| Aszpartát-aminotranszferáz | |
|---|---|
| Escherichia coli -ból származó aszpartát-aminotranszferáz, amely a piridoxál-foszfát kofaktorhoz kapcsolódik [1] . | |
| Azonosítók | |
| KF kód | 2.6.1.1 |
| CAS szám | 9000-97-9 |
| Enzim adatbázisok | |
| IntEnz | IntEnz nézet |
| BRENDA | BRENDA bejegyzés |
| ExPASy | NiceZyme nézet |
| MetaCyc | anyagcsere út |
| KEGG | KEGG bejegyzés |
| PRIAM | profil |
| EKT struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gén-ontológia | AmiGO • EGO |
| Keresés | |
| PMC | cikkeket |
| PubMed | cikkeket |
| NCBI | NCBI fehérjék |
| CAS | 9000-97-9 |
| Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon | |
Az aszpartát-aminotranszferáz ( AST , AsAt ; glutamát-oxaloacetát-transzamináz is ) egy endogén enzim a transzferázok csoportjából, az aminotranszferázok (transzaminázok) alcsoportjából .
Az aszpartát-aminotranszferáz lett az első fehérje , amelynek aminosav-szekvenciáját (azaz elsődleges szerkezetét ) szovjet tudósok állapították meg [2] . Ezt két laboratórium közös munkájában hajtotta végre: a Szovjetunió Tudományos Akadémia Molekuláris Biológiai Intézete A. E. Braunshtein irányítása alatt és a Szovjetunió Tudományos Akadémia M. M. Shemyakinről elnevezett Bioszerves Kémiai Intézete [3]. Yu.A. Ovchinnikov irányításával , melynek eredményeit 1972 -ben publikálták [4] . Tanulmányozták az aszpartát-aminotranszferázt a sertésszív citoszoljából , amely két azonos, egyenként 412 aminosavból álló alegységből áll. E fehérje szerkezetének feltárásáért egy tudóscsoport 1975-ben Lenin Komszomol-díjat kapott a tudományos és technológiai területen [5] .
Az enzim katalizálja az oxál-acetát aszpartáttá történő átalakulását az NH 3 első molekulába történő átvitelével. A második reakciótermék az α-ketoglutarát . A reakció fontos szerepet játszik az NH 3 aminosavakból történő felszabadításában, amely azután a karbamidciklusban feldolgozódik , mivel a reakció során kapott aszpartát szükséges az arginin- szukcinát képzéséhez (a ciklus 2. reakciója). Ezenkívül a fordított reakció lehetővé teszi az aszpartát átalakulását oxál-acetáttá. Így az aszpartát (valamint más aminosavak, amelyek katabolizmusuk során oxál-acetáttá alakulnak) metabolizmusa ellátja a szervezetet a glükoneogenezis folyamatához szükséges anyaggal .
Emberben két gén kódol különböző AST izoenzimeket:
Az aszpartát-aminotranszferázt széles körben használják az orvosi gyakorlatban a szívizom (szívizom) és a májkárosodás laboratóriumi diagnosztizálására .
Az aszpartát-aminotranszferáz intracellulárisan szintetizálódik, és általában ennek az enzimnek csak egy kis része kerül a vérbe. A citolízis (sejtpusztulás) következtében a szívizom (például miokardiális infarktus ), a máj ( hepatitis , cholangitis , primer vagy metasztatikus májrák) károsodása esetén ez az enzim belép a véráramba, amelyet laboratóriumi módszerekkel mutatnak ki. Citolitikus szindrómával járó májcirrhosisban az AST szintek gyakran emelkednek, de előrehaladott cirrhosisban ( Child-Pugh C osztály) a transzaminázszintek ritkán emelkednek.
Az AST növekedése, amely meghaladja az ALT növekedését , a szívizom károsodására jellemző; ha az ALT index magasabb, mint az AST, akkor ez általában a májsejtek pusztulását jelzi.
Általában az AST 0-31 U/L nőknél és 0-41 U/L férfiaknál.
A teknősök vérének normál AST tartalma 50-130 egység/l [6] .