Prolin

Az oldal jelenlegi verzióját még nem ellenőrizték tapasztalt közreműködők, és jelentősen eltérhet a 2020. december 28-án felülvizsgált verziótól ; az ellenőrzések 5 szerkesztést igényelnek .
Prolin
Tábornok
Szisztematikus
név		 L-pirrolidin-
2
-karbonsav
Rövidítések Pro, Pro, P
CCU, CCC, CCA, CCG
Chem. képlet C 5 H 9 NO 2
Patkány. képlet C 5 H 9 NO 2
Fizikai tulajdonságok
Moláris tömeg 115,13 g/ mol
Sűrűség 1,35-1,38 g/cm³
Termikus tulajdonságok
Hőfok
 •  olvadás 221 °C
Kémiai tulajdonságok
Sav disszociációs állandó 1,99
10,60
Izoelektromos pont 6.3
Osztályozás
Reg. CAS szám [147-85-3]
PubChem 614
Reg. EINECS szám 205-702-2
MOSOLYOK   C1CCNC1C(=O)O
InChI   InChI = 1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H, 1-3H2, (H.7,8)ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
RTECS TW3584000
CHEBI 26271
ChemSpider 594
Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve.
 Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon

A prolin ( pirrolidin-α-karbonsav ) egy heterociklusos aminosav , amelyben a nitrogénatom egy szekunder, nem pedig primer amin része (amivel kapcsolatban a prolint helyesebb iminosavnak nevezni ) [1] . Két optikailag izomer formában létezik , L és D, valamint racemát formájában is .

Az L-prolin  a húsz proteinogén aminosav egyike. Úgy tartják, hogy a prolin minden szervezet fehérjéjének része. A fő kötőszöveti fehérje  , a kollagén különösen gazdag prolinban . A fehérjék összetételében a prolin molekulában lévő nitrogénatom nem kapcsolódik a hidrogénatomhoz, így az X-Pro peptidcsoport nem lehet hidrogéndonor a hidrogénkötés kialakulása során . A konformációsan merev szerkezettel rendelkező prolin erősen meghajlítja a peptidláncot. A fehérjék prolinban gazdag régiói gyakran alkotják a II-es típusú poliprolin hélix másodlagos szerkezetét.

Történelem

Tiszta formájában a prolint először 1900-ban szerezte meg Richard Wilstetter német szerves vegyész , aki ezt az aminosavat az n-metilprolin tanulmányozása során nyerte el. Egy évvel később egy másik német kémikus, Franz Fischer kiadott egy sémát a prolin propil-malon-észter-ftálimidből történő szintézisére, és ő adta az anyag nevét a " pirrolidin " szóból, amelynek magja a prolin molekulában található. [2] [3] .

Fizikai és kémiai tulajdonságok.

Színtelen kristály, vízben könnyen oldódik, olvadáspontja körülbelül 220 °C. Szintén jól oldódik etanolban , rosszabbul - acetonban és benzolban , nem oldódik dietil-éterben .

A szervezetben a prolint glutaminsavból szintetizálják .

A prolin a hidroxiprolinhoz hasonlóan más aminosavakkal ellentétben nem képez Rueman-purpurát ninhidrinnel [ 4] [5] [6] , hanem sárga színt ad.

A kollagén összetételében a prolin az aszkorbinsav részvételével hidroxiprolinná oxidálódik. A prolin és a hidroxi-prolin molekula váltakozó maradékai hozzájárulnak a kollagén stabil, három hélixből álló szerkezetének létrehozásához , amely a molekula erejét adja.

A prolin laboratóriumi szintézise

Az L- és D-prolin racém keveréke malonsav- dietil- észterből és akrilnitrilből állítható elő [7] :

Jegyzetek

  1. ↑ Kukhta V.K., Oletsky Z.I., Taganovich A.D. Biológiai kémia: tankönyv / szerk. A. D. Taganovich - Minszk: Asar, M .: BINOM Kiadó, 2008. - 8 p.
  2. ↑ Prolin . Archiválva az eredetiből 2015. november 27-én.
  3. ↑ Prolin . American Heritage Dictionary of the English Language, 4. kiadás . Hozzáférés dátuma: 2015. december 6. Az eredetiből archiválva : 2015. szeptember 15.
  4. ↑ Ruhemann, Siegfried (1910). "Ciklikus di- és triketonok" . Journal of the Chemical Society, Tranzakciók . 97 , 1438-1449. DOI : 10.1039/ct9109701438 .
  5. ↑ West, Robert (1965). "Siegfried Ruhemann és a ninhidrin felfedezése" . Journal of Chemical Education . 42 (7): 386-388. DOI : 10.1021/ed042p386 .
  6. ↑ Ruhemann, S. (1910). Triketohidrindén-hidrát . Journal of the Chemical Society, Tranzakciók . 97 , 2025-2031. DOI : 10.1039/ct9109702025 .
  7. ↑ Vogel Practical Organic Chemistry 5. kiadás
 Aminosavak
Alapértelmezett
nem szabványos
Lásd még