Ragasztó érintkezők

A tapadóérintkezők [1] ( eng.  adherens junctions, AJ ) a szövet integritását és mechanikai szilárdságát biztosító mikrofilamentumokhoz kapcsolódó sejtközötti érintkezők . Ellenállnak a nyújtásnak, lehetővé teszik a sejteknek, hogy összehangolt módon használják fel az aktin citoszkeletont . Az öntapadó érintkezők homofilek, azaz azonos típusú sejteket kötnek össze. Képződésükben fehérjék , a cadherin és a catenin vesznek részt [2] [3] .

Morfológiailag az adhéziós csomópontok viszonylag egyszerűek, ellentétben a dezmoszómákkal , a szoros és rés csatlakozásokkal, az aktin filamentumok felhalmozódásán kívül nem rendelkeznek nagyon speciális ultrastruktúrákkal. Viszonylagos rugalmasságukban és változékonyságukban különböznek a többi típusú cellakapcsolattól [4] .

Elosztás

A tapadó érintkezők leggyakrabban a hámszövetekben találhatók , itt minden sejt körül egy övet képeznek, amelyet adhéziós zónának ( zonula adherens ) neveznek .  A gerincesek hámjában az ilyen zónák túlnyomórészt a szoros csomópontok ( pl. zonula occludens ) és a dezmoszómák ( pl. macula adherens ) csúcsaiban helyezkednek el [2] [3] .   

A tapadó érintkezők eloszlása ​​a testben azonban nem korlátozódik a hámra: sok nem epiteliális szövetben, például az ideg- és kötőszövetekben , pont- vagy csíkszerű sejtkontaktusok formájában vannak jelen. Jól kifejeződnek a szívizomban is , ahol közvetett üzenetet adnak a szívizomsejtek összehúzó apparátusának . A dezmoszómákkal együtt a tapadó érintkezők úgynevezett interkalált lemezeket alkotnak a szívizomsejtek között [2] [4] .

Épület

Az adhezív érintkezések zónájában a szomszédos sejtek membránja 10-20 nm távolságra van egymástól [4] . Az öntapadó érintkezők három fő elemből állnak:

• A sejtek tényleges kommunikációja a transzmembrán sejtadhéziós molekuláknak köszönhető ( angolul  cell adhéziós molekulák, CAM ), amelyek közül a cadherin fehérjék a leggyakoribbak a tapadó érintkezésekben . N -terminális extracelluláris részük kalciumionok jelenlétében kölcsönhatásba lép a szomszédos sejten lévő hasonló molekulával , sejtadhéziót biztosítva, az intracelluláris C-terminális domén pedig a horgonyfehérjékhez kötődik. Más transzmembrán fehérjéket is találtak adhéziós csomópontokban : nektinek és vezatinok [5] .
• Az intracelluláris horgonyfehérjék adapterként működnek a CAM és a citoszkeletális elemek között; legtöbbjük a kadherinek citoplazmatikus oldalát köti az aktin filamentumokhoz. A kadherinek közvetlenül kölcsönhatásba lépnek a β- cateninnel [ és a placoglobinnal (γ-catenin), amelyek viszont az α-catenin molekulákhoz , illetve a vinculinhoz , α-aktininhez vagy ZO -molekulákhoz kötődnek. 1 , amelyek már kötődnek az aktinhoz [3] [5] . A horgonyfehérjék kadherinekkel alkotott komplexe tartalmazza a p120-catenin proteint is, amely valószínűleg részt vesz a sejtek közötti adhéziós kontaktusok erősségének szabályozásában [2] . A nektinek az afadin [4] [5] fehérjén keresztül kapcsolódnak az aktin filamentumokhoz .
• A harmadik komponens a szomszédos sejtekben lévő aktinszálak kötegei, amelyek közvetett módon kapcsolódnak egymáshoz. A ragasztó érintkezések mikrotubulusokkal való kapcsolatát is kimutatták , bár ezeken a területeken nincs jelentős felhalmozódásuk. A mikrotubulusokat plusz és mínusz végű ragasztóérintkezőkre is lehet rögzíteni. A motorfehérjékkel együtt valószínűleg részt vesznek a kontaktusok kialakításához szükséges fehérjék, különösen a kadherinek szállításában [4] .

Funkciók

Az adhezív kontaktusok egyik fő funkciója a sejtek egyetlen szövetté történő fizikai összekapcsolása, gyengülésük gyakran a sejt disszociációjához vezet. Ezt a hatást úgy érhetjük el, hogy szövetet vagy egyrétegű tenyészetet kelátképző szerekkel, például EDTA -val kezelünk , amelyek megkötik a kalciumionokat, aminek következtében a kadherinek közötti kölcsönhatás megszakad. A kelátképző szerek azonban általában nem elegendőek a teljes sejtszétváláshoz, mivel vannak közöttük egyéb, a kalciumtól nem függő érintkezések [4] .

A tapadó érintkezők biztosítják a kontraktilis aktin filamentumok kötegeinek széles intercelluláris hálózatának kialakulását, amelyek párhuzamosak a sejtmembránokkal , és katenin és cadherin fehérjékkel kapcsolódnak egymáshoz . Ez a szerveződés nemcsak a mechanikai igénybevételnek való kiállást teszi lehetővé , hanem a sejtek viselkedésének összehangolását is a morfogenezis folyamatai során . Például a szomszédos sejtek aktin filamentum gyűrűinek összehangolt összehúzódása szükséges a hámrétegből történő csövek kialakulásához, különösen az idegcső fektetésekor [2] . Az egyik példa az adhéziós zóna Shroom3-függő összehúzódása, ahol az aktinkötő fehérje, a Shroom3 vonzza a Rho-kináz adhéziós érintkezőit a helyhez , és aktiválja a miozin -II-t, ami összehúzódást eredményez [4] .

Az adhezív csomópontok részt vesznek az intercelluláris jelátvitelben is . Ezt bizonyítja, hogy a receptor tirozin-foszfatáz μ és a vele kölcsönhatásba lépő RACK1 fehérje érett kontaktusaiban lokalizálódik . Az α-katenin expressziójának csökkenésével a hámsejtek szaporodási sebességének jelentős növekedése figyelhető meg. Kimutatták, hogy az inzulin / MAPK jelátviteli útvonal felelős ezért a hatásért [5] .

Jegyzetek

1. ↑ Cassimeris L., Lingappa V. R., Plopper D. . Sejtek Lewin szerint. - M . : Tudáslaboratórium, 2016. - S. 851. - 1056 p. - ISBN 978-5-906828-23-1 .
2. ↑ 1 2 3 4 5 Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Molecular Biology of the Cell . — 5. — Garland Science, 2007. - ISBN 978-0-8153-4105-5 .
3. ↑ 1 2 3 Harvey Lodish et al. 22.1 Sejt-sejt adhézió és kommunikáció // Molekuláris sejtbiológia . — 4. - W. H. Freeman, 2000. - ISBN 0-7167-3136-3 .
4. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Meng W. , Takeichi M. Adherens junction: molekuláris architektúra és szabályozás.  (angol)  // Cold Spring Harbor Perspectives In Biology. - 2009. - december ( 1. köt . 6. sz .). - P. 002899-002899 . - doi : 10.1101/cshperspect.a002899 . — PMID 20457565 .
5. ↑ 1 2 3 4 Nagafuchi A. Adherens junctions molekuláris architektúrája.  (angol)  // Current Opinion In Cell Biology. - 2001. - október ( 13. évf. , 5. sz.). - P. 600-603 . — PMID 11544029 .

Tematikus oldalak	FMA
Szótárak és enciklopédiák	Britannica (online)