Glikoproteinek

A glikoproteinek (elavult glikoproteinek ) olyan kétkomponensű fehérjék , amelyekben a molekula fehérje ( peptid ) része kovalensen kapcsolódik heterooligoszacharidok egy vagy több csoportjához . A glikoproteineken kívül vannak proteoglikánok és glikozaminoglikánok is .

A glikoproteinek az állati és növényi szervezetek sejtmembránjainak fontos szerkezeti alkotóelemei. A glikoproteinek közé tartozik a legtöbb fehérjehormon. Az eritrocita membrán glikoproteinek , amelyeket bizonyos szénhidrátmaradékok specifikusan glikozilálnak, de homológ fehérjerésszel rendelkeznek, előre meghatározzák az ember vércsoportját . A glikoproteinek is mind antitestek , interferonok , komplement komponensek , vérplazmafehérjék , tejfehérjék, receptorfehérjék stb.

A glikoziláció típusai

A glikozilációnak többféle típusa létezik, bár az első kettő a leggyakoribb:

  1. Az N-glikozilezés során a cukrok a nitrogénhez kapcsolódnak, általában az aszparagin amid oldalláncához,
  2. Az O-glikoziláció során a cukrok oxigénhez kapcsolódnak, általában szerinhez vagy treoninhoz, de tirozinhoz vagy nem kanonikus aminosavakhoz, például hidroxilizinhez és hidroxiprolinhoz is
  3. A P-glikoziláció során a cukrok a foszfoszerin foszforhoz kapcsolódnak
  4. A C-glikoziláció során a cukrok közvetlenül a szénhez kapcsolódnak, például amikor mannózt adnak a triptofánhoz
  5. Az S-glikoziláció során a béta-GlcNAc egy ciszteinmaradék kénatomjához kapcsolódik [2]
  6. A glikációban, amelyet nem enzimatikus glikozilációnak is neveznek, a cukrok kovalensen kapcsolódnak egy fehérjéhez vagy lipidmolekulához anélkül, hogy egy enzim szabályozná, hanem a Maillard-reakció (pl. glikozilált hemoglobin ) révén.

Monoszacharidok

Az eukarióta glikoproteinekben általánosan előforduló monoszacharidok a következők: lehet glükóz , fukóz , mannóz , glükózamin , galaktózamin , xilóz , sziálsav , galaktóz stb. [3] :526

Egyes fehérjékhez kapcsolódó monoszacharidok megváltoztatják a fehérje biokémiai és immunológiai tulajdonságait, térbeli konfigurációját stb. Fontos speciális eset a fehérjék sziálsavhoz való kötődése, ami szialoglikoproteinek kialakulásához vezet. Tipikus esetekben a sziálsavhoz való kötődés határozza meg a fehérje T 1/2 -ének növekedését a vérplazmában . A sejten kívülre nyúló szegmensekkel rendelkező fehérjékben az extracelluláris szegmensek is gyakran glikoziláltak. A glikoproteinek fontos integrált membránfehérjék, ahol szerepet játszanak az intercelluláris kölcsönhatásokban.

A humán glikoproteinekben található fő cukrok [4]
Cukor Típusú rövidítés
β-D- glükóz Hexóz glc
β-D- galaktóz Hexóz Gal
β-D- mannóz Hexóz Férfi
α-L- fukóz Dezoxihexóz Bassza meg
N-acetil-galaktózamin aminohexóz GalNAc
N-acetil-glükózamin aminohexóz GlcNAc
N-acetil-neuraminsav Aminononulozonsav ( sziálsav ) NeuNAc
Xilóz pentóz xyl

Példák

A szervezetben található glikoproteinek egyik példája a mucin , amely a légzőrendszer és az emésztőrendszer nyálkahártyájában választódik ki. A mucinokhoz kapcsolódó cukrok jelentős vízmegtartó képességet biztosítanak számukra, és ellenállóvá teszik az emésztőenzimek általi proteolízissel szemben is. A glikoproteinek fontosak a leukociták felismerésében :

További példák a glikoproteinekre:

  1. gonadotropinok (luteinizáló hormon, tüszőstimuláló hormon)
  2. glikoprotein IIb/IIIa, a vérlemezkéken található integrin, amely szükséges a normál vérlemezke-aggregációhoz és az endotéliumhoz való kötődéshez
  3. a petesejtet körülvevő pellucid összetevői, amelyek nélkülözhetetlenek a spermával való kölcsönhatáshoz
  4. strukturális glikoproteinek, amelyek a kötőszövetben találhatók. Segítenek a rostok, sejtek és a kötőszövet alapanyagának összekapcsolásában. Segíthetnek abban is, hogy a szöveti komponensek a csontokban lévő szervetlen anyagokhoz, például kalciumhoz kötődjenek.
  5. A glikoprotein-41 ( gp41 ) és a glikoprotein-120 ( gp120 ) a HIV-vírus burokfehérjéi
  6. Az oldható glikoproteinek gyakran nagyon viszkózusak, mint például a tojásfehérjében vagy a vérplazmában
  7. A Miraculin a Synsepalum dulcificumból kivont glikoprotein , egy természetes édesítőszer, amely megváltoztatja az emberi nyelv receptorainak azon képességét, hogy felismerjék a savanyú ételeket édesként [5] .
  8. A különböző felszíni glikoproteinek lehetővé teszik, hogy az alvási betegség trippanoszóma parazitája elkerülje a gazdaszervezet immunválaszát.

Hormonok

A glikoproteineknek számító hormonok a következők:

A glikoproteinek és a proteoglikánok közötti különbség

Idézet az IUPAC ajánlásaiból [6] :

A glikoprotein olyan vegyület, amely szénhidrátokat (vagy glikánt) tartalmaz kovalens kötéssel egy fehérjéhez. A szénhidrát lehet monoszacharid vagy diszacharid(ok) formájában. oligoszacharidok, poliszacharidok vagy származékaik (pl. szulfo- vagy foszfoszubsztituált). Egy, több vagy több szénhidrát egység is jelen lehet. A proteoglikánok a glikoproteinek egy alosztálya, amelyben a szénhidrát egységek aminocukrokat tartalmazó poliszacharidok . Az ilyen poliszacharidokat glikozaminoglikánoknak is nevezik.

Funkciók

A glikoproteinek néhány funkciója: [3] :524
Funkció Glikoproteinek
Kötőszövet és inak kollagéneket
Kenőanyag és védő Mucins
szállító molekula Transzferrin , ceruloplazmin
immunológiai molekula Immunglobulinok , [7] hisztokompatibilitási antigének
Hormon Humán koriongonadotropin (hCG), pajzsmirigy-stimuláló hormon (TSH)
Enzim Például alkalikus foszfatáz, patatin
Sejtcsatolás-felismerő oldal Különféle fehérjék, amelyek részt vesznek az intercelluláris (pl. sperma-petesejtek), vírus-sejt, baktérium-sejt és hormonális-sejt kölcsönhatásokban
Fagyálló fehérje Hidegvízi halak néhány plazmafehérje
Lépjen kapcsolatba bizonyos szénhidrátokkal Lektinek, szelektinek (sejtadhéziós lektinek), antitestek
Receptor Különféle fehérjék, amelyek részt vesznek a hormonok és gyógyszerek hatásában
Befolyásolja bizonyos fehérjék feltekeredését Calnexin, calreticulin
Fejlesztési szabályozás Notch és analógjai, kulcsfontosságú fehérjék
Vérzéscsillapítás (és trombózis) Specifikus glikoproteinek a vérlemezke felszíni membránján

Jegyzetek

  1. ↑ Ruddock, LW; Molinari, M. (2006). „N-glikán feldolgozás az ER minőségellenőrzésben”. Journal of Cell Science . 119 (21): 4373-4380. DOI : 10.1242/jcs.03225 . PMID  17074831 .
  2. ↑ Stepper, Judit; Shastri, Shilpa; Loo, Trevor S.; Preston, Joanne C.; Novák, Petr; Ember, Petr; Moore, Christopher H.; Havlíček, Vladimir; Patchett, Mark L. (2011-01-18). "CiszteinS-glikoziláció, egy új poszttranszlációs módosulás, amelyet a glikopeptid bakteriocinokban találtak." F.E.B.S. levelek _ ]. 585 (4): 645-650. DOI : 10.1016/j.febslet.2011.01.023 . ISSN  0014-5793 . PMID21251913  . _
  3. ↑ 1 2 Robert K. Murray, Daryl K. Granner és Victor W. Rodwell: "Harper's Illustrated Biochemistry, 27. kiadás", McGraw–Hill, 2006
  4. ↑ Glikán besorolás Archiválva : 2012. október 27. a Wayback Machine SIGMA -nál
  5. ↑ Theerasilp S., Kurihara Y. Az ízmódosító fehérje, a miraculin teljes tisztítása és jellemzése csodagyümölcsből  //  J. Biol. Chem.  : folyóirat. - 1988. - augusztus ( 263. évf . , 23. sz.). - P. 11536-11539 . — PMID 3403544 .
  6. ↑ A glikoproteinek, glikopeptidek és peptidoglikánok nómenklatúrája, Recommendations 1985 . www.qmul.ac.uk. _ Letöltve: 2021. március 16. Az eredetiből archiválva : 2021. június 3.
  7. ↑ Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin M, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (2015). "Glikánok az immunrendszerben és az autoimmunitás megváltozott glikánelmélete " J Autoimmun . 57 (6): 1-13. DOI : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC  4340844 . PMID  25578468 .

Lásd még