Adrenoxin
A mellékvese ferredoxin , más néven adrenodoxin , adrenoxin , mitokondriális ferredoxin , hepatoredoxin vagy ferredoxin-1 (FDX1), az emberben az FDX1 gén által kódolt fehérje [1] [2] . Amellett, hogy a kromoszóma lókuszban (11q22) expresszálódik, pszeudogénként létezik a 20. és 21. kromoszómán.
Funkciók
A ferredoxin-1 egy kis vas-kén fehérje, amely a ferredoxin-reduktáz enzimen keresztül elektronokat fogad el a NADPH -tól , és továbbítja azokat a citokróm P450 -hez . Ez az oxidációs/redukciós rendszer a szteroidszintetizáló szövetekben van jelen, és részt vesz az epesavak és a D- vitamin szintézisében . A ferredoxin-1 különböző szövetekben van jelen, de minden formája azonos egymással, és nem szövetspecifikus [2] .
Jegyzetek
- ↑ Mittal S., Zhu YZ, Vickery LE Humán placenta ferredoxin molekuláris klónozása és szekvenciaanalízise // Archives of Biochemistry and Biophysics : folyóirat. - Elsevier , 1988. - szeptember ( 264. kötet , 2. szám ). - P. 383-391 . - doi : 10.1016/0003-9861(88)90303-7 . — PMID 2969697 .
- ↑ 1 2 Entrez gén: FDX1 ferredoxin 1 . (határozatlan)
Irodalom
- Grinberg A.V., Hannemann F., Schiffler B. et al. Adrenodoxin: szerkezet, stabilitás és elektrontranszfer tulajdonságok (angol) // Proteins : Journal. - 2000. - Vol. 40 , sz. 4 . - P. 590-612 . - doi : 10.1002/1097-0134(20000901)40:4<590::AID-PROT50>3.0.CO;2-P . — PMID 10899784 .
- Wada A., Waterman MR Az adrenodoxin-kötődéshez nélkülözhetetlen két lizinmaradék azonosítása helyspecifikus mutagenezissel a koleszterin oldallánc hasítási citokróm P450-ben // J. Biol. Chem. : folyóirat. - 1992. - 1. évf. 267. sz . 32 . - P. 22877-22882 . — PMID 1429635 .
- Sparkes RS, Klisak I., Miller WL Humán szteroidogén enzimeket kódoló gének regionális térképezése: P450scc 15q23-q24-ig, adrenodoxin 11q22-ig; adrenodoxin-reduktáz 17q24-q25-re; és P450c17 - 10q24-q25 (angol) // DNA Cell Biol. : folyóirat. - 1991. - 1. évf. 10 , sz. 5 . - P. 359-365 . - doi : 10.1089/dna.1991.10.359 . — PMID 1863359 .
- Skjeldal L., Markley JL, Coghlan VM, Vickery LE Gerinces [2Fe-2S]ferredoxinok 1H NMR spektrumai. A hiperfinom rezonanciák a növényi ferredoxinoktól eltérő elektrondelokalizációs mintákat sugallnak // Biochemistry : Journal. - 1991. - 1. évf. 30 , sz. 37 . - P. 9078-9083 . - doi : 10.1021/bi00101a024 . — PMID 1909889 .
- Coghlan VM, Vickery LE Helyspecifikus mutációk humán ferredoxinban, amelyek befolyásolják a ferredoxin-reduktázhoz és a citokróm P450scc-hez való kötődést // J. Biol. Chem. : folyóirat. - 1991. - 1. évf. 266 , sz. 28 . - P. 18606-18612 . — PMID 1917982 .
- Chang CY, Wu DA, Mohandas TK, Chung BC A humán ferredoxin géncsalád szerkezete, szekvenciája, kromoszómális elhelyezkedése és evolúciója (angolul) // DNA Cell Biol. : folyóirat. - 1990. - 1. évf. 9 , sz. 3 . - P. 205-212 . - doi : 10.1089/dna.1990.9.205 . — PMID 2340092 .
- Chang CY, Wu DA, Lai CC et al. A humán adrenodoxin gén klónozása és szerkezete (angol) // DNS : folyóirat. - 1989. - 1. évf. 7 , sz. 9 . - P. 609-615 . doi : 10.1089 / dna.1988.7.609 . — PMID 3229285 .
- Voutilainen R., Picado-Leonard J., DiBlasio AM, Miller WL. Az adrenodoxin hírvivő ribonukleinsav hormonális és fejlődési szabályozása szteroidogenikus szövetekben // J. Clin. Endokrinol. Metab. : folyóirat. - 1988. - 1. évf. 66 , sz. 2 . - P. 383-388 . - doi : 10.1210/jcem-66-2-383 . — PMID 3339111 .
- Picado-Leonard J., Voutilainen R., Kao LC et al. Humán adrenodoxin: három cDNS klónozása és cikloheximid fokozása JEG-3 sejtekben // J. Biol. Chem. : folyóirat. - 1988. - 1. évf. 263 , sz. 7 . - P. 3240-3244 . — PMID 3343244 .
- Martsev SP, Chashchin VL, Akhrem AA . [Egy több enzimből álló rendszer rekonstrukciója és tanulmányozása 11 béta-hidroxiláz szteroiddal] (angol) // Biokhimiia : folyóirat. - 1985. - 1. évf. 50 , sz. 2 . - P. 243-257 . — PMID 3872685 .
- Geren LM, Millett F. Fluoreszcens energiatranszfer vizsgálatok az adrenodoxin és a citokróm közötti kölcsönhatásról c // J. Biol. Chem. : folyóirat. - 1981. - 1. évf. 256 , sz. 20 . - P. 10485-10489 . — PMID 6270113 .
- Pikuleva IA, Cao C., Waterman MR Egy további elektrosztatikus kölcsönhatás az adrenodoxin és a P450c27 (CYP27A1) között szorosabb kötődést eredményez, mint az adrenodoxin és a p450scc (CYP11A1 ) között // J. Biol. Chem. : folyóirat. - 1999. - 1. évf. 274. sz . 4 . - P. 2045-2052 . doi : 10.1074 / jbc.274.4.2045 . — PMID 9890963 .
- Kostic M., Pochapsky SS, Obenauer J. et al. Funkcionális domének összehasonlítása gerinces típusú ferredoxinokban (angol) // Biokémia : folyóirat. - 2002. - 20. évf. 41 , sz. 19 . - P. 5978-5989 . - doi : 10.1021/bi0200256 . — PMID 11993992 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH et al. Több mint 15 000 teljes hosszúságú emberi és egér cDNS-szekvencia előállítása és kezdeti elemzése // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : Journal . - 2003. - 1. évf. 99 , sz. 26 . - P. 16899-16903 . - doi : 10.1073/pnas.242603899 . — PMID 12477932 .
- Johnson D., Norman S., Tuckey RC, Martin LL Humán adrenodoxin elektrokémiai viselkedése pirolitikus grafitelektródán (angol) // Bioelectrochemistry (Amsterdam, Hollandia) : folyóirat. - 2004. - 20. évf. 59 , sz. 1-2 . - P. 41-7 . - doi : 10.1016/s1567-5394(02)00188-3 . — PMID 12699818 .
- Araya Z., Hosseinpour F., Bodin K., Wikvall K. A 25-hidroxi-D3-vitamin metabolizmusa mikroszomális és mitokondriális D3-vitamin 25-hidroxilázok (CYP2D25 és CYP27A1) által: a CYP27A1 új reakciója // Biochim . Biophys. Acta : folyóirat. - 2003. - 1. évf. 1632 , sz. 1-3 . - P. 40-7 . - doi : 10.1016/S1388-1981(03)00062-3 . — PMID 12782149 .
- Gerhard DS, Wagner L., Feingold EA et al. Az NIH teljes hosszúságú cDNS-projektjének állapota, minősége és kiterjesztése: az emlősök géngyűjteménye (MGC ) // Genome Res. : folyóirat. - 2004. - 20. évf. 14 , sz. 10B . - P. 2121-2127 . - doi : 10.1101/gr.2596504 . — PMID 15489334 .
- Derouet-Hümbert E., Roemer K., Bureik M. Az adrenodoxin (Adx) és a CYP11A1 (P450scc) apoptózist indukál reaktív oxigénfajták létrehozásával a mitokondriumokban (angol) // Biol. Chem. : folyóirat. - 2005. - 20. évf. 386. sz . 5 . - P. 453-461 . - doi : 10.1515/BC.2005.054 . — PMID 15927889 .