Epe pigmentek

Az epe (vagy epe ) pigmentek , más néven bilinek , biológiai pigmentek , lineáris tetrapirrolok [1] , amelyek formálisan a bilan (bilinogén) származékai oxidált terminális pirrol magokkal, amelyek a hem katabolizmusa során keletkeznek . Először izolált epéből , amely jellegzetes színt kapott, innen kapták a nevüket; a különböző epe pigmentek színe a sárgás-narancstól a kék-zöldig terjed. Számos szervezetben képződik néhány porfirin anyagcseretermékeként . A bilint (más néven bilichrome -t) emlősök epe pigmentjeként nevezték el , de megtalálható alsóbbrendű gerincesekben , gerinctelenekben , valamint vörös algákban , zöld növényekben és cianobaktériumokban is . A bilinek színe a vöröstől, narancstól, sárgától és barnától a kékig és zöldig változhat.

Kémiai szempontból a bilinák négy pirrolgyűrűből ( tetrapirrolok ) álló lineáris szerkezetek. Az emberi anyagcserében a bilirubin , a hem bomlásterméke képviseli őket . A hidroxi-metil-bilán az egyik népszerű anabolikus ágens, amelyet a porfobilinogén (PBG) és az uroporfobilinogén I bioszintézis reakciója során állítanak elő (a reakciót általában porfobilinogén-deaminázként ismerik ).

Bilineket állatokban, fikocinobilineket pedig algákban és növényekben a fikocianin fotoszintetikus pigment kromoforjaiban találtak. A növényekben a bilinek a fitokróm fotoreceptor fehérje fotopigmentjeként is szolgálnak . A gerinctelen bilin példája a mikromatabilin , amely zöld színt ad a Micrommata virescens póknak [2] .

Bioszintézis és biológiai szerep

Az epe pigmentek gerincesekben a hemoglobin , a mioglobin és a hem tartalmú fehérjék metabolizmusa eredményeként képződnek, a hem α-metin kötésének ( a hemoglobin protéziscsoportja ) oxidatív hasítása során.

A folyamatot a hem oxigenáz ( EC 1.14.99.3) katalizálja, míg a nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát (NADPH) hidrogéndonorként működik:

hem + 3 AH 2 + 3 O 2 biliverdin + Fe 2+ + CO + 3 A + 3 H 2 O

A folyamatban részt vesz a hemoprotein-reduktáz ( EC 1.14.99.3) is, amely visszaállítja a hem-oxigenázt.

A reakció első lépésében az α-metin-csoportot hidroxilezve 5-hidroxihem keletkezik, majd a hidroxilezett híd oxidálódik, szén-monoxid szabadul fel és verdoghem képződik . A verdogem viszont instabil biliverdin-vas-komplexlá oxidálódik, amely Fe 2+ és biliverdin felszabadulásával bomlik [3] .

Ezt követően a biliverdin (kék-zöld kristályok, oldatokban sárga-zöld) redukálva, biliverdin-reduktáz által katalizálva bilirubinná alakul (barna kristályok, oldatokban sárga-narancssárga):

Az emberek és a húsevő emlősök epében a bilirubin, a növényevő emlősök, madarak, hüllők és halak epében a biliverdin dominál.

A hem anyagcseréje epe pigmentek képződésével a retikuloendoteliális rendszer sejtjeiben megy végbe , fagocitálja a régi vagy sérült eritrocitákat  – főként a lépben és a máj Kupffer sejtjeiben . A bélben a bilirubin bakteriális redukción megy keresztül urobilinek és urobilinogén, különösen szterkobilinogén (napi 40-280 mg emberben) képződésével. A szterkobilinogén fény hatására szterkobilinné oxidálódik .

Azok a kóros állapotok, amelyekben a hemoglobin és az epe pigmentek metabolizmusának megsértése a bilirubin túlzott felhalmozódásához vezet a vérben (hiperbilirubinémia), a bőr, a nyálkahártyák icterikus festődéséhez és a sclera sárgaságához vezet .

Nómenklatúra

szülő szerkezet
A metincsoportok száma
Szín Név Összetett
Bilan
(5,10,15,21,23,24-hexahidrobilin)
0 Színtelen Mezobilirubinogén
(Urobilinogén I)
szterkobilinogén
Urobilinogén D
(mezobilirubinogén D)
Bilen
(5,15,21,24-tetrahidrobilin)
egy sárgától narancssárgáig Sterkobilin
Urobilin D
(Mesobilin D)
Urobilin I
(Mesobilin I)
Biladiének
(10,23-dihidrobilin, 5,21-dihidrobilin
)
2 narancsvörös Bilirubin
Mezobilirubin
Phycoerythrobilin
(lásd Phycobilins )
Bilin (bilatrién) 3 zöldtől kék-zöldig Biliverdin
Phycocyanobilin
(lásd Phycobilins )

Jegyzetek

  1. tetrapirrolok // IUPAC Gold Book . Letöltve: 2011. május 10. Az eredetiből archiválva : 2012. október 21..
  2. Oxford, G. S. és Gillespie, R. G. (1998). A pókok színezésének evolúciója és ökológiája. Rovartani Évi Szemle 43:619-643. doi: 10.1146/annurev.ento.43.1.619
  3. EC 1.14.99.3 // IUBMB Enzyme Nomenclature (hivatkozás nem érhető el) . Letöltve: 2011. június 14. Az eredetiből archiválva : 2013. május 31.. 

Irodalom