Cellulóz-szintáz (UDP-glükózt használó)

Az enzimológiában a  cellulóz-szintáz  ( EC Code 2.4.1.12 , UDP - glükóz:(1→4)-β - d -glükán-4-β- d - glikoziltranszferáz ) egy olyan enzim , amely egy kémiai reakciót katalizál :

Így ennek az enzimnek a szubsztrátjai az UDP-glükóz és a [(1→4)-β-D-glükopiranozil] n , termékei pedig az UDP és a [ (1→4)-β- D -glükopiranozil ] n+1 .

Az enzim részt vesz a cellulóz szintézisében . Egy rokon enzim, amely GDP-glükózt használ szubsztrátként, a cellulóz-szintáz (GDP-glükóz-függő) (EC 2.4.1.29).

Cellulóz

A cellulózszálak  β-(1→4)-kapcsolt  glükózmaradékok el nem ágazó polimerláncainak  gyűjteménye   . A cellulóz a zöld növények elsődleges és másodlagos sejtfalának jelentős részét teszi ki . [1] [2] [3] [4]  Bár ez az enzim nélkülözhetetlen a szárazföldi növények sejtfalának felépítéséhez , algákban , egyes baktériumokban és számos állatban is megtalálható . [5] [6] [7] [8] A világ 2 × 10 11 tonna cellulóz mikrofibrillumot állít elő. [9]  A cellulóz a megújuló bioüzemanyagok és más növényi eredetű anyagok (fűrészáru, különféle tüzelőanyagok, növényi takarmányok, papír , pamut és egyéb rostok ) előállításának alapja. [tíz]

A cellulóz funkciói

A mikrofibrillumok a sejtmembránok felszínén szintetizálódnak a sejtfal megerősítése érdekében, amit növényi biokémikusok és sejtbiológusok alaposan tanulmányoztak, mert 1) szabályozzák a sejt morfogenezist és 2) a sejtfalban sok más összetevővel (pl. lignin ) együtt végeznek. , hemicellulóz , pektinek ) alapvető támaszai annak szerkezetének és a sejt alakjának. E tartószerkezetek nélkül a sejtnövekedés arra kényszerítené őket, hogy minden irányba terjeszkedjenek, ezáltal elveszítenék alakjukat  [11]

A cellulóz-szintáz szerkezete

A növényi cellulóz-szintázok a glikozil -transzferázok családjába tartoznak , amelyek a Föld biomasszája nagy részének bioszintézisében és hidrolízisében részt vevő fehérjék. [12] A cellulózt nagyméretű cellulóz-szintáz komplexek (CSC-k) segítségével állítják elő, amelyek szintáz izoformáiból  (CesA) állnak, amelyek egyedi hatszögletű szerkezetben, úgynevezett „rozettakomplexben” egyesülnek, 50 nm széles és 30–35 nm magas. [13] [14] Több mint 20 ilyen hosszú  integrált membránfehérje létezik , mindegyik körülbelül 1000 aminosav méretű . Ezeket a rozettakomplexeket, amelyeket korábban granulátumoknak neveztek, először 1972-ben fedezték fel elektronmikroszkóppal a Cladophora  és Chaetomorph zöld algafajtákban [15] (Robinson et al. 1972). A röntgendiffrakciós elemzés kimutatta, hogy a CesA-k a növényi sejt felszínén helyezkednek el, és megnyúlt monomerek két katalitikus doménnel , amelyek dimerekké egyesülnek . A dimerek központi része katalitikusan aktív centrum. Mivel a cellulóz minden sejtfalban szintetizálódik, a CesA fehérjék minden növényi szövetben és sejttípusban jelen vannak. A CesA-nak azonban különböző típusai vannak, és a különböző szövettípusok koncentrációarányuk eltérhet. Például az AtCesA1 (RSW1) fehérje az egész növényben részt vesz az elsődleges sejtfal bioszintézisében, az AtCesA7 (IRX3) fehérje csak a szárban expresszálódik a másodlagos sejtfalszintézishez. [16]

Cellulóz-szintáz aktivitás

A cellulóz bioszintézis egy olyan folyamat, amelyben 2000-25 000 glükózmaradék hosszúságú egyedi homogén β-(1→4)-glükánláncok szintetizálódnak, majd azonnal hidrogénkötéseket hoznak létre egymással, szilárd kristályos képződményeket - mikrofibrillákat - képezve. Az elsődleges sejtfal mikrofibrillumai körülbelül 36 lánc hosszúak, míg a másodlagos sejtfal mikrofibrillumai sokkal nagyobbak, és akár 1200 β-(1→4)-glükán láncot is tartalmaznak. Az UDP-glükóz, amelyet az UDP-glükózt termelő és a plazmamembránba szállító szacharóz-szintáz enzim szintetizál  , az a szubsztrát, amelyet a cellulóz-szintáz a glükánlánc felépítéséhez használ. [17]  Az egyetlen glükánlánchoz tartozó glükózmaradék szintézisének sebessége 300 és 1000 glükózmaradék/perc között van, a magasabb sebesség gyakrabban fordul elő a másodlagos sejtfalakban, például a xilémben. [18] [19]

Reakció UDP-glükóz használatával

Az enzimológiában a  cellulóz-szintáz (UDP-glükózt használó) ( EC - kód 2.4.1.12 ) egy kémiai reakciót katalizáló enzim .

Így ennek az enzimnek a két szubsztrátja az UDP-glükóz és egy (1→4)-β-D-glükopiranozil-lánc, míg két terméke az UDP és egy kiterjesztett lánc glükopiranozil-maradékok. A glükopiranozil a glükóz piranóz formája  , az (1→4) -β- D -glükopiranozil-maradékok lánca a  cellulóz , így az ebbe az osztályba tartozó enzimek fontos szerepet játszanak a cellulóz szintézisében.

Ez az enzim a hexozil-transzferázok családjába tartozik, pontosabban a  glikozil -transzferázokhoz . Ennek az enzimosztálynak a szisztematikus neve UDP-glükóz: 1,4-β- D -glükán 4-β- D - glükoziltranszferáz. Egyéb elnevezések:  UDP-glükóz-β-glükán-glükoziltranszferáz , UDP-glükóz-cellulóz-glükoziltranszferáz , GS-I , β- (1→4)-glukozil -transzferáz , uridin-difoszfoglükóz-(1→4)-β-glükán - glükóz (1→4)-glükán-szintáz , β-(1-→4)-glükán-szintáz , β-glükán-szintáz , (1→4)-β - D -glükán -szintáz , (1-→4)-β-glükán-szintáz , glükán-szintáz , UDP-glükóz-(1→4)-β-glükán-glükóz-transzferáz és uridin-difoszfoglükóz-cellulóz-glükoziltranszferáz .

Tartószerkezetek

A mikrofibrillumok szintézisét a megnyúló sejtek plazmamembránja alatt elhelyezkedő kortikális mikrotubulusok hajtják  , amelyek platformot biztosítanak, amelyen a CTC-k a glükózt kristályszerű láncokká alakíthatják. A mikrotubulusok és mikrofibrillumok kolineáris hipotézise azt sugallja, hogy a megnyúló sejtek plazmamembránja alatti kortikális mikrotubulusok olyan CTC-k számára biztosítanak utakat, amelyek a glükózmolekulákat kristályszerű cellulóz mikrofibrillumokká alakítják. [20]  A „közvetlen” hipotézis azt sugallja, hogy a CesA komplexek és a mikrotubulusok között vannak bizonyos típusú közvetlen kapcsolatok. Emellett a KORRIGAN fehérjét (KOR1) a cellulózszintézis lényeges alkotóelemének tekintik, mivel a plazmamembrán és a sejtfal között hat a cellulózra. A KOR1 kölcsönhatásba lép két specifikus CesA fehérjével, esetleg korrigálja és enyhíti a glükánlánc szintéziséből származó stresszt a rendezetlen amorf cellulóz hidrolizálásával. [21]

Környezeti hatások

A cellulóz-szintáz aktivitását számos környezeti tényező befolyásolja, például hormonok, fény, mechanikai ingerek, táplálkozás és a citoszkeletonnal való kölcsönhatások . Ezen tényezők kölcsönhatása befolyásolhatja a cellulóz lerakódását a képződött szubsztrát mennyiségének és a CTC-k koncentrációjának és/vagy aktivitásának megváltoztatásával a plazmamembránban.

Linkek

1. ↑ Cutler, S. Nukleotid-difoszfo-cukor-glikoziltranszferázok osztályozása aminosavszekvencia hasonlóságok alapján  //  Biochemistry : Journal. - 1997. - 1. évf. 326 . - P. 929-939 . doi : 10.1042 / bj3260929u . — PMID 9334165 .
2. ↑ Olek, Rayon, Wakowski, Kim, Badger, Ghosh, Crowley, Himmel, Bolin, Carpita, AT, C., LHR, P., J., LN, S., D., M., ME, NC A szerkezet növényi cellulóz-szintáz katalitikus doménjéről és dimerekké való összeállításáról  (angol)  // The Plant Cell  : Journal. - 2014. - Kt. 26 . - P. 2996-3009 . - doi : 10.1105/tpc.114.126862 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
3. ↑ Richmond, Todd. Magasabb növényi cellulóz-szintáz  //  BioMed Central. - 2000. - Vol. 1 . - 3001. o . - doi : 10.1186/gb-2000-1-4-reviews3001 .
4. ↑ Lei, Li, Gu, L., S., Y. Cellulóz-szintáz komplexek: összetétel és szabályozás  //  Frontiers of Plant Science: folyóirat. - 2012. - Kt. 3 . - 75. o . - doi : 10.3389/fpls.2012.00075 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
5. ↑ Nakashima, Yamada, Satou, Azuma, Satoh, K., L., Y., J., N. Az állati cellulóz szintáz evolúciós eredete  //  Development Genes and Evolution : Journal. - 2004. - 20. évf. 214 . - 81-88 . o . - doi : 10.1007/s00427-003-0379-8 . — PMID 14740209 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
6. ↑ Yin, Huang, Xu, Y., J., Y. A cellulóz szintáz szupercsalád teljesen szekvenált növényekben és algákban  //  BMC Plant Biology : Journal. - 2009. - 1. évf. 9 . — 99. o . - doi : 10.1186/1471-2229-9-99 . — PMID 19646250 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
7. ↑ Sethaphong, Haigler, Kubicki, Zimmer, Bonetta, DeBolt, Yinling, L., CH, JD, J., D S., IG A növényi cellulózszintáz  harmadlagos modellje  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States Amerika  : folyóirat. - 2013. - Kt. 110 . - P. 7512-7517 . - doi : 10.1073/pnas.1301027110 . — PMID 23592721 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
8. ↑ Li, Lei, Gu, S., L., Y. Kevert elsődleges és szekunder cellulóz szintázokkal rendelkező komplexek funkcionális elemzése  //  Plant Signaling and Behavior : Journal. - 2012. - Kt. 8 . - P. 23179 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
9. ↑ Lieth, H. A fűtőértékek mérése.  A bioszféra elsődleges termelékenysége . - New York: Springer, 1975. - P. 119-129.
10. ↑ Cutler, Somerville, S., C. Cellulose synthesis: Cloning in silico  // Current Biology  : Journal  . - Cell Press , 1997. - Vol. 7 . - 108-111 . o . - doi : 10.1016/S0960-9822(06)00050-9 .
11. ↑ Hogetsu, Shibaoka, T., H. A kolhicin hatása a sejt alakjára és a mikrofibrillumok elrendezésére a Closterium acerosum sejtfalában  //  Planta: Journal. - 1978. - 1. évf. 140 . - P. 445-449 . - doi : 10.1007/BF00389374 . — PMID 24414355 .
12. ↑ Campell, Davies, Bulone, Henrissat, JA, GJ, V., B.A .. Nukleotid-difoszfo-cukor-glikozil-transzferázok osztályozása aminosav-szekvencia hasonlóságok alapján  // Biochemical  Journal : folyóirat. - 1997. - 1. évf. 329 . - 719. o . — PMID 9445404 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
13. ↑ Giddings, Brower, Staehelin, TH, DL, LA cellulóz fibrillumok kialakulása az elsődleges és másodlagos falakban  //  Journal of Cellular Biology : folyóirat. - 1980. - 1. évf. 84 . - 327-339 . - doi : 10.1083/jcb.84.2.327 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
14. ↑ Bowling, Brown, AJ, RM Jr. A cellulóz-szintetizáló komplex citoplazmatikus doménje edényes növényekben  (angol)  // Protoplasma : Journal. - 2008. - Vol. 233 . - 115-127 . o . - doi : 10.1007/s00709-008-0302-2 .
15. ↑ Robinson, White, Preston, DG, RK, RD A Cladophora és Chaetomorpha rajok finom szerkezete. III. Falszintézis és -fejlesztés  (angol)  // Planta : Journal. - 1972. - 1. évf. 107 . - P. 7512-7517 . - doi : 10.1007/BF00387719 . — PMID 24477398 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
16. ↑ Richmond, T. Magasabb növényi cellulóz szintáz  //  BioMed Central. - 2000. - Vol. 7 . - 3001. o . - doi : 10.1186/gb-2000-1-4-reviews3001 .
17. ↑ Heath, IB Egységes hipotézis a membránhoz kötött enzimkomplexek és mikrotubulusok szerepéről a növényi sejtfal szintézisében  //  Journal of Theoretical Biology : folyóirat. - 1974. - 1. évf. 48 . - P. 445-449 . - doi : 10.1016/S0022-5193(74)80011-1 .
18. ↑ Paredez, Somerville, Ehrhardt, AR, CR, DW A cellulóz-szintáz vizualizálása funkcionális kapcsolatot mutat a mikrotubulusokkal  //  Science : Journal. - 2006. - 20. évf. 312 . - P. 1491-1495 . - doi : 10.1126/tudomány.1126551 . — PMID 16627697 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )
19. ↑ Wightman, Turner, R., S. R. A citoszkeleton szerepe a cellulóz lerakódása során a másodlagos sejtfalon  //  The Plant Journal : folyóirat. - 2008. - Vol. 54 . - P. 794-805 . - doi : 10.1111/j.1365-313X.2008.03444.x . — PMID 18266917 .
20. ↑ Green, PB Mechanizmus a növényi sejtmorfogenezishez   // Tudomány . - 1962. - 1. évf. 138 . - P. 1404-1405 . - doi : 10.1126/tudomány.138.3548.1404 .
21. ↑ Mansoori, Timmers, Desprez, Kamei, Dees, Vinken, Viiser, Hoefte, Venhettes, Trindade, N., J., T., CLA, DCT, JP, RGF, H., S., LM KORRIGAN1 kifejezetten kölcsönhatásba lép az integrállal a cellulóz szintáz gépezet összetevői  (angol)  // PLoS ONE  : folyóirat. - 2014. - Kt. 9 . — P. e112387 . - doi : 10.1371/journal.pone.0112387 . CS1 maint: Több név: szerzők listája ( link )