Ferredoxinok

Ferredoxinok (a lat.  ferrum  - vas ; rövidítve "Fd") - kisméretű ( 6-12 kDa ) oldható fehérjék csoportja, amelyek vas-kén klasztereket tartalmaznak , és számos anyagcsere-folyamatban mobil elektronhordozók . Általában egy vagy két elektront adnak át a vasatomok oxidációs állapotának megváltoztatásával.

A "ferredoxin" kifejezést D. S. Worton, a DuPont vegyipari vállalattól dolgozta ki , egy vastartalmú fehérjére utalva, amelyet Mortenson, Valentine és Carnahan a Clostridium pasteurianum anaerob baktériumból izolált 1962-ben [1] [2] . Ugyanebben az évben Tagawa és Arnon egy hasonló fehérjét izolált a spenót kloroplasztiszából , és "kloroplasztisz ferredoxinnak" nevezte el [3] . Ez a ferredoxin részt vesz a ciklikus és nem ciklikus elektrontranszportban a fotoszintézis reakciókban . A nem ciklikus transzport során a ferredoxin az utolsó elektronakceptor, majd a ferredoxin-NADP + -reduktáz enzim ( EC kód 1.18.1.2 ) hatására oxidálódik, visszaállítva a NADP + -t .

Egyéb bioorganikus elektronhordozók közé tartoznak olyan csoportok, mint a rubredoxinok , citokrómok , plasztocianinok és a Riske fehérjékhez szerkezetileg hasonló fehérjék .

A ferredoxinok modern osztályozása elsősorban a vas-kén klaszterek szerkezetén és a fehérjeszekvenciák összehasonlításán alapul; a redoxpotenciál értékét és az abszorpciós spektrum alakját is figyelembe veszik .

Fe 2 S 2 -ferredoxinok

A 2Fe-2S ferredoxin család tagjai a béta(2)-alfa-béta(2) elven alapuló alapvető fehérjeszerkezettel rendelkeznek. Ide tartozik a putidaredoxin , a terpredoxin és az adrenodoxin [4] [5] [6] [7] . Ezek körülbelül száz aminosavból álló fehérjék négy konzervált cisztein - maradékkal , amelyekhez a 2Fe-2S klaszter kapcsolódik. Ugyanez a konzervált domén számos enzimben és többdoménes fehérjében található, mint például az aldehid -oxidoreduktáz (az N-terminálison), a xantin-oxidáz (N-terminális), a ftalát-dioxigenáz (C-terminális), a szukcinátból származó vas-kén fehérjében dehidrogenáz (N-terminális) és metán-monooxigenáz (N-terminális). a vége).

Növény ferredoxinok

Ezt a fehérjecsoportot először a kloroplaszt membránjában találták meg, innen kapta a nevét. A növényekre jellemzőek és részt vesznek az elektronok szállításában a fotoszintézis ETC-jében . A kloroplasztiszok sztrómájában a ferredoxin két fő funkciót lát el: nem ciklikus elektronáramlásban az I fotorendszerben található F B vas-kén klaszterből egy elektront fogad be , majd átadja azt a NADP + ill . ciklikus áramlás során visszavezeti az elektront az elektronszállító láncba. A kloroplasztiszokban lévő redukált ferredoxint a következők helyreállítására használják:

1. oxidált nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát (NADP +) - ferredoxin-NADP + -reduktáz (FNR) részvételével,
2. nitrit ammóniummá - nitrit-reduktáz részvételével ,
3. szulfitból szulfidba - szulfit-reduktáz részvételével ,
4. a reakcióban glutamin  + 2-oxoglutarát  → 2-glutamát  - glutamát szintáz részvételével .

Az aromás anyagokat oxidáló bakteriális hidroxilező dehidrogenáz rendszerben a flavoprotein reduktáz és az oxigenáz között köztes elektronhordozóként használják őket.

Tioredoxinszerű ferredoxinok

A Clostridium pasteurianumból származó ferredoxin Fe 2 S 2 ( Cp 2FeFd) egy új fehérjecsaládba került az elsődleges szerkezete, a vas-kén klaszter spektroszkópiai jellemzői és az egyedülálló képessége alapján két ligáló cisztein helyettesítésére. maradványok. Bár ennek a ferredoxinnak a fiziológiai szerepe továbbra is tisztázatlan, úgy tűnik, hogy specifikusan kölcsönhatásba lép a molibdén-vas fehérje nitrogenázzal . Az Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) és az Aquifex aeolicus ( Aa Fd) homológ ferredoxinjait fedezték fel és vizsgálták. A ferredoxin Aa Fd esetében kristályszerkezetet kaptunk: kiderült, hogy dimer formájában létezik . Maga az Aa Fd monomer térszerkezete eltér a többi Fe 2 S 2 -ferredoxinekétől. Redőzete az α+β osztályba tartozik: négy β-lap és két α-hélix alkotja a tioredoxin redő egyik változatát.

Adrenoxinszerű ferredoxinok

Az adrenoxin (mellékvese ferredoxin) minden emlősben megtalálható, beleértve az embert is. Ennek a fehérjének az emberi változatát általában "ferredoxin-1"-nek nevezik. Ebbe a csoportba tartozik az adrenoxin, a putidaredoxin és a terpredoxin. Ezek oldható Fe 2 S 2 fehérjék, amelyek egyelektronos hordozó szerepet töltenek be. Az adrenoxin részt vesz a mitokondriális rendszerben, ahol a ferredoxin-NADP+ reduktázból egy elektront ad át a membránon elhelyezkedő citokróm P450 -hez . Baktériumokban a putidaredoxin és a terpredoxin elektronokat ad át a megfelelő NADPH-függő ferredoxin-reduktáz és az oldható citokróm P450 között. A család többi tagjának pontos funkciója nem tisztázott, bár kimutatták, hogy az E. coli -ból ( Escherichia coli ) származó ferredoxin részt vesz a Fe-S klaszterek biogenezisében. Annak ellenére, hogy az adrenoxinszerű és növényi ferredoxinok primer szerkezete csekély hasonlóságot mutat, mindkét fehérjetípus hasonló harmadlagos szerkezettel és térbeli hajtogatással rendelkezik.

Az emberi szervezetben a ferredoxin-1 részt vesz a pajzsmirigyhormonok szintézisében. Ezenkívül az adrenoxin-reduktázból az elektronokat a citokróm P450-be továbbítja, amely lehasítja az oldalláncot a koleszterinről . A ferredoxin-1 képes kötődni fémekhez és fehérjékhez. Könnyen kimutatható a mitokondriális mátrixban .

Fe 4 S 4 - és Fe 3 S 4 -ferredoxinok

A Fe 4 S 4 és Fe 3 S 4 klasztereket tartalmazó ferredoxinok a baktériumokra jellemzőek. A [Fe 4 S 4 ] klaszterrel rendelkező ferredoxinokat alacsony potenciálú (bakteriális típusú) és nagy potenciálú ferredoxinokra osztják . Az alacsony és nagy potenciálú ferredoxinokat a következő redoxreakciós séma köti össze:

A kispotenciálú ferredoxinoknál a vasionok formális oxidációs állapota [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] és [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], míg a nagy potenciálúaké [3Fe 3+ , 1Fe ] lehet. 2+ ] vagy [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Bakteriális típusú ferredoxinok

Ide tartoznak a baktériumokban található Fe 4 S 4 -ferredoxinok. Ez a csoport viszont tovább osztható alcsoportokra a fehérje elsődleges szerkezete alapján . Ennek a csoportnak a legtöbb képviselője legalább egy konzervált domént tartalmaz a négy cisztein csoportból , amelyek a [Fe 4 S 4 ] klaszterhez kötődnek. A Pyrococcus furiosus Fe4S4 - ferredoxinban az egyik konzervatív cisztein - maradékot aszparaginsav- maradékkal helyettesítik .

A bakteriális típusú ferredoxinok evolúciója során többszörös duplikációk , transzpozíciók és génfúziók mentek végbe, amelyek eredményeként több vas-kén klaszterrel rendelkező fehérjék keletkeztek egyszerre. Egyes bakteriális ferredoxinokban a génduplikációs domének egy vagy több konzervált szerinmaradékot veszítettek. Az ilyen domének vagy elvesztették a vas-kén klaszterek megkötésének képességét, vagy kötődnek [Fe 3 S 4 ] -hez [9] , vagy két klaszterből álló struktúrákat alkotnak [10] .

Egy harmadlagos struktúra ismert ennek a csoportnak számos egy- és kétklaszteres tagjáról . Redőjük az α+β osztályba tartozik, két-hét α-hélixből és négy β-lemezből áll, amelyek béta-hordószerű szerkezetet és egy kiálló hurkot alkotnak a vas- kén klaszter három proximális cisztein ligandjával .

Nagy potenciállal rendelkező vas-kén fehérjék

A nagy potenciállal rendelkező vas-kén fehérjék a ferredoxinok  egyedülálló családja, Fe 4 S 4 klaszterrel , amelyek részt vesznek az anaerob elektrontranszport láncokban. Némelyikük redoxpotenciálja magasabb, mint bármely más vas-kén klaszterrel rendelkező fehérje (például a Rhodopila globiformis fehérjéjének redoxpotenciálja körülbelül 450 mV ) [11] . Az egyes képviselők esetében a harmadlagos szerkezet ismert: fektetésük az α + β osztályba tartozik. Más bakteriális ferredoxinokhoz hasonlóan a [Fe 4 S 4 ] klaszterük köbös szerkezetű, és négy cisztein-maradékon keresztül kötődik a fehérjéhez.

Emberi fehérjék a ferredoxin családból

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Jegyzetek

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE Egy elektrontranszport faktor a Clostridium pasteurianumból  (Rom.)  // Biochem. Biophys. Res. kommun.. - 1962. - Iunie ( 7. köt. ). - P. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC bakteriális ferredoxin   // Mikrobiológiai és molekuláris biológiai áttekintések : folyóirat. – Amerikai Mikrobiológiai Társaság, 1964. - December ( 28. köt. ). - P. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoxinok, mint elektronhordozók a fotoszintézisben és a hidrogéngáz biológiai előállításában és fogyasztásában  //  Nature : Journal. - 1962. - augusztus ( 195. évf. , 4841. sz.). - P. 537-543 . - doi : 10.1038/195537a0 . — . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC A Rhodobacter capsulatusból származó [2Fe-2S]ferredoxin (FdVI) kristályosítása és előzetes röntgendiffrakciós elemzése  //  Acta Crystallogr. D : folyóirat. - 2001. - 20. évf. 57 , sz. 2. pont . - P. 301-303 . - doi : 10.1107/S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Redox-dependens Structural Reorganization in Putidaredoxin, a Vertebrate-type [2Fe-2S] Ferredoxin from Pseudomonas putida  //  J. Mol. Biol. : folyóirat. - 2005. - 20. évf. 347. sz . 3 . - P. 607-621 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . — PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS Az oxidált terpredoxin, a Pseudomonas Fe2S2 ferredoxin oldatszerkezetének modellje  //  Biokémia : folyóirat. - 1999. - 1. évf. 38 , sz. 17 . - P. 5666-5675 . - doi : 10.1021/bi983063r . — PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. Egy új elektrontranszport mechanizmus mitokondriális szteroid hidroxiláz rendszerekben szerkezeti változásokon alapul az adrenodoxin redukcióján  . )  / / Biokémia : folyóirat. - 2002. - 20. évf. 41 , sz. 25 . - P. 7969-7978 . - doi : 10.1021/bi0160361 . — PMID 12069587 .
8. ↑ EKT 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Crystal structure of human ferredoxin-1 (FDX1) in complex with iron-sulfur cluster  //  Megjelent: folyóirat. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. Bacillus thermoproteolyticusból származó [4Fe-4S] ferredoxin szerkezete 2,3 Å felbontással finomítva. Bakteriális ferredoxinok szerkezeti összehasonlítása  (angol)  // J. Mol. Biol. : folyóirat. - 1989. - 1. évf. 210 , sz. 2 . - P. 383-398 . - doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. A Clostridium acidurici 2[4Fe-4S] ferredoxin finomított kristályszerkezete 1,84 Å felbontásnál  //  J. Mol. Biol. : folyóirat. - 1994. - 1. évf. 243. sz . 4 . - P. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . — PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD A nagy redoxpotenciálú ferredoxin (HiPIP) aminosavszekvenciája a Rhodopila globiformis lila fototróf baktériumból, amely osztályában a legmagasabb ismert redoxpotenciállal rendelkezik.  (angol)  // Biokémia és biofizika archívuma. - 1993. - 1. évf. 306. sz. 1 . - P. 215-222. - doi : 10.1006/abbi.1993.1503 . — PMID 8215406 .

Irodalom

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Fotoszintézis. Élettani-ökológiai és biokémiai szempontok / szerk. I. P. Ermakova. — 2. kiadás, javítva. és további .. - M . : "Akadémia" Kiadói Központ, 2006. - 448 p. — ISBN 5-7695-2757-9 .

Szótárak és enciklopédiák	Nagy katalán Nagy norvég Nagy orosz Britannica (online) Brockhaus