Tripszin

A tripszin  a hidroláz osztályba tartozó enzim , amely lebontja a peptideket és a fehérjéket ; észteráz ( észterek hidrolízise ) aktivitással is rendelkezik.

A tripszin inaktív prekurzor ( proenzim ) tripszinogénként szintetizálódik a hasnyálmirigyben . Számos állat tripszinjét kristályos formában nyerték ki (első alkalommal 1932-ben). A szarvasmarha-tripszin molekula ( molekulatömege körülbelül 24 kDa) 223 aminosavból áll , amelyek egy polipeptidláncot alkotnak, és 6 diszulfidkötést tartalmaznak . A tripszin izoelektromos pontja pH 10,8, a katalitikus aktivitás optimuma pedig 7,8-8,0 pH-n van.

A tripszinek a szerin proteázok csoportjába tartoznak, és az aktív centrumban szerint és hisztidint tartalmaznak . A tripszin könnyen emészthető (autolízis), ami a tripszinkészítmények inaktív termékekkel való szennyeződéséhez vezet (egy ipari készítmény legfeljebb 50% inaktív szennyeződést tartalmaz). A nagy tisztaságú tripszinkészítményeket kromatográfiás módszerekkel állítják elő .

Fizikai tulajdonságok

A tripszin színtelen kristályos anyag, amelynek olvadáspontja körülbelül 150 °C.

Biológiai tulajdonságok és funkciók

A fő funkció az emésztés. Katalizálja a fehérjék és peptidek hidrolízisét . Inaktív állapotban lehet tripszinogén formájában. A hexapeptid hasítása révén aktiválódik, többek között az enteropeptidáz bélenzim által . Az észterviaszok hidrolízisét is katalizálja. Az optimális katalitikus aktivitás pH 7,8-8. Az aktív központ fehérje jellegű, és főként szerinből és hisztidinből áll . Tripsinogénként szintetizálódik a hasnyálmirigyben , és emlősök és halak belében használják . Más hidroláz proenzimeket alakít át aktív enzimekké .

Alkalmazás

A tripszint gyógyszerek előállítására használják . A tripszin készítmények gyulladáscsökkentő és ödémaellenes hatással rendelkeznek (intravénás és intramuszkuláris adagolás esetén); képes szelektíven hasítani a nekrózison átesett szöveteket . Az orvostudományban a tripszint sebek, égési sérülések, trombózis kezelésére használják, gyakran más enzimekkel és antibiotikumokkal kombinálva . A fehérje primer szerkezetének elemzésére használják , mivel szelektíven hidrolizálja a kötéseket a lizin és az arginin pozitív töltésű aminosavai között .

Kapcsolódó enzimek

A tripszin "legközelebbi rokonai" a tripszinogén , pepszin , kimotripszin . A tripszin anionos analógjait magasabb rendű állatokban, míg a semleges analógokat számos állatban és növényben találták.

A hidrolitikus tulajdonságok változása

A tripszin aktivitását a szerves foszforvegyületek , egyes fémek és számos nagy molekulatömegű fehérjeanyag - tripszin inhibitorok - elnyomják, amelyek az állatok, növények és mikroorganizmusok szöveteiben találhatók. A Ca 2+ , Mg 2+ , Ba 2+ , Sr 2+ , Mn 2+ ionok növelik a tripszin hidrolitikus aktivitását.

Irodalom

• Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Crystalline enzims, transz. angolból, M., 1950.
• Moszolov V.V. Proteolitikus enzimek, M., 1971.
• V. I. Sztrucskov, A. V. Grigorjan, V. K. Gostiscsev, S. V. Lokhvitsky, L. S. Tapinsky Proteolitikus enzimek a gennyes sebészetben., M., 1970
• KN Veremeenko A hasnyálmirigy proteolitikus enzimei és felhasználásuk a klinikán. Kijev, 1967
• Szisztémás enzimterápia. Tapasztalatok és kilátások / Szerk. AZ ÉS. Kulakova, V.A. Nasonova, V.S. Saveliev. - Szentpétervár: Inter-Medica. 2004. - 264 p.

Linkek

• Tripszin (Tripszin): használati utasítás, alkalmazás és képlet - Gyógyszerek és gyógyszertári termékek enciklopédiája.

Szótárak és enciklopédiák	Nagy dán Nagy katalán Nagy norvég Nagy orosz horvát Britannica (online) Brockhaus
Bibliográfiai katalógusokban	BNF : 12261477z J9U : 987007553514405171 LCCN : sh85138301 LNB : 000315161