| szelenocisztein | |||
|---|---|---|---|
| | |||
| Tábornok | |||
| Rövidítések | mp | ||
| Chem. képlet | C 3 H 7 NO 2 Se | ||
| Fizikai tulajdonságok | |||
| Moláris tömeg | 168,053 g/mol g/ mol | ||
| Osztályozás | |||
| Reg. CAS szám | 10236-58-5 | ||
| PubChem | 25076 | ||
| Reg. EINECS szám | 808-428-7 | ||
| MOSOLYOK | N[CH](C[SeH])C(O)=O | ||
| InChI | InChI=1S/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H, 1,4H2, (H.5,6)/t2-/m0/s1ZKZBPNGNEQAJSX-REOHCLBHSA-N | ||
| CHEBI | 16633 | ||
| ChemSpider | 23436 | ||
| Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve. | |||
| Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon | |||
A szelenocisztein (rövidítve Sec vagy U , a régi publikációkban Se-Cys [1] is) a 21. proteinogén aminosav , a cisztein analógja a kénatom szelénatommal (vagyis a kénnel) való helyettesítésével . -tartalmú tiolcsoportot szeléntartalmú szelenolcsoport helyettesíti). A glutation-peroxidáz enzim aktív központjában , valamint a szelenoproteinek [2] , a deiodáz és néhány más fehérje összetételében szerepel . Az mRNS -en a szelenociszteint az UGA terminációs kodon kódolja , feltéve, hogy ezt egy specifikus stimuláló nukleotid szekvencia követi .
A szelenociszteint először 1972-ben fedezte fel a Clostridium baktériumokban Thressa Stadtman biokémikus , az Egyesült Államok Nemzeti Szív-, Tüdő- és Vérintézete (US National Institutes of Health ) [3 . Később ő és munkatársai megmutatták a szelenocisztein fontos szerepét számos más enzim képződésében és az emberi anyagcserében való részvételében.
A szelenocisztein szerkezete hasonló a ciszteinéhez, azzal a különbséggel, hogy benne a kénatomot szelénatom váltja fel, és fiziológiás pH -értékeken deprotonált szelenolcsoportot képez . Az egy vagy több szelenociszteint tartalmazó fehérjéket szelenoproteineknek nevezzük . A szelenocisztein biokémiai aktivitása miatt katalitikus aktivitással rendelkeznek, ezért szelenoenzimeknek nevezik őket . A leírt szelenoenzimekben katalitikus aktivitású aminosavhármasokat találtak , amelyek meghatározzák a szelenocisztein aktív helyének nukleofilségét .
A szelenocisztein disszociációs állandója alacsonyabb, mint a ciszteiné (5,47), és nagyobb a redukciós potenciálja . Ezeknek a tulajdonságoknak köszönhetően a szelenocisztein részt vesz az antioxidáns hatású fehérjékben [4] .
A fehérjékben található többi aminosavtól eltérően a szelenociszteinnek nincs saját specifikus kodonja a genetikai kódban [5] . Valójában különleges módon az UGA kodon kódolja, amely általában egy stopkodon . Ezt a mechanizmust transzlációs újrakódolásnak nevezik [6] , és hatékonysága a szintetizált szelenoproteintől és a transzlációs iniciációs faktoroktól függ [7] . Ha a sejtek szelén hiányában élnek, akkor a szelenoprotein transzlációja az UGA kodonnál végződik, ami egy "csonkított", nem működő enzim kialakulásához vezet. Az UGA kodon a szelenociszteint kódolja, ha az mRNS tartalmazza a szelenocisztein beillesztési szekvenciát ( SECIS elem, SECIS ) . A SECIS elem azonosítható a jellegzetes nukleotid szekvenciák és az mRNS másodlagos szerkezetének jellemzői alapján ezen elem régiójában. Baktériumokban a SECIS elem közvetlenül az UGA kodon után helyezkedik el (vele egy leolvasási keretben ) [8] . Az archaeákban és az eukariótákban a SECIS a 3 ' nem lefordított régióban ( 3' UTR ) található, és több UGA kodont is képes szelenociszteint kódolni [9] .
Egy másik különbség a szelenocisztein és a standard aminosavak között az, hogy nem létezik szabad formában a sejtben, mivel nagy reakcióképessége károsíthatja a sejtet. Ehelyett a sejt a szelént kevésbé aktív szelenid (H 2 Se) formájában tárolja. A szelenocisztein szintézisét speciális tRNS - eken végzik , amelyek szintén tartalmazzák a növekvő peptidláncban . A szelenocisztein-specifikus tRNS-ek, a Sec tRNS-ek elsődleges és másodlagos szerkezete több tekintetben eltér a standard tRNS-ekétől. Így az akceptor régió baktériumokban 8 bázispárt, eukariótákban 10 bázispárt tartalmaz, egy hosszabb T-hurkot ; emellett a tRNS Sec -re több, meglehetősen konzervatív bázispár szubsztitúciója is jellemző. A Sec tRNS kezdetben a szeril-tRNS ligáz enzim segítségével kötődik a szerinhez , de a létrejövő Ser-tRNS Sec komplex nem lép be a transzlációba , mert a normál transzlációs faktorok (az EF-Tu baktériumokban és az eEF1A eukariótákban) nem ismerik fel. A tRNS-hez kötött szerinmaradékot a piridoxált tartalmazó szelenocisztein- szintáz enzim szelenocisztein-maradékká alakítja . Végül, a kapott Sec-tRNS Sec komplex specifikusan kötődik egy alternatív transzlációs faktorhoz (SelB vagy mSelB (vagy eEFSec)), amely célzottan eljuttatja azt a riboszómához , amely az mRNS-t szelenoproteinre fordítja. Ennek a szállításnak a specifitása egy további fehérjedomén ( baktériumokban, SelB) vagy egy további alegység (SBP2 az eukarióta mSelB/eEFSec számára) jelenlétének köszönhető, amely a SECIS elem által alkotott megfelelő mRNS másodlagos szerkezeti elemhez kötődik.
Emberben 25 szelenoprotein ismert [10] .
A szelenocisztein-származékok, a γ-glutamil-Se-metil-szelenocisztein és a Se-metil-szelenocisztein a hagyma ( Allium ) és káposzta ( Brassica ) nemzetség növényeiben ismertek [11] .
A szelenocisztein biotechnológiai alkalmazásai közé tartozik a 73Se izotóppal jelölt Sec ( felezési idő 7,2 óra) használata a pozitronemissziós tomográfiában , valamint a 75Se tartalmú Sec ( felezési idő 118,5 nap) radioaktív jelöléshez. Szelenocisztein önmagában vagy szelenocisztein szelenometioninnal (SeMet) kombinálva, hogy megkönnyítse a meghatározási fázist több hullámhosszú anomális diszperzióval a fehérjék röntgendiffrakciós elemzésében . Lehetőség van egy stabil 77 Se izotóp beépítésére, amelynek magspinje ½, nagy felbontású mágneses magrezonanciához [2] .
| Aminosavak | |
|---|---|
| Alapértelmezett | |
| nem szabványos | |
| Lásd még | |