A prokarióta citoszkeleton a prokarióták összes szerkezeti szálának gyűjtőneve . Korábban azt hitték, hogy a prokariótáknak nincs citoszkeletonja , de az 1990-es évek eleje óta bizonyítékok gyűlnek össze a különböző filamentumok jelenlétéről a prokariótákban [2] . A prokariótáknak nemcsak az eukarióta citoszkeleton kulcsfontosságú fehérjéinek analógjai vannak , hanem olyan fehérjék is, amelyeknek nincs analógja az eukariótákban [3] [4] [5] [6] . A citoszkeletális elemek fontos szerepet játszanak a sejtosztódásban , a védelemben, az alak fenntartásában és a polaritás meghatározásában különböző prokariótákban [7] [8] .
Az FtsZ , az elsőként leírt prokarióta citoszkeletális elem, a sejt közepén Z-gyűrűként ismert gyűrűs szerkezetet alkot, amely a sejtosztódás során összehúzódik, hasonlóaneukarióta aktin - miozin kontraktilis gyűrűhöz . A Z-gyűrű egy rendkívül dinamikus szerkezet, amely számos protofilamentum-kötegből áll, és a Z-gyűrű összenyomódásának mechanizmusa, valamint a protofilamentumok száma ismeretlen. Az FtsZ szervező fehérjeként működik, és nélkülözhetetlen a sejtosztódáshoz, a sejtosztódáshoz szükséges összes ismert fehérjét az osztódás helyére toboroz [9] .
Az aktinhoz való funkcionális affinitása ellenére az FtsZ homológ az eukarióta mikrotubulus - képző fehérje tubulinnal . Bár az FtsZ és a tubulin elsődleges szerkezetének (azaz aminosavszekvenciájának ) összehasonlítása csak csekély hasonlóságot jelez, háromdimenziós szerkezetük rendkívül hasonló. Ráadásul a tubulinhoz hasonlóan a monomer FtsZ is kötődik a GTP -hez , és polimerizációja más FtsZ monomerekkel GTP energia felhasználásával megy végbe, hasonlóan ahhoz, ahogyan a tubulin dimerizáció során történik [10] . Mivel az FtsZ nélkülözhetetlen a bakteriális sejtosztódáshoz, az antibiotikumok célpontjaként szolgálhat [11] .
Az MreB egy bakteriális fehérje, amelyről úgy gondolják, hogy analóg az eukarióta aktinnal. Az aktin és az MreB elsődleges szerkezete kevéssé hasonlít egymásra, de háromdimenziós szerkezetük és protofilamentumokká történő polimerizációs mechanizmusaik nagyon hasonlóak. Szinte minden nem gömb alakú baktériumban az MreB szükséges a sejt alakjának fenntartásához . Az MreB protofilamentumok hálózatává áll össze a sejtmembrán alatt, annak teljes területén [12] . Az MreB meghatározza a sejt alakját a peptidoglikán - szintetizáló enzimek lokalizációjával és aktivitásával , valamint a sejtmembrán alatti rugalmas szálhálózat kialakításával, amely ellenáll a külső nyomásnak. A Caulobacter crescentus -ben az MreB szálhálózatából sűrű gyűrűvé kondenzálódik a septumban, közvetlenül a két sejt szétválása előtt. Feltételezhető, hogy ez szükséges a baktérium nem központi szeptumának lokalizálásához. Poláris baktériumokban az MreB fontos a polaritás meghatározásában, a C. crescentusban például legalább négy poláris fehérje megfelelő lokalizációjáért felelős [13] .
A Crescentin az eukarióta közbenső filamentum fehérjék analógja . A fent leírt esetekkel ellentétben a crescentin és a köztes filamentum fehérjék primer szerkezete meglehetősen hasonló, a háromdimenziós szerkezetek hasonlósága mellett. A crescentint kódoló creS gén 25%-ban azonos és 40%-ban hasonló a keratint 19 kódoló génhez , valamint 24%-ban azonos és 40%-ban hasonló az A - maglaminnal . Ezenkívül a crescentin filamentumok átmérője körülbelül 10 nm , ami az eukarióta közbenső filamentumok átmérőjének tartományába esik (8-15 nm) [14] . A Crescentin egy folytonos filamentumot képez, amely pólustól pólusig terjed a Caulobacter crescentus baktérium félhold alakú belső, homorú felülete mentén. Mind az MreB, mind a crescentin szükséges a C. crescentus sejtek jellegzetes alakjának fenntartásához . Feltételezzük, hogy az MreB e baktérium sejtjeit rúd alakúvá teszi, a crescentin pedig tovább hajlítja félhold alakúra [1] .
A ParM egy citoszkeletális elem, amely szerkezetileg hasonló az aktinhoz, de úgy működik, mint a tubulin. Ezenkívül kétirányú polimerizációt mutat, és dinamikus instabilitást mutat, ami a tubulin polimerizációra jellemző [4] [15] . Rendszert alkot a ParR-rel és a parC -vel, amely az R1 plazmidok elválasztásához szükséges . A ParM a ParR-hez kapcsolódik, egy DNS-kötő fehérjéhez , amely specifikusan kötődik az R1 plazmid parC régiójában található 10 közvetlen ismétlődéshez . A ParM az izzószál két végével kapcsolódik a ParR-hez. Ezután a filament megnyúlik, és az R1 plazmid két másolatát különböző irányokba húzza [16] . Ennek a rendszernek a működése hasonló a kromoszómák osztódásához az eukarióták sejtosztódása során, és a ParM úgy működik, mint a tubulin a hasadási orsóban , a ParR mint kinetochore és a parC kromoszóma centromerként . Az F-plazmidok szétválása hasonló módon történik: a SopA fehérje citoszkeletális filamentumként működik, a SopB fehérje pedig az F-plazmid sopC régiójához kötődik, hasonlóan a kinetochore-hoz, illetve a centromeréhez [17] . A ParM aktinszerű homológját a Bacillus thuringiensis Gram-pozitív baktériumban is megtalálták . Mikrotubulus-szerű szerkezetekké áll össze, és részt vesz a replikált plazmidok szétválasztásában [18] .
A MinCDE rendszer egy filamentumrendszer, amely pontosan az Escherichia coli sejt közepén helyezi el a septumot . A MinC megakadályozza a válaszfalak képződését azáltal, hogy megzavarja az FtsZ polimerizációt. A MinC, MinD és MinE egy spirális szerkezetet alkot, amely körbeveszi a sejtet, és a MinD fehérjével kapcsolódik a membrán belső oldalához. A MinCDE hélix a pólusokat foglalja el, és lezárja az E-gyűrű néven ismert fonalas szerkezetet, amely a MinE fehérjéből áll és a poláris régió középső részén található. Az E-gyűrű összezsugorodik, közeledik a pólushoz, és menet közben szétszedi a MinCDE spirált. Ebben az esetben az E-gyűrű szétválasztott alkatrészeit az ellenkező póluson gyűjtik össze, és a másik végéről kezdik a MinCDE hélix szétszerelését. A folyamat megismétlődik, és a MinCDE hélix a sejt két pólusán lévő pozíciók között oszcillál. Ez az oszcilláció a sejtciklus során is folytatódik , ami miatt a septumképződést gátló MinC fehérje koncentrációja alacsonyabb a sejt közepén, mint a pólusokon [19] . A Min fehérjék dinamikus viselkedését in vitro rekonstruáltuk , ahol egy mesterséges lipid kettősréteg membránanalógként működött [20] .
A baktofilin egy citoszkeletális fehérje, amely a Myxococcus xanthus rúd alakú proteobaktérium sejtjében filamentumokat képez [21] . A baktofilin (BacM) elengedhetetlen a megfelelő sejtforma és sejtfal integritásának fenntartásához. A BacM-t nem tartalmazó M. xanthus sejtek morfológiailag deformáltak: sejtjeik görbültek, és a megfelelő gén ( bacM ) mutánsai a sejtfalon ható antibiotikumokkal szembeni csökkent rezisztencia jellemzi. A BacM-et teljes méretű formájából kivágják és polimerizálhatóvá válik. A baktofilinek más baktériumokban is részt vesznek a sejtalak fenntartásában, beleértve a Proteus mirabilis [22] ívelt sejtjeit, a Helicobacter pylori [23] spirális formáját , és részt vesznek a Caulobacter crescentus szárának kialakításában is . 24] .
A krenaktin egy aktin analóg, amely a Crenarchaeota törzs archeáiban található , nevezetesen a Thermoproteales és a Candidatus Korarchaeum rend tagjaiban [25] . Az összes ismert aktinhomológ közül a krenaktin aminosavszekvenciája mutat a legnagyobb hasonlóságot az aktin aminosavszekvenciájával [26] . A krenaktint jól tanulmányozták a Pyryobaculum calidifontis archaeában , és nagy specifitása van az ATP- re és a GTP-re. A krenaktint tartalmazó fajok mindegyike rúd vagy tű alakú. Kimutatták, hogy a P. calidifontis crenactin spirális struktúrákat képez, amelyek a sejt teljes hosszában húzódnak, így lehetséges, hogy a krenaktin ugyanolyan szerepet játszik a sejtforma megőrzésében, mint más prokarióták MreB fehérje [25] [27] .
Az aktin MamK egy másik prokarióta homológja a magnetoszóma membránok szerveződésében vesz részt . A magnetoszómák a Magnetospirillum és a Magnetococcus nemzetséghez tartozó baktériumok organellumái , amelyek membránnal körülvett magnetitkristályokat tartalmaznak , és segítik a baktériumot a geomágneses mezőben való navigálásban . Egy sejtben a magnetoszómák sorba rendeződnek, a MamK fehérjék hosszú filamentumai mindig kapcsolódnak hozzájuk [28] .
| A baktériumsejt szerkezete | |
|---|---|
| Sejtfal |
|
| külső burok |
|
| A nyomtatvány |
|