Mitokondriális mátrix

A mitokondriális mátrix vagy egyszerűen mátrix a mitokondriumok belsejében található belső membrán által határolt tér . A " mátrix " szó onnan ered, hogy ez a környezet sokkal viszkózusabb, mint a vizesebb citoplazma . A mátrix számos anyagot tartalmaz, köztük enzimeket , mitokondriális DNS -t (kör alakú), riboszómákat , kis szerves molekulákat, nukleotid-koenzimeket és szervetlen ionokat . A mátrix enzimek elősegítik az olyan biokémiai folyamatok reakcióit, amelyek során az ATP szintetizálódik , mint például a trikarbonsav ciklus , az oxidatív foszforiláció , a piruvát oxidáció és a zsírsavak béta-oxidációja [1] .

A mátrix környezet összetétele és szerkezete hozzájárul az anabolikus és katabolikus utak reakcióinak optimális lefolyásához. A mátrixban található elektrontranszport lánc és enzimek nagy szerepet játszanak a trikarbonsav ciklusban és az oxidatív foszforilációban. A trikarbonsav ciklusban az elektronok NADH és FADH 2 molekulákba kerülnek, amelyek ezt követően a légzési láncba kerülnek [2] , ahol oxidatív foszforilációs reakciók során ATP képződik [3] [4] .

Szerkezet és kompozíció

A mitokondriális mátrix egy közepes sűrűségű finomszemcsés homogén tartalom, amely kitölti a belső rekeszt, néha golyóvá összegyűlt vékony szálak (kb. 2-3 nm) és körülbelül 15-20 nm-es szemcsék észlelhetők benne. Ismeretes, hogy a mitokondriális szálak DNS -molekulák a mitokondriális nukleoid összetételében, a kis szemcsék pedig mitokondriális riboszómák. Ezenkívül a mátrix meglehetősen nagy (20-40 nm) szemcséket tartalmaz, ezek a magnézium- és kalciumsók lerakódásának helyei [5] (ami megkülönbözteti a mitokondriumokat más organellumoktól ) [6] . A mitokondriális mátrix pH-ja körülbelül 7,8 [7] .

Metabolitok

A mátrix sokféle metabolitot tartalmaz , amelyek különböző biokémiai folyamatokban vesznek részt. Például a TCA esetében ez az összes összetevője a piruváttól a citrátig , acetil-CoA -ig stb. [3] . A karbamid ciklus ornitint , karbamoil-foszfátot és citrullint használ . Ezek olyan nukleotid koenzimek, amelyek a légzőláncban oxidálódnak - NADH és FADH 2 . A fehérjeszintézis mitokondriális DNS -t , RNS-t és tRNS-molekulákat használ . A folyamatszabályozást ionok (Ca 2+ /K + /Mg 2+ ) végzik. A mátrixban további metabolitok a következők: CO 2 , H 2 O, O 2 , ATP , ADP és szervetlen Pi-foszfát.

Enzimek

Sok enzim lokalizálódik a mátrixban. A TCA-t katalizáló összes enzim a piruvát-dehidrogenáz, citrát-szintáz , akonitáz, izocitrát-dehidrogenáz, α-ketoglutarát-dehidrogenáz, szukcinil-CoA-szintáz, fumaráz és malát-dehidrogenáz [3] . A karbamidciklus karbamoil-foszfát-szintáz I-et és ornitin-transzkarbamilázt használ . A béta-oxidáció folyamatában a következők vesznek részt : piruvát-karboxiláz, acil-CoA-dehidrogenázok , β-ketotioláz. Az aminosavak termelődése elősegíti a transzaminázok működését .

A belső membrán összetevői

A belső membrán egy foszfolipid kettős réteg, amely oxidatív foszforilációs komplexeket tartalmaz, amelyek a légzési lánc részét képezik és a cristae -kon lokalizálódnak . A légzési lánc IV fehérje komplexeket és ATP-szintázt tartalmaz . Ezek a fehérjekomplexek a következő összetételűek: protein komplex I (NADH: koenzim Q oxidoreduktáz), fehérje komplex II (szukcinát: koenzim Q oxidoreduktáz), fehérje komplex III ( koenzim Q : citokróm C oxidoreduktáz) és fehérje komplex IV ( citokróm c oxidáz ) .

A belső membrán szabályozása a mátrix összetétele felett

Az elektrontranszport lánc felelős az optimális pH-érték szabályozásáért és az elektrokémiai gradiens fenntartásáért, amely elősegíti az ATP-termelést a protonszivattyúzás révén . A gradiens szabályozza az ionok, például a kalciumionok - Ca 2+ -koncentrációját is, amelyet a mitokondriális membránpotenciál szabályoz. A belső membrán sok vegyület számára áthatolhatatlan, és csak a kis molekulatömegű nempoláris anyagok - O 2 , CO 2 vagy a molekulákon kis töltéssel rendelkező anyagok, például víz behatolását teszi lehetővé . A fennmaradó molekulák transzportfehérjéken és iontranszportereken keresztül lépnek be és lépnek ki a mitokondriális mátrixból . A mitokondriumok elhagyásához a molekulák porinokon haladnak át [8] . Ezek a hozzárendelt jellemzők lehetővé teszik a szabályozáshoz szükséges ionok és metabolitok koncentrációjának szabályozását, és meghatározzák az ATP képződés sebességét [9] [10] .

Biokémiai folyamatok

A mátrixban különféle biokémiai folyamatok játszódnak le.

A trikarbonsav ciklus

Béta oxidáció

A béta-oxidáció a zsírsavak lebontásának metabolikus folyamata, amelyben 2 szénatom egymás után elválik egy zsírsav (-COOH) karboxilvégétől acetil-CoA formájában . A β-oxidációs folyamatot azért nevezték így, mert a zsírsav-oxidációs reakciók a β-szénatomon mennek végbe (C3-helyzet). A TCA -ban a β-oxidáció és az ezt követő acetil-CoA oxidációja az oxidatív foszforiláció mechanizmusa révén az ATP szintézis egyik fő energiaforrása [11] . A zsírsavak β-oxidációja csak aerob körülmények között megy végbe.

Ez a folyamat nagy mennyiségű energiát termel, amely ATP-molekulák formájában tárolódik.

Oxidatív foszforiláció

A karbamid ciklus

Transzamináció

A mátrixban az α-ketoglutarát és az oxálacetát a transzaminációs folyamat eredményeként a megfelelő aminosavakká alakulhat át . A reakciókat a transzamináz enzimek katalizálják . Az α-ketoglutarát transzaminációja glutamát , prolin és arginin képződését eredményezi . Ezeket az aminosavakat azután vagy a mátrixon belül használják fel, vagy a citoszolba szállítják , ahol részt vesznek a fehérjeszintézis folyamatában [12] [13] .

rendelet

A mátrixban a szabályozás az ionok koncentrációjának, a metabolitok koncentrációjának és az energiatöltésnek a szabályozásával történik. Az ionok, például a Ca 2+ jelenléte szabályozza a CTC különböző funkcióit . A mátrixban ezen ionok hatására a piruvát-dehidrogenáz , izocitrát-dehidrogenáz és alfa-ketoglutarát-dehidrogenáz aktiválódik, ami növeli a reakciók sebességét a ciklusban. Az intermedierek és koenzimek koncentrációja a mátrixban az anaplerotikus és kataplerotikus hatások miatt szintén növeli vagy csökkenti az ATP képződés sebességét. A NADH gátolja az α-ketoglutarátot, az izocitrát-dehidrogenázt, a citrát-szintázt és a piruvát-dehidrogenázt. Különösen az oxál -acetát koncentrációját alacsonyan tartják, így ezeknek a koncentrációknak a fluktuációja a Krebs-ciklus mozgatását szolgálja. Az ATP-termelés szabályozási eszközként is szolgál, gátolja az izocitrát-dehidrogenázt, a piruvát-dehidrogenáz-komplexet, az elektrontranszport lánc fehérjekomplexeit és az ATP-szintázt . Míg az ADP aktivátorként működik [1] .

Fehérjeszintézis

A mitokondriumok saját DNS-készletet tartalmaznak, amelyet az ETC-t alkotó fehérjék szintézisére használnak. A mitokondriális DNS csak körülbelül tizenhárom fehérjét kódol, amelyeket a mitokondriális transzkriptumok, riboszómális fehérjék, riboszomális RNS , RNS transzfer és az elektrontranszport lánc fehérjekomplexeiben található fehérje alegységek feldolgozásához használnak [14] [15] .

Lásd még

Jegyzetek

  1. ↑ 1 2 Voet, Donald; Voet, Judit; Pratt, Charlotte. A biokémia alapjai Az élet molekuláris szinten  . – New York City: John Wiley & Sons, Inc. , 2013. - P. 582-584. — ISBN 1118129180 .
  2. ↑ Kolman, Rem, 2012 , p. 138.
  3. ↑ 1 2 3 Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL Biokémia  (neopr.) . – San Francisco: W. H. Freeman, 2002. - S. 509-527, 569-579, 614-616, 638-641, 732-735, 739-748, 770-773. — ISBN 0-7167-4684-0 .
  4. ↑ Mitchell, Péter; Moyle, Jennifer. Oxidatív foszforiláció kemiozmotikus hipotézise  (angol)  // Nature : Journal. - 1967. - január 14. ( 213. évf. , 5072. sz.). - 137-139 . - doi : 10.1038/213137a0 .
  5. ↑ Csencov Yu.S. Bevezetés a sejtbiológiába. - M . : Akademkniga, 2004. - S. 333. - 495 p. - ISBN 5-94628-105-4 .
  6. ↑ Bykov V.L. Citológia és általános szövettan. - Szentpétervár: SOTIS, 2002. - S. 63. - 520 p.
  7. ↑ Porcelli, Anna Maria; Ghelli, Anna; Zanna, Claudia; Pinton, Paolo; Rizzuto, Rosario; Rugolo, Michela. A külső mitokondriális membrán pH-különbsége zöld fluoreszcens fehérjemutánssal mérve  //  ​​Biokémiai és biofizikai kutatási közlemények : folyóirat. - 2005. - január 28. ( 326. évf . , 4. sz.). - P. 799-804 . - doi : 10.1016/j.bbrc.2004.11.105 .
  8. ↑ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Roberts, Keith; Peters, Walter; Raff, Martin. A sejt molekuláris biológiája  (neopr.) . – New York: Garland Publishing Inc., 1994. - ISBN 0-8153-3218-1 .
  9. ↑ Anderson, S.; Bankier, A. T.; Barrell, BG; de Bruijn, MHL; Coulson, A. R.; Drouin, J.; Eperon, IC; Nierlich, D. P.; Roe, BA Az emberi mitokondriális genom szekvenciája és szervezete  //  Nature : Journal. - 1981. - április 9. ( 290. évf. , 5806. sz.). - P. 457-465 . - doi : 10.1038/290457a0 .
  10. ↑ Iuchi, S.; Lin, ECC Az Escherichia coli adaptációja redox környezetekhez génexpresszióval  (Eng.)  // Molecular Microbiology : Journal. - 1993. - július 1. ( 9. köt . 1. sz .). - 9-15 . o . — ISSN 1365-2958 . - doi : 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x .
  11. ↑ E.S. Severin. Biokémia. - M. : GEOTAR-MED, 2004. - 779 p. — ISBN 5-9231-0254-4 .
  12. ↑ Karmen, A.; Wroblewski, F.; Ladue, JS Transamináz aktivitás az emberi vérben  // The  Journal of Clinical Investigation : folyóirat. - 1955. - január 1. ( 34. köt. , 1. sz.). - 126-131 . o . — ISSN 0021-9738 . - doi : 10.1172/JCI103055 . — PMID 13221663 .
  13. ↑ Kirsch, Jack F.; Eichele, Gregor; Ford, Geoffrey C.; Vincent, Michael G.; Jansonius, Johan N.; Gehring, Heinz; Christen, Philipp. Az aszpartát-aminotranszferáz hatásmechanizmusa a térbeli szerkezete alapján javasolt  //  Journal of Molecular Biology : folyóirat. - 1984. - április 15. ( 174. évf. , 3. sz.). - P. 497-525 . - doi : 10.1016/0022-2836(84)90333-4 . — PMID 6143829 .
  14. ↑ Fox, Thomas D. Mitochondrial Protein Synthesis, Import and Assembly  //  Genetics: Journal. - 2012. - december 1. ( 192. évf. , 4. sz.). - P. 1203-1234 . — ISSN 0016-6731 . - doi : 10.1534/genetika.112.141267 . — PMID 23212899 .
  15. ↑ Grivell, L.A.; Pel, HJ Protein synthesis in mitochondria  (angol)  // Mol. Biol. Ismétlés. : folyóirat. - Swammerdam Élettudományi Intézet, 1994. - No. 19 .

Irodalom


  Ugrás a Wikidata elemre  Szótárak és enciklopédiák