Karnozin

karnozin
Tábornok
Szisztematikus
név		 (2S)-2-(3-aninopropanoil-amin)-3-(1H-imidazol-5-il)propánsav
Hagyományos nevek béta -alanil-L-hisztidin
Chem. képlet C 9 H 14 O 3 N 4
Fizikai tulajdonságok
Moláris tömeg 226,3 g/ mol
Termikus tulajdonságok
Hőfok
 •  olvadás Olvadáspont: 246-260 °C
Kémiai tulajdonságok
Sav disszociációs állandó 6.95
Osztályozás
Reg. CAS szám 305-84-0
PubChem 439224
Reg. EINECS szám 206-169-9
MOSOLYOK   C1=C(NC=N1)CC(C(=O)O)NC(=O)CCN
InChI   InChI=1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2 ,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)/t7-/m0/s1CQOVPNPJLQNMDC-ZETCQYMHSA-N
CHEBI 15727
ChemSpider 388363
Biztonság
LD 50 > 14930 mg lg −1 (egér, orális) [1]
Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve.
 Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon

A karnozin ( béta -alanil-L-hisztidin) egy dipeptid , amely β-alaninból és hisztidinből áll . Magas koncentrációban megtalálható az izom- és agyszövetekben.

Felfedezés

A karnozint 1900 -ban B. C. Gulevich fedezte fel egy húskivonatban [2] , és ez lett az első felfedezett biogén peptid. A karnozinnal együtt annak analógját, az anszerint is felfedezték , amelyben a hisztidin heterociklusában a hidrogént metilcsoport helyettesíti. Ezt követően Gulevich utasította tanítványát, Szergej Evgenievich Severint , hogy derítse ki ezeknek az anyagoknak a funkcióját. S. E. Severin hű maradt tanára előírásaihoz, és 1952-ben rájött az izomdipeptidek működésére. Kiderült, hogy ha karnozint adnak egy olyan oldathoz, amelyben izolált békaizom található, akkor elektromos töltés hatására képes lesz órákon át fáradtság nélkül dolgozni. Ez az élmény később „Severin-jelenségként” került be a fiziológiába. Az összes paraméter mérése után világossá vált, hogy karnozin jelenlétében az izom hatalmas mennyiségű laktátot képes felhalmozni . Ezért egy egyszerű magyarázat: a karnozin pH-pufferként működik, és megköti a glikolízis során keletkező protonokat . S. E. Severin nem értett egyet eredményeinek ezen értelmezésével, mivel a pufferfüggvényt túl egyszerűnek, sőt nyomorúságosnak tartotta. A kísérlet eredményeit oroszul publikálták, de nem kaptak választ, maga a szerző sem tulajdonított jelentőséget az általa felfedezett hatásnak, továbbra is a karnozin alternatív funkcióinak keresését folytatta. És 30 évvel Severin jelenségének felfedezése után tapasztalatait megismételték külföldön egy TRIS puffer segítségével . Az izomteljesítmény kolosszális növekedését írták le ennek az anyagnak a hatására, és itt pufferhatással magyarázták, S. E. Severinre való hivatkozás nélkül [3] .

Tulajdonságok és funkciók

A karnozin metabolikusan inert, ami speciális pH-pufferként fontos tulajdonsága. A karnozin probléma nélkül protonálható és deprotonálható, ami nem befolyásolja a különböző anyagcsere-folyamatok lefolyását. Az is fontos, hogy szokatlan β-aminosavat tartalmazzon. Úgy tűnik, ez egy másik módja annak, hogy ezt az anyagot inertebbé tegyük, beleértve a hagyományos peptidázok ellenőrzése alóli kivonását.

Ennek eredményeként kiderült, hogy a pH-puffer nem az egyetlen funkciója a karnozinnak. Az Egyesült Királyság [4] , Dél-Korea [5] [6] és más országok [7] [8] [9] kutatói kimutatták, hogy a karnozin antioxidáns tulajdonságokkal rendelkezik . A karnozin kiváló kelátképző a Cu 2+ és Fe 2+ ionoknak , amelyek szabad formában katalizálják a hidrogén-peroxid átalakulását OH• gyökké [10] . Részt vesz a reaktív oxigénfajták (ROS) kioltásában is, és megvédi a szervezetet az alfa-béta telítetlen aldehidektől, amelyek oxidatív stressz során a sejtmembránok szuperoxidált zsírsavaiból képződnek kémiai megkötésük révén. Ezenkívül a karnozin gátolja az amiloid fibrillumok növekedését, amelyek például Alzheimer-kórban képződnek .

Jegyzetek

  1. ↑ Eintrag zu Carnosine in der ChemIDplus -Datenbank der United States National Library of Medicine (NLM)
  2. ↑ Broude L. M., Derviz G. V., Severin S. E. akadémikus Vladimir Sergeevich Gulevich (1867-1933) // Biokémia. 1968. V. 33. No. 2. S. 195-202.
  3. ↑ Skulachev, 2010 , p. 78-80.
  4. ↑ Aruoma OI, Laughton MJ, Halliwell B. Karnozin, homokarnozin és anszerin: működhetnek antioxidánsként in vivo? (angol)  // The Biochemical Journal : folyóirat. - 1989. - December ( 264. évf . , 3. sz.). - P. 863-869 . — PMID 2559719 .
  5. ↑ Choi SY, Kwon HY, Kwon OB, Kang JH Hidrogén-peroxid által közvetített Cu, Zn-szuperoxid-diszmutáz fragmentáció: védelem karnozinnal, homokarnozinnal és anszerinnel   // Biochimica et Biophysica Acta : folyóirat. - 1999. - november ( 1472. évf . , 3. sz.). - P. 651-657 . - doi : 10.1016/S0304-4165(99)00189-0 . — PMID 10564779 .
  6. ↑ Klebanov GI, Teselkin YuO, Babenkova IV, et al. A karnozin és komponenseinek hatása a szabadgyökös reakciókra  (angol)  // Membrane & Cell Biology  : folyóirat. - 1998. - 1. évf. 12 , sz. 1 . - 89-99 . o . — PMID 9829262 .
  7. ↑ Babizhayev MA, Seguin MC, Gueyne J., Evstigneeva RP, Ageyeva EA, Zheltukhina GA Az L-karnozin (béta-alanil-L-hisztidin) és a karcinin (béta-alanilhisztamin) természetes antioxidánsként működnek, hidroxil-gyök-megkötő és lipidmegkötő hatással. -peroxidáz aktivitások  //  The Biochemical Journal : folyóirat. - 1994. - December ( 304. köt. , 2. sz.). - P. 509-516 . — PMID 7998987 .
  8. ↑ Chan KM, Decker EA Endogén vázizom antioxidánsok  (neopr.)  // Élelmiszertudományi és táplálkozási kritikai vélemények. - 1994. - T. 34 , 4. sz . - S. 403-426 . doi : 10.1080 / 10408399409527669 . — PMID 7945896 .
  9. ↑ Kohen R., Yamamoto Y., Cundy KC, Ames BN Az izmokban és agyban jelen lévő karnozin, homokarnozin és anszerin antioxidáns aktivitása  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : Journal  . - 1988. - május ( 85. évf. , 9. sz.). - P. 3175-3179 . - doi : 10.1073/pnas.85.9.3175 . — PMID 3362866 .
  10. ↑ Skulachev, 2010 , p. 79.

Irodalom