Smith, Emil (tudós)

Emil L. Smith ( eng.  Emil Smith ; 1911. július 5., New York  - 2009. május 31., Los Angeles , Kalifornia ) amerikai biokémikus, aki jelentős mértékben hozzájárult a fehérjekémiához, a tisztítási módszerek kidolgozásához, a az enzimek szerkezete és szekvenciája . Ő volt az első, aki rámutatott a zöld növényekben található klorofill fehérje természetére és a peptidázok katalitikus aktivitásához szükséges fémionok követelményeire .

Korai évek

Emil Smith 1911. július 5-én született New Yorkban egy bevándorló családban. Apám eredetileg Ukrajnából származott , és eleinte szabóként dolgozott a Saks Fifth Avenue -n . Később sikerült egy kis boltot nyitnia, és így tisztességes életet biztosítani családjának. Emil édesanyja Fehéroroszországban született, és háziasszony volt. Smithéknek két gyermekük született: Emil és Bernard, aki 1907-ben született. A szülők nem tanultak, de minden lehetséges módon ösztönözték a gyerekek érdeklődését a tudomány és a művészet iránt. Ennek köszönhetően Bernard tekintélyes könyvszerkesztő, producer és író, Emil pedig tudós és oktató lett.

Emil tehetsége korán megmutatkozott. Kilenc éves korában, egy rádiómérnök szomszédjának hatására Smith kis rádiókat kezdett összeszerelni, amelyeket egy barátjával rokonainak és ismerőseinek adott el. Miután külső hallgatóként diplomázott a New York Public Schoolban, 16 évesen beiratkozott a Columbia University School of General Studies -ba .

A Columbia Egyetemre lépve Emil két tehetséges tanár befolyása alá került: James Howard McGregor, aki haladó szintű evolúciós és genetikai kurzust tanított, és John Morris Nelson, aki a szerves kémiáról tartott előadásokat, és aktívan érdeklődött az enzimek iránt. Ez a két professzor érdeklődést keltett Emilben a fehérjék tanulmányozása iránt – ez a terület, ahol a biológia és a szerves kémia szálai szorosan összefonódnak.

Miután 1931-ben megszerezte a főiskolai diplomát, Emil a Columbia Egyetem Állattani Tanszékén folytatta tanulmányait . Az ország a nagy gazdasági világválság kellős közepén volt , ezért Emil, hogy eltartsa magát, heti 12 órát volt kénytelen tanítani, miközben kutatott is.

A posztgraduális iskola első évében Smith szenzoros fiziológiából vett részt Selig Hechtnél, aki úttörő volt az általános élettani és a látásélettani kutatásokban [4] . Emil Hechtet választotta mentorának. Közös munkájuk eredményeként több publikáció is született [5] .

Emil doktori munkájában a fotoszintézis fényintenzitástól és szén-dioxid-koncentrációtól való függését vizsgálta [6] [7] . Az eredmények alapján arra a következtetésre jutott, hogy a zöld növények fotoszintézise egy összetett mechanizmus, amely egynél több fotokémiai reakciót is magában foglal, és ez az elképzelés ellentétben áll Otto Warburg elfogadott munkájával .

Smith megjegyezte, hogy a fotoszintézis határsebességének matematikai megfogalmazása felhasználható kritériumként a fotoszintézis folyamat bármely elméleti leírásának alátámasztására [6] . Ez a megfogalmazás valóban nagyon jól állta az idő próbáját. 2009-re ez maradt a legjobb empirikus megfogalmazás a modell fotoszintézis-sugárzás görbére , amit az elsődleges termelékenységre vonatkozó kísérleti adatokkal való összehasonlítás is megerősített [8] .

Tudományos pályafutása kezdete

A szakdolgozat megvédése után Emil komolyan érdeklődni kezdett a fehérjék kémiája iránt. Kolumbiai tartózkodása alatt tanulmányt végzett a zöld levelekben lévő klorofillról, hogy feltárja szerkezetét. Ez a munka a fotoszintézisről szóló disszertációjának logikus következménye volt, és előfeltétele volt a későbbi fehérjékkel kapcsolatos munkának.

A Hecht laboratóriuma egy technikát alkalmazott a természetes rodopszin szolubilizálására oly módon, hogy a retinát a digitonint mosószert tartalmazó vizes oldattal extrahálta . Amikor Emil ezt a módszert zúzott levelekre alkalmazta, a klorofill feloldódott, és az oldat spektruma nagyon hasonló volt az ép levelek spektrumához, de a hosszú hullámhosszú tartományba tolódott el, összehasonlítva a klorofill a és b keverékének szerves oldatával. oldószer. A kivonat ultracentrifugában végzett vizsgálata azt mutatta, hogy a klorofill 70 000-nél nagyobb molekulatömegű részecskék által kicsapódott. Ez arra a következtetésre vezetett, hogy "... a klorofillok és karotinoidok klasszikus vizsgálatai rendkívül összetett, specifikus katalizátorok protetikus csoportjaihoz kapcsolódnak, valószínűleg a hemoglobinnal analóg módon..." [9] . Ezt az alapvető hozzájárulást csaknem ötven évig figyelmen kívül hagyták [10] .

Hecht ajánlására Emil Guggenheim-ösztöndíjat kért és kapott, hogy Cambridge - be utazzon , ahová 1938 szeptemberében érkezett.

Az 1930-as évek végére a Cambridge-i Egyetem volt az egyik vezető a fehérjék szerkezetének és tulajdonságainak vizsgálatában, és David Keilin laboratóriuma a Molten Intézetben különösen vonzó ebből a szempontból. A Caylinnal készített interjúban Smith érdeklődését fejezte ki a citokróm-oxidáz epesókat tartalmazó oldatokkal történő oldása iránt, amely megközelítés sikeresnek bizonyult a rodopszin előállításában. De Kaylin a klorofill-fehérje komplex kutatásának folytatását javasolta. Ez a munka 1939 szeptemberében hirtelen megszakadt a második világháború kitörése miatt , ekkor Smith kénytelen volt visszatérni New Yorkba.

Hecht visszavitte Emilt a kolumbiai laboratóriumába. Ott Emil hozzáférhetett egy spektrofotométerhez és egyéb berendezésekhez, amelyek a klorofill-fehérje komplex vizsgálatának befejezéséhez és az eredmények részletes leírásához szükségesek.

A komplexum tanulmányozása során együttműködött Edward Pickelsszel , aki Jesse Beams mellett a nagy sebességű analitikai ultracentrifuga fejlett pneumatikus modelljeinek fejlesztője volt . Az ülepedési állandóból megbecsülték a klorofill-fehérje komplex molekulatömegét, amely megközelítőleg 265 000 [11] . Ezek a vizsgálatok bebizonyították, hogy a fotoszintetikus apparátus fehérjéi megfelelő detergensekben oldhatók, a klorofill és a karotinoidok fehérjéhez kötöttek maradtak, és a látható területen a klorofill komplex spektroszkópiai tulajdonságai összhangban vannak a zöld leveleknél in vivo mértekkel.

A második éves Guggenheim-ösztöndíj hátralevő részével Emil 1940-ben New Havenbe költözött, hogy a Connecticut Agricultural Experiment Station -en dolgozzon Hubert B. Vickeryvel , az állomás energikus és tehetséges fő biokémikusával [12] . Itt szerzett tapasztalatot a fehérjeizolálási módszerekben, a nitrogén és a kén mennyiségi elemzésében, valamint egyes aminosavak gravimetriás elemzésében.

Emil részt vett a kendermag globulin kutatásában , amelyről kimutatták, hogy fehérjeforrás az állati étrendben, és helyettesíti az edestint . Az 1937-es marihuánatörvény azonban korlátozta a terjesztését, és ezzel megszakította a tanulmány előrehaladását. Emilnek azonban sikerült azonosítania egy könnyen elérhető, nagyon hasonló aminosav-összetételű helyettesítőt, a tökmag-globulint ( Cucurbita pepo ) [13] .

A Guggenheim-ösztöndíj határideje 1940 őszén járt le, és akkor már alig volt munka az egyetemen. Osztálytársa és közeli barátja a Columbia Egyetemről, Joseph Fruton támogatásával , aki több éven át Max Bergmann -nal [en dolgozott a Rockefeller Intézetben , Emil Bergmann laboratóriumában folytatta a fehérjekémia és enzimológia területén végzett munkáját. Maxot, aki Fischer Emil tanítványai közül az utolsó volt , a fehérjekémia legkiválóbb kutatójaként tartották számon a világon, aki kivételesen tehetséges tudósokat vonzott a laboratóriumba. Emil kortársai Bergmann csoportjában William Stein , Stanford Moore , Joseph Fruton , Klaus Hoffman és Paul Zameknik , akik életre szóló barátai lettek. Két évet töltött a Rockefeller Intézetben, meghatározva a jövőbeli kutatások irányát.

A megfelelő fehérjeszubsztrátok proteolitikus enzimje ( proteáza ) által katalizált reakciók sztereospecifitását tanulmányozva Bergmann arra a következtetésre jutott, hogy a királis szén enzim általi felismeréséhez legalább 3, a szénatomot körülvevő csoportnak kölcsönhatásba kell lépnie az enzimmel [14] ] . Ezt az elméletet "poliaffinitáselméletnek" nevezték. Az a bizonyíték, hogy a primer intestinalis eresztin az L-leucil-glicint és a D-leucil-glicint egyaránt hidrolizálja, megkérdőjelezi a poliaffinitáselméletet. Bergmann arra kérte Emilt, hogy végezzen külön denaturációt annak bizonyítására, hogy a bélrendszer eresztinaktivitása különböző enzimeknek köszönhető. Emil úgy döntött, hogy saját fehérjetisztítási tapasztalatait használja fel a módszerek mellett. Kaylin laboratóriumában fejlesztették ki olyan frakciók izolálására, amelyek csak az L- és D - izomereken voltak aktívak , ezáltal bizonyítékot szolgáltatva arra, hogy különböző enzimek okozták a két peptid-sztereoizomer hasítását. Emilnek azt is sikerült kimutatnia, hogy a tisztított L-leucin aminoexopeptidáz aktivitása a mangán- és magnéziumionok jelenlététől függ [ 15] [16] .

Állások a Squibb & Sonsnál

Emil elmerült a peptidkutatásban, amikor ismét közbelépett a második világháború. A Pearl Harbor elleni japán 1941. december 7-i támadást követő néhány napon belül az Egyesült Államok hadat üzent Japánnak , Németországnak és Olaszországnak . A honvédelemhez való hozzájárulás érdekében Bergmann a kémiai mérgekkel, különösen a nitrogén mustárokkal kapcsolatos szintetikus, analitikai és szervetlen problémákra összpontosította kutatásait .

Emil nem állt készen az új irányra Bergmann kutatásában. Az ER Squibb & Sons gyógyszergyártó cég kérésére azonban lehetőséget kínált Emilnek, hogy jelentős mértékben hozzájáruljon az ország védelméhez. Squibb vérfrakciókkal látta el az Egyesült Államokat. A haditengerészet és a tengerészgyalogság felajánlotta, hogy felveszi biofizikus-biokémikusként a vérfrakcionálási programba. Emil elfogadta az ajánlatot, és 1942. június végén New Jersey -be, New Brunswick városába költözött .

Miután csatlakozott a Squibbhez, Emil nagy problémákba ütközött. Nem rendelkezett ipari tapasztalattal, olyan munkaerőt irányított, amely nem volt felkészülve a nagy tisztaságú biológiai termékek előállítására. A gyártást pedig rövid időn belül be kellett indítani. Így írta le a helyzetet egy interjúban [17] :

Az Edwin J. Cohn (Harvardon) laboratóriumában kifejlesztett módszereket úgy tervezték, hogy 5-10 literes térfogatokkal működjenek. Ezrekkel kellett együtt dolgoznunk. A skálázás nem egyszerű számtan vagy szorzás kérdése volt, új módszereket kellett kidolgozni. Emellett főiskolai végzettségűek munkatársaival kezdtünk dolgozni, akiknek nem volt meg a szükséges munkatapasztalata. Meg kellett tanulniuk a pH-mérő használatát és a pufferoldatok készítését, meg kellett tanulniuk a fehérjék kezelését és az alacsony hőmérsékleten való munkát... Tanultunk néhány gép felszerelését, egy háromnegyed hüvelykes acélcső kellett, és ha várnánk, hogy Squibbben elkészüljön, akkor is várnánk. A hatóságok túl elfoglaltak voltak, és nem volt elég képzett ember.

Mindezeket az akadályokat hamarosan leküzdötték, és a csoport nagy mennyiségben elkezdett steril szérumalbumint tartalmazó ampullákat gyártani, majd idővel gamma-globulint , fibrinogént , protrombint stb. Emilnek szerencséje volt, hogy Tillman D. Galow alatt dolgozott , aki kiváló tudós és tanár volt, több mint 10 éves tapasztalattal a Squibbnél. Az osztály a terápiák széles skáláján dolgozott az antidotumoktól az inzulinig . Emil és Galow együttműködtek a hiperimmun lóplazma antitoxikus aktivitásáért felelős fehérjék jellemzésében [18] .

Az 1942-től 1946-ig tartó időszakban a Squibbnél végzett munkája során Emilnek jelentős mennyiségű alapkutatást is sikerült elvégeznie, amelyek 8 publikációjában szerepeltek a Journal of Biological Chemistry for 1946-1947-ben. Emil 1946-ban elhagyta Squibbet, de a társaság a következő 20 évre megtartotta főtanácsosként.

Amikor a háború véget ért, igyekezett visszatérni a tudományos életbe, hogy megossza gondolatait közeli barátaival.

University of Utah

1942 -ben a Utah Egyetemen egy 4 éves orvosi egyetemet hoztak létre . Maxwell M. Wintrobe-t, a kiváló hematológust 1943-ban nevezték ki az Orvostudományi Kar dékánjává azzal a feladattal, hogy hallgatókat toborozzon és kutatási programot dolgozzon ki.

Az 1944. július 1-jén elfogadott közegészségügyi törvény felhatalmazta az egészségügyi minisztert arra, hogy támogatásokat nyújtson egyetemek, kórházak, laboratóriumok és más állami vagy magánintézmények megsegítésére. Wintrobe támogatást kért az Egyesült Államok Nemzeti Egészségügyi Intézetétől (NIH) egy izomdisztrófia , örökletes és egyéb anyagcsere-rendellenességek tanulmányozására irányuló program támogatására . Sok utahi családot érintett örökletes izomdisztrófia , és a hatalmas mennyiségű mormon genealógiai adat értékes értéket jelentett a javasolt tanulmányban. A pályázatot jóváhagyták.

1946 tavaszán Louis Goodman felkérte Emile-t, hogy fontolja meg egy új projektben való részvételt. Winrob vezető kutatóként vezette az NIH ösztöndíjat Horace Davenport ( fiziológia ), Leo Samuels ( biokémia ) és Goodman társvezetőkkel. Emilnek biokémia adjunktusi és orvosi tudományos főmunkatársi állást ajánlottak fel a Utah-i Egyetemen azzal a feltétellel, hogy laboratóriumot szervez kutatásaihoz, de felszerelése az egyetem más fehérjekémiával foglalkozó kutatói számára is elérhető lesz. Miután találkozott ezzel a csoporttal, Emil elfogadta az ajánlatot anélkül, hogy először meglátogatta volna Utah-t [19] .

Emil, Esther és kétéves fiuk 1946 júliusában érkeztek Salt Lake Citybe . Érkezéskor Emil hozzálátott, hogy laboratóriumot hozzon létre, és előadásokat tartson az orvostanhallgatóknak, valamint egy fehérjekémiai tanfolyamot a végzős hallgatóknak. Emil asszisztense a Squibbnél, Douglas Brown 1947 januárjában csatlakozott hozzá, és segített felállítani az új laboratóriumot. Brown, aki szakértője volt Pickel új ultracentrifugájának és a Tiselius-készüléknek az elektroforézishez , jelentős mértékben hozzájárult a kutatáshoz, és az évek során számos tanulmány társszerzője volt. Együttműködésük és barátságuk egészen 1979-ig tartott, amikor Emil nyugdíjba vonult.

Utah-ban Emil figyelmét a proteolitikus enzimek kutatásának folytatása hívta fel, amelyet Bergmann-nal végzett munkája során kezdett el, különös tekintettel a stabilitáshoz és aktivitáshoz szükséges fémionokra. Az 1947-től 1953-ig tartó munka eredményeként számos publikáció született a szövetek eloszlásával, tisztításával, jellemzésével és szubsztrát-specifitásával foglalkozó számos különböző organizmusból származó proteolitikus enzimről.

1949-ben Emil felvetette, hogy a fémion a metalloproteinek katalitikus központjának része, és kulcsszerepet játszik a szubsztrát megkötésében és hidrolízisében , az enzimmel és a szubsztráttal kelátkomplex képződésével [20] . Ez a cikk az enzimatikus katalízis szerkezeti és mechanikai vonatkozásaira hívta fel a figyelmet, és nagy érdeklődést váltott ki. Abban az időben azonban semmit sem tudtak a háromdimenziós fehérjeszerkezetekről és az enzimatikus katalízis árnyalatairól. Emil cikkében arra figyelmeztetett, hogy a valódi elmélet nem biztos, hogy helyes, és ez az óvatosság helyénvalónak bizonyult. Később tömören megjegyezte [21] :

...sok ötlet meglehetősen naivnak bizonyult, és rossz mechanizmusokat jósolt meg.

Az 1950-es évek elején Emil rájött, hogy a proteolitikus enzimekben lévő aminosavak szekvenálása fontos lépés a molekuláris szintű katalitikus aktivitásuk tisztázása felé. Eljött az idő, amikor ez lehetségessé vált. 1948-ban Sanger befejezte két, 21, illetve 30 egységből álló inzulinlánc aminosavszekvenálását.

A Rockefeller Institute-ban Moore és Stein érzékeny módszereket dolgozott ki az aminosavak kvantitatív analízisére és módszereket a fehérjék ioncserélő kromatográfiás elválasztására . Emellett automatizált frakciógyűjtőket és aminosavelemzőt is kifejlesztettek, amellyel meghatározták a ribonukleáz aminosavszekvenciáját , egy 124 aminosavból és négy diszulfidkötésből álló egyszálú fehérjét. A ribonukleáz elsődleges szerkezetét azonban 1963-ig még a módszertan ilyen nagy fejlődése mellett sem lehetett teljes mértékben meghatározni.

Emil figyelme a papainra , egy szulfhidril - proteázra összpontosult , amelynek aminosav-szekvenciáját szerette volna meghatározni. A kiváló minőségű szárított papaya latexből kiindulva elegáns módszert dolgozott ki nagy mennyiségű kristályos papain előállítására, és megvizsgálta a tiszta fehérje szubsztrátspecifitását [22] . A papain ülepedési együttható 20 500 molekulatömeget és 170 fragmensből álló polipeptid hosszt jósol, amely 36 aminosavval hosszabb volt, mint a ribonukleáz lánc. Sajnos a papain aminosavszekvenciájának meghatározása során nehézségek merültek fel, amelyek eredményeként a munka csak 1970-ben fejeződött be.

A fehérjék tisztítására, jellemzésére és automatikus aminosav-analízisére, valamint szétválasztására alkalmas modern berendezéssel felszerelt Metabolikus Laboratórium létrehozása, valamint az aminosav-szekvenciák meghatározásában szerzett tapasztalatok gyarapodása érdekes kutatásokat tett lehetővé. eredmények. 1959-ben Emanuel Margoliash érkezett a laboratóriumba, aki Emil támogatásával elkezdte meghatározni a lószívből nyert, 104 fragmentumot tartalmazó citokróm c aminosavszekvenciáját . Egy évnyi munka alatt szinte teljesen befejezte a legtöbb kimotripszin peptid szekvenálását.

Ekkor Emil megtudta Hans Tuppitól , hogy Günther Kreillel Bécsben a citokróm c triptikus peptidjein dolgozik . Ez a tudósok együttműködéséhez és a teljesen meghatározott aminosavszekvenciával rendelkező eredmények közös publikálásához vezetett [23] . Mivel a citokróm c mindenütt jelen van az eukarióta sejtekben , a biológiai fajok széles skálájának aminosav-szekvenciájának ismerete lehetővé tenné a filogenetikai fák összehasonlítását , amelyek közvetlenül kapcsolódnak a szervezet kapcsolódási szekvenciájához és jellemzőihez. Ebből a célból Emil és Emanuel más típusú citokróm c.

1961 és 1970 között Emil és Margoliash csoportjai meghatározták a citokróm c aminosavszekvenciáját emberek, majmok, kutyák, birkák, bálnák, cápák, csörgőkígyók, sűrű neurospórák ( Neurospora crassa ) , búzacsírák stb. számára [24] A kapott adatok összhangban voltak a független filogenetikai fákhoz tartozó, egymástól függetlenül fejlődő fajoknak megfelelő fehérjék aminosavösszetételére vonatkozó elképzelésekkel. A hemoglobin egységek sorrendjének Zuckerkandl és Pauling által 1965-ben végzett meghatározása pedig lehetővé tette a molekuláris óra fogalmának bevezetését .

UCLA

1963-ban Emil elhagyta Utah-t, hogy az UCLA Orvosi Iskola Fiziológiai Kémiai Tanszékének dékánja legyen Ezek voltak az iskola fennállásának első napjai. Az első huszonnyolc orvostanhallgató oktatása 1951-ben kezdődött. Az iskola és az Egyetemi Kórház jelenlegi épületeiben pedig 1954-ben, illetve 1955-ben. Nem sokkal Los Angelesbe érkezése után Emil megváltoztatta a tanszék nevét Biológiai Kémia Tanszékre, és erőfeszítéseket kezdett tenni annak érdekében, hogy erős és ígéretes oktatási intézménnyé tegye, tehetséges fiatal tudósok bevonzásával.

1965 elején Emil Paul Boilerrel megalapította a Molekuláris Biológiai Intézetet a Los Angeles-i Kaliforniai Egyetemen .

Az egyetemen Emil folytatta a Utahban megkezdett kutatási projekteket. Pályafutása hátralévő részét gondosan kiválasztott fehérjék aminosavszekvenciájának meghatározásának szentelte. Kezdetben a fókusz a különböző eukarióta fajokból izolált citokróm c volt. E vizsgálatok eredményei együttesen bepillantást engednek a fehérjék evolúciójába.

Ezzel párhuzamosan Emil elindított egy projektet a BPN' és a Carlsberg szubtilizin aminosavszekvenciájának meghatározására , a szénabacillus ( Bacillus subtilis ), az amylosacchariticus egy variánsának , valamint a Bacillus licheniformisnak a szekretált proteolitikus enzimjeinek meghatározására . Ezek az enzimek, amelyek szerin-proteázok, inaktívvá válnak, ha diizopropil-fluor-foszfáttal reagálnak, akárcsak a tripszin család proteázai . Az aminosavszekvencia adatok, valamint a később meghatározott kristályszerkezetek váratlan eredményekhez vezettek. Annak ellenére, hogy ezeknek az enzimeknek a katalitikus aktivitása és specificitása nagyon hasonló volt, ez a két nagymértékben homológ fehérje a 275 pozícióból 82-ben (30%) különbözött egymástól. tripszin. Meglepő módon azt találták, hogy a tripszin családba tartozó szubtilizinek és proteázok aktív helyei aszpartát-, hisztidin- és szerinfragmensek "katalitikus triádjaival" rendelkeznek, a katalízis közös mechanizmusával, valamint a kötőhelyek természetével és azonos elrendezésével. a polipeptid szubsztrát. Még mindig a konvergens evolúció feltűnő példája marad molekuláris szinten.

1967-ben James Bonner felkérte Smith-t, hogy működjön együtt a IV. hiszton aminosav-maradékainak szekvenálásával a csecsemőmirigyből és a borsópalánta bimbóiból. Korábban Douglas Fambro laboratóriumában kimutatta, hogy ezek a III-IV hisztonok, amelyeket poliakrilamid gélelektroforézissel kaptak, nagyon hasonló aminosav-összetételűek, és azonos N-terminális csoportokkal rendelkeznek [25] . Emile elfogadta az ajánlatot, és Bob Delange , a fehérjekémiára szakosodott tehetséges fickó hozzálátott a munkához. A projekten intenzíven dolgoztak, és már 1969-ben megjelent két hiszton teljes aminosavszekvenciája. Az eredmények lenyűgözőek voltak. A szekvenciák a 102-ből 100-ban azonosak voltak, két helyettesítéssel: valin/izoleucin és lizin / arginin . Ezek a leghasonlóbb fehérjeláncok, amelyek az ilyen rendkívül eltérő organizmusokból ismertek. Figyelemre méltó, hogy az ε-N-acetilizin méretében és eloszlásában különbségek voltak a poszttranszlációs módosítás szerkezetében.

Azonban a borjú csecsemőmirigyének III-as hisztonján a poszttranszlációs módosulás még összetettebb mintázatát figyelték meg. A lizin egységek ε-N-metilációja során ε-N-monometil-, ε-N-dimetil-, ε-N-trimetillizint figyeltek meg minden aktív helyen, és sokkal ritkábban más pozíciókban [26] .

Társadalmi és egyéb tevékenységek

Emil nagy erőfeszítéseket tett a nemzetközi tudományos együttműködés előmozdítására, különösen a Szovjetunióval és Kínával. 1973-ban a Kínai Népköztársasággal fenntartott Tudományos Kapcsolatok Bizottságának társelnökeként tárgyalóküldöttséget vezetett Pekingben az Egyesült Államok és a Kínai Nemzeti Tudományos Akadémia között létrejött első cseremegállapodásról, amely egy hosszú időszak végére ért. amikor nem volt kapcsolat a két ország tudósai között. A tárgyalások során találkozott Zhou Enlai miniszterelnökkel .

Monográfiák

1954-ben Smith kiadta a Biokémia alapelvei című tankönyvet, amelyet Abraham White -tal , Philip Handlerrel és Stefan de Witt -tel közösen írt . A könyv 22 év alatt 7 kiadáson ment keresztül.

Személyes tulajdonságok és család

Az iskola felénél Emil szaxofonozni kezdett, majd két év után egy tanárral professzionális jazzzenészként kezdett dolgozni, nagyrészt a Moss-Hallett Ügynökségnek köszönhetően . Az előadásokból származó bevételek hozzájárultak a kolumbiai egyetemi oktatás kifizetéséhez. Utolsó klubfellépésekor, 1931. december 31-én Eddie Edwards Dixieland Bandjének tagja volt , New Yorkban, a Webster Hallban játszott Másnap egy újévi bulin Emil találkozott leendő feleségével, Esther Pressel.

Emil egyik beszédében köszönetét fejezte ki feleségének azért a sok évtizedes támogatásért, amelyet Esztertől kapott:

vidámsága és optimizmusa nélkül mindez nem történhetett volna meg.

Nagyon büszke volt fiaira, Donaldra és Geoffreyre, és különösen örült annak, hogy mindketten tudományos pályát választottak, egyikük a biokémiát, másikuk az orvostudományt [17] .

Jegyzetek

1. ↑ Emil Smith a John Simon Guggenheim Memorial Foundation honlapján . Letöltve: 2017. május 12. Az eredetiből archiválva : 2020. október 1. (határozatlan)
2. ↑ The Protein Society: Protein Society Awards . Letöltve: 2017. május 12. Az eredetiből archiválva : 2017. május 8.. (határozatlan)
3. ↑ 1 2 3 https://www.gf.org/fellows/all-fellows/emil-l-smith/
4. ↑ Wald, G. Selig Hecht: 1892. február 8.–1947. szeptember 18. // Natl. Acad. Sci.. - 1991. - Vol. 60.—P. 81–99.
5. ↑ Hecht, S. és E. L. Smith. Időszakos ingerlés fénnyel. VI. Terület és a kritikus frekvencia és az intenzitás kapcsolata  // J. Gen. Physiol.. - 1936. - Vol. 19. - P. 979-989.
6. ↑ 1 2 Smith, EL Fotoszintézis fénnyel és szén-dioxiddal kapcsolatban // Natl. Acad. sci. USA. - 1936. - 1. évf. 22. - P. 504-511.
7. ↑ Smith, EL A fény és a szén-dioxid hatása a fotoszintézisre  // J. Gen. Physiol.. - 1937. - Vol. 20. - P. 807-830.
8. ↑ Grangeré, K., S. Lefebre, A. Menesguen és F. Jouenne. A szántóföldi elsődleges termelési adatok felhasználásának érdekéről a fitoplankton-arányos folyamatok ökoszisztéma modellekben történő kalibrálására // Estuarine, Coastal and Shelf Sci.. - 2009. - Vol. 81.—P. 169–178.
9. ↑ Smith, E. L. Spenótból extrahált klorofill-fehérje vegyületek (filoklórinok) oldatai  //  Science. - 1938. - 1. évf. 88. - P. 170-171.
10. ↑ Govindjee. A klorofill-fehérje komplex felfedezése Emil L. Smith által 1937–1941 között // Photosynthesis Res.. - 1988. - Vol. 16. - P. 285-289.
11. ↑ Smith, E. L. és E. G. Pickels. A detergensek hatása a spenót klorofill-fehérje vegyületére az ultracentrifugában vizsgálva  // J. Gen. fiziol. - 1941. - 1. évf. 24. - P. 753-764.
12. ↑ Zelitch, I. Hubert Bradford Vickery: 1893. február 28.–1978. szeptember 27. // Életrajz. Mem. Natl. Acad. sci. - 1985. - 1. évf. 55.—P. 473–504.
13. ↑ Vickery, HB, E. L. Smith és L. S. Nolan. Az edestin helyettesítője  (angol)  // Tudomány. - 1940. - 1. évf. 92.—P. 317–318.
14. ↑ Bergmann, M. és J. S. Fruton. A proteolitikus enzimekről: XII. Ami az aminopeptidáz és a karboxipeptidáz specificitását illeti. Új típusú enzim a bélrendszerben  // J. Biol. Chem. - 1937. - 1. évf. 117. - P. 189-202.
15. ↑ Smith, E. L. és M. Bergmann. Az intestinalis peptidázok mangán általi aktiválása  // J. Biol. Chem. - 1941. - 1. évf. 138.—P. 789–790.
16. ↑ Smith, E. L. és M. Bergmann. A bélnyálkahártya peptidázai  // J. Biol. Chem. - 1944. - 1. évf. 153.—P. 627–651.
17. ↑ 1 2 Smith, EL Emil L. Smith interjúja James J. Bohningtől, a University of California, Los Angeles, Los Angeles, California // (Philadelphia: Chemical Heritage Foundation, Oral History Transcript # 0096). — 1991. június 19. és 1994. március 17.
18. ↑ Smith, E. L. és T. D. Gerlough. A tetanusz elleni antitoxikus aktivitással kapcsolatos fehérjék izolálása és tulajdonságai lóplazmában  // J. Biol. Chem. - 1947. - 1. évf. 167.—P. 679–687.
19. ↑ Smith, E.L. A biokémikus evolúciója. In Oxigén, üzemanyagok és élőanyag, 2. rész // szerk. G. Semenza. New York: John Wiley és fiai. - 1982. - P. 361-445.
20. ↑ Smith, E.L. A fém-peptidázok hatásmechanizmusa // Proc. Natl. Acad.Sci. USA - 1949. - 1. évf. 35. - P. 80–90.
21. ↑ Smith, E.L. Emil L. Smith interjú (1988–1991). Az Everett L. Cooley szóbeli történeti projektben // Accn 0814, Box 46, folder #1. Különleges gyűjtemények és archívumok. Utah Egyetem, J. Willard Marriott Könyvtár. Salt Lake City, Utah. – 1991.
22. ↑ Kimmel, JR és E. L. Smith. Kristályos papain I. Előállítás, specificitás és aktiválás  // J. Biol. Chem. - 1954. - 1. évf. 207.—P. 515–531.
23. ↑ Margoliash, E., E. L. Smith, G. Kreil és H. Tuppy. A lószív citokróm c aminosavszekvenciája: A teljes aminosavszekvencia  (angol)  // Természet. - 1961. - 1. évf. 192. - P. 1125-1127.
24. ↑ Margoliash, E. és E. L. Smith. A citokróm c szerkezeti és funkcionális vonatkozásai az evolúcióval kapcsolatban. In Evolving Genes and Proteins, szerk. V. Bryson és HJ Vogel // New York: Academic Press, Inc. - 1965. - P. 221-242.
25. ↑ Fambrough, D. M. és J. Bonner. A növényi és állati hisztonok hasonlóságáról // Biokémia. - 1966. - 1. évf. 5. - P. 2563-2570.
26. ↑ Kornberg, R.D. és JO Thomas. Kromatin szerkezete: a hisztonok oligomerjei  (angol)  // Tudomány. - 1974. - 1. évf. 184. - P. 865-868.

Szótárak és enciklopédiák	Nagy orosz
Bibliográfiai katalógusokban BIBSYS: 90092696 CONOR : 178796899 EGAXA : vtls000873317 GND : 141200022 ISNI : 0000 0001 1454 8040 J9U : 987007293362205171 LCCN : n80079614 NDL : 00456918 NTA : 06763480X NUKAT : n96106029 LIBRIS : qn25bvh85fcpw6x SUDOC : 085823848 VIAF : 108535651 WorldCat VIAF : 108535651