A metán-monooxigenáz (MMO) egy labilis enzimrendszer, amely oxidálja a metánt a metanotróf baktériumokban . Jelenleg két enzimrendszert azonosítottak: oldható (sMMO) és membránhoz kötött (pMMO). Az MMO a metánon kívül alkánok , alkének, éterek, aciklusos, aromás és heterociklusos vegyületek oxidációját is katalizálja .
Az MMO által katalizált általános reakció a következő:
CH 4 + O 2 + NAD(P)H + H + → CH 3OH + H 2 O + NAD(P) +
Az oldható sMMO egy háromkomponensű rendszer, amely hidroxilázból (A), reduktázból (C) és B komponensből áll. A protein A (250 kDa) a katalitikus aktivitás központja, és két oxigénmegkötő diiron (2 Fe) klasztert tartalmaz. Protein C - reduktáz (38,5 kDa) - FAD -ot és FeS-klasztert tartalmazó monomer polipeptid . Ez utóbbi az elektronokat a NADPH -ból a hidroxiláz diiron klaszterébe viszi át. A B komponens (15 kDa) egy monomer polipeptid, amely nem tartalmaz fémionokat vagy kofaktorokat, és szabályozó fehérje.
A membránhoz kötött metán-monooxigenáz komplexet kevésbé tanulmányozták. A Methylosinus trichosporium membránhoz kötött pMMO- ja egy háromkomponensű enzimrendszer, amely egy oldható CO-kötő citokróm c-ből (13 kDa), egy réz tartalmú fehérjéből (47 kDa) és egy 9,4 kDa fehérjéből áll. Az enzim hatékony elektrondonorai a sejtmentes kivonatokban a metanol (metanol-dehidrogenáz jelenlétében) vagy az aszkorbát , amely közvetlenül csökkenti a CO-kötő citokróm c-t, amely elengedhetetlen a pMMO működéséhez. A NADH hatékony donor volt az rMMO számára.