegben való oldhatóságuk függvényében osztják fel. A fehérjéknek három fő csoportja van: szarkoplazmatikus (a teljes fehérje 35%-a), myofibrilláris (45%) és stromális fehérjék (20%). A szarkoplazmatikus fehérjék összetétele számos fehérjeanyagot tartalmaz, amelyek globulinok , számos fehérje , mioglobin , enzimfehérjék, parvalbuminok tulajdonságokkal rendelkeznek . A parvalbumin megköti a Ca 2+ -ion szintet , ami felgyorsítja az izomrelaxációt. Az enzimfehérjék a mitokondriumokban találhatók, és szabályozzák a szöveti légzést, a nitrogén- és lipidanyagcserét stb. A szarkoplazmatikus fehérjék kis ionerősséggel oldódnak sós közegben.

A miozin, az aktin és az aktomiozin az izomösszehúzódásért felelős myofibrilláris fehérjék csoportjába tartozik. Ez magában foglalja a szabályozó fehérjéket is: tropomiozin , troponin , α- és β- aktinin ( angol.  Actinin ). A tropomiozin és troponin komplexe felelős az izmok Ca 2+ -ionokkal szembeni érzékenységéért . A myofibrilláris fehérjék nagy ionerősségű sóközegben oldódnak. A myofibrilláris fehérjék tartalma az izom típusától függ, míg a fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságaikban is különböznek. Legnagyobb számuk a vázizmokban figyelhető meg, a szívizomban sokkal kevesebb, és legkevésbé a simaizmokban. Például a gyomor izomszövetében az ebbe a csoportba tartozó fehérjék 2-szer kevesebbek, mint a harántcsíkolt izmokban.

A stroma fehérjék közé tartozik a kollagén és az elasztin . A myofibrilláris fehérjéktől eltérően a stromális fehérjék tartalma a simaizmokban és a szívizomban maximális.

A test fejlődésével az izmok kémiai összetételében jelentős változás következik be. Az embriók izomszövetében a teljes fehérjetartalom kevesebb, mint a felnőtteknél, és ennek megfelelően több a víz. Maga a fehérjetömeg összetétele is eltér, amikor a fejlődés előrehaladtával csökken a stromális fehérjék mennyisége, és nő a miozin és az aktomiozin tartalma. Csökken a nukleoproteinek , RNS és DNS jelenléte , és nő a nagy energiájú vegyületek (ATP és kreatin-foszfát) aránya. Bizonyos elemek megjelenése az izomszövetben meghatározott fejlődési szakaszokhoz kapcsolódik. A reflexív kialakulása és a motoros reflex kialakulása során imidazol tartalmú dipeptidek (anszerin és karnozin) jelennek meg az izmokban, kialakul az aktomiozin Ca 2+ -érzékenysége [2] .

Osztályozás

Az élő szervezetek izomszövetét számos különböző formájú, szerkezetű izom és fejlődési folyamat képviseli, amelyek különböző funkciókat látnak el. Megkülönböztetni:

Funkció szerint

A szálak irányában

Az ízületekkel kapcsolatban

A rendszer figyelembe veszi azon ízületek számát, amelyeken keresztül az izom kidobódik:

Űrlap

Izomösszehúzódások

Az összehúzódás során az aktin filamentumok mélyen behatolnak a miozin filamentumok közötti résekbe , és mindkét struktúra hossza nem változik, de csak az aktomiozin komplex teljes hossza csökken - ezt az izomösszehúzódási módszert csúsztatásnak nevezik. Az aktin filamentumok miozin filamentumok mentén történő csúszásához energiára van szükség. Az izomösszehúzódáshoz szükséges energia felszabadul az aktomiozin és az ATP kölcsönhatása következtében, amely utóbbi ADP -re és H 3 PO 4 -re hasad . Az ATP mellett a víz is fontos szerepet játszik az izomösszehúzódásban , valamint a kalcium- és magnéziumionok .

A vázizomzat nagyszámú izomrostból áll – minél több van belőlük, annál erősebb az izom.

Ötféle izom-összehúzódás létezik:

  1. Koncentrikus összehúzódás - az izom lerövidülését és a csonthoz való kötődésének elmozdítását okozza, míg a végtag ezen izom összehúzódása által biztosított mozgása a leküzdendő ellenállás, például a gravitáció ellen irányul.
  2. Excentrikus összehúzódás - akkor fordul elő, amikor az izom megnyúlik, miközben szabályozza a mozgás sebességét más erők hatására, vagy olyan helyzetben, amikor az izom maximális ereje nem elegendő az ellentétes erő leküzdéséhez. Ennek eredményeként a mozgás a külső erő irányában történik.
  3. Az izometrikus összehúzódás egy külső erővel szembeni erőfeszítés, amelyben az izom hossza nem változik, és nem történik mozgás az ízületben.
  4. Az izokinetikus összehúzódás egy izom azonos ütemű összehúzódása.
  5. Ballisztikai mozgás - gyors mozgás, beleértve: a. az agonista izmok koncentrikus mozgása a mozgás elején; b. tehetetlenségi mozgás, minimális aktivitás közben; ban ben. excentrikus összehúzódás a mozgás lelassítására.

A testben az ilyen összehúzódások fontosabbak bármilyen mozgás elvégzéséhez.

A simaizmok (simaizomszövet) alkotják a belső szerveket, különösen a nyelőcső falát , az ereket , a légutakat és a nemi szerveket . A simaizmokat az úgynevezett automatizmus különbözteti meg, vagyis az a képesség, hogy külső ingerek hiányában gerjesztési állapotba kerüljenek. És ha a vázizmok összehúzódása körülbelül 0,1 másodpercig tart , akkor a simaizmok lassabb összehúzódása 3-180 másodpercig tart. A nyelőcsőben, a nemi szervekben és a húgycsatornában a gerjesztés egyik izomsejtről a másikra terjed. Ami az erek falában és a szem szivárványhártyájában található simaizmok összehúzódását illeti , az nem kerül át sejtről sejtre; az autonóm idegrendszer szimpatikus és paraszimpatikus idegei megközelítik a simaizmokat .

A szívizomról (szívizomról) beszélve meg kell jegyezni, hogy normál működés közben körülbelül 0,2-0,4 másodpercet fordít az összehúzódásra, és a terhelés növekedésével az összehúzódások sebessége nő. A szívizom egyedülálló tulajdonsága, hogy ritmikusan összehúzódik, még akkor is, ha a szívet eltávolítják a testből.

Az izomösszehúzódás során, amikor az aktin filamentumok a miozin filamentumok mentén csúsznak , a miozin átmenetileg az aktinhoz kötődik keresztirányú hidak segítségével, amelyek a miozin molekulák úgynevezett "fejei". Az izomösszehúzódás biokémiai ciklusának 5 szakasza van [2] :

  1. az ATP- hidrolízis sztöchiometrikus folyamata a miozin „feje” által adenozin-difoszfáttá (ADP) és foszforsavvá (H 3 PO 4 ); ez az eljárás nem biztosítja a hidrolízistermékek felszabadulását;
  2. szabadon forgó, ADP-t és H 3 PO 4 -et tartalmazó miozin "fej" kötése F-aktinnal;
  3. az ADP és a H 3 PO 4 felszabadulása az aktin-miozin komplexből;
  4. a miozin-F-aktin komplex kötődése új ATP-molekulához;
  5. a relaxációs szakasz a miozin (ATP) „fej” elválasztása az F-aktintól.

Izomfejlődés

Az izmok kialakulásának folyamatáról az evolúció során még nem áll rendelkezésre pontos leírás. Az izmokat már a Haootia quadriformis szúró polip is birtokolta , amely körülbelül 560 millió évvel ezelőtt élt.

A modern élőlények közül az izomsejtek legprimitívebb tulajdonosai a laposférgek és az orsóférgek . Összehúzódó rostok jelen vannak az egysejtű szervezetekben , protozoákban is, megtalálhatók a szivacsokban , coelenterátumokban . A hámsejtek folyamatainak összehúzódása, a flagellák és a csillók oszcillációja lehetővé teszi a mozgást, de nem rendelkeznek speciális izomsejtekkel. Sok féreg izomzata egy úgynevezett musculocutan zsák, amelyet a bőrhöz kapcsolódó hámból izolált izomrostok képeznek . Ezek az izmok hasonlóak a gerincesek simaizomzatához, és általában külső gyűrű alakúakból állnak, amelyek lehetővé teszik a férgek számára, hogy csökkentsék átmérőjüket, és belső hosszanti izmokból, amelyek lehetővé teszik a hossz csökkentését. Ezenkívül a férgek mikroszkopikus izomzattal rendelkezhetnek a sörték alján, amelyek lehetővé teszik számukra, hogy a talajba, a belek körüli izmokba és a keringési rendszer falaiba tapadjanak. A puhatestűeknél a musculocutan zsák különálló simaizomzat összetett rendszerévé fejlődik. Az ízeltlábúak már meglehetősen fejlett izomrendszerrel rendelkeznek. A külső vázhoz kapcsolódik, és a puhatestűekkel ellentétben már csíkos, ami jelentős sebességet és összehúzódási erősséget biztosít. Egyes fajoknál az izomzat és a zsigerek csíkosak.

Az izmok a húrok és nagymértékben a gerinceseknél érik el a legnagyobb fejlettséget . Az izmok tömege elérheti a teljes test tömegének felét, segítségével a fő funkciókat - mozgást, egyensúly fenntartását, anyagok szállítását a testen belül - hajtják végre. A húrok izomzata két csoportra oszlik: zsigeri és parietális. A felosztást az embrionális eredettől függően hajtják végre. A belső szervek tevékenységét szolgáló, önkényesen ható, haránt sávoktól mentes zsigeri izomzat elsősorban az oldallemezekből fejlődik ki (az ektodermális hámból csak a verejtékmirigyek izmai és a szem szivárványhártyája fejlődik), valamint a parietális. , amely harántcsíkolt izmokból áll, és biztosítja a test és a környezet kölcsönhatását, a myotome izomrétegéből származik . A legegyszerűbb parietális izmok a lándzsákon , a ciklostomákon és a halakon figyelhetők meg .

A bőr izmai a bőrrel , mint olyannal együtt fejlődnek, a dermatotából, a középső csírarétegből származó szegmentális izomsejtek által alkotott szövetrétegből alakulnak ki. A bőr izmai akaratlanok, különösen a pilomotoros reflex során fellépő lúdtalpokért [ 3] [4] [5] .

Izompatológia

Az izompatológiát az izmok összehúzódási funkciójának károsodása, tónus fenntartási képessége jellemzi. A patológiák okai lehetnek különféle sérülések, sérülések (izomzúzódás, ficamok, részleges és teljes szakadások, izom fascia szakadások), idegi vagy humorális szabályozási zavarok, sejt- és szubcelluláris szintű elváltozások. Patológiák figyelhetők meg magas vérnyomás, szívinfarktus, myodystrophia, méh atóniája, belek, húgyhólyag, bénulás stb.

A zúzódás ütközés vagy kompresszió következtében lép fel, az izomfunkciók jelentős elvesztésével jár, és veszélyes a myositis kialakulására. A nyújtás az izomrostok mikroszakadása, amelynek összmennyisége nem haladja meg az 5%-ot, és általában nem jelent komoly veszélyt az egészségre. A részleges szakadások veszélyesebbek, a szakadás helyén gyakran hematóma képződik, esetenként műtétre is szükség van. Az izom teljes szakadása esetén a sebészeti beavatkozás kötelező. Az izmok jó helyreállító és gyógyuló képességgel rendelkeznek, a terápia egyik fő célja a hegképződés megelőzése a szakadás helyén [6] [7] .

A betegségek okai közötti különbségek ellenére lehetséges a patológiákban előforduló közös biokémiai változások azonosítása. Ezek közé tartozik a myofibrilláris fehérjék számának gyors csökkenése, a stromális fehérjék koncentrációjának növekedése, valamint egyes szarkoplazmatikus fehérjék, köztük a mioalbumin koncentrációjának növekedése. Változások vannak a nem fehérje összetételben is: csökken az ATP és a kreatin-foszfát szintje, csökken az imidazol tartalmú dipeptidek mennyisége.

Az izomszövet lebomlásával járó patológiák, disztrófiák, az izmok foszfolipid összetételének változásai jellemzőek: a foszfatidil-kolin és a foszfatidil-etanol-amin szintjének csökkenése, a szfingomielin és a lizofoszfatidil-kolin koncentrációjának növekedése.

Az izomszövet patológiáit gyakran kreatinuria kíséri, amikor a kreatin metabolizmusa megzavarodik, és a vizelet kreatin-foszfát-tartalmának csökkenése és a kreatinszint növekedése kíséri [2] .

Érdekes tények

Tajvani tudósok mesterséges izmokat hoztak létre a hagymasejtek arannyal való bevonásával. A természeteshez hasonlóan működő mesterséges izmok ígéretes irányt jelentenek a robotikában, mivel nincsenek dörzsölő részeik, mint a hagyományos mechanizmusokban, ezért sokkal kevésbé kopnak [8] .

Emberi izmok

Lásd még

Jegyzetek

  1. ↑ Mishustin V. N. Kezdeti súlyemelő edzés . - Volgograd, 2012. - ISBN 9785040160433 .
  2. ↑ 1 2 3 4 5 6 Biológiai kémia. 20. fejezet "Izomszövet"
  3. ↑ Nagy Orvosi Enciklopédia. "Izomrendszer" . Letöltve: 2022. július 18. Az eredetiből archiválva : 2019. július 17.
  4. ↑ Great Soviet Encyclopedia Muscular System // Great Soviet Encyclopedia  : [30 kötetben]  / ch. szerk. A. M. Prohorov . - 3. kiadás - M .  : Szovjet Enciklopédia, 1969-1978.  — M.: Szovjet Enciklopédia. - S. 1969-1978.
  5. ↑ Összehasonlító anatómia
  6. ↑ Great Soviet Encyclopedia Muscles // Great Soviet Encyclopedia  : [30 kötetben]  / ch. szerk. A. M. Prohorov . - 3. kiadás - M .  : Szovjet Enciklopédia, 1969-1978.  — M.: Szovjet Enciklopédia. 1969-1978.
  7. ↑ "Az izomszövet patológiája" . Letöltve: 2013. június 14. Az eredetiből archiválva : 2013. március 28..
  8. ↑ Tajvani tudósok hagymasejtekből mesterséges izmokat hoznak létre . Portál „Padlás: tudomány, technológia, jövő” (2015. május 6.). Archiválva az eredetiből 2015. május 18-án.

Irodalom

  Ugrás a Wikidata elemre  Tematikus oldalak
Szótárak és enciklopédiák
Bibliográfiai katalógusokban
 Izomrendszer