A multiprotein komplex (vagy egyszerűen fehérje komplex ) két vagy több összekapcsolt polipeptidláncból álló csoport. A különböző polipeptidláncok eltérő funkciót tölthetnek be. A multiprotein komplex abban különbözik a multienzimatikus polipeptidtől, hogy az utóbbiban számos katalitikus domén található egy polipeptidláncban [1] .
A fehérjekomplexek a kvaterner szerkezet egyik formája . A fehérjekomplexeket alkotó fehérjék nem kovalens fehérje -fehérje kölcsönhatások révén kapcsolódnak egymáshoz , és a különböző fehérjekomplexek az idő múlásával eltérő fokú stabilitást mutatnak. Ezek a komplexek számos (ha nem a legtöbb) biológiai folyamat sarokkövei, és együtt különböző típusú molekuláris gépeket alkotnak, amelyek biológiai funkciók széles skáláját látják el. A tudósok egyre inkább úgy tekintenek a sejtre, mint moduláris szupramolekuláris komplexekből álló komponensre, amelyek mindegyike független, diszkrét biológiai funkciót lát el [2] .
A közelségnek köszönhetően az enzimkomplex és a szubsztrátok közötti kölcsönhatások sebessége és a kötődés szelektivitása jelentősen javítható, ami magasabb sejthatékonyságot eredményez. A sejtek szétválasztására és fehérjék izolálására használt számos technika eleve destruktív az ilyen nagy komplexekre, ezért gyakran nehéz meghatározni a fehérjekomplexet alkotó komponenseket. A fehérjekomplexekre példa a molekuláris degradációs proteaszómák és a legtöbb RNS polimeráz . Stabil komplexekben a fehérjék közötti nagy hidrofób kölcsönhatások általában 2500 négyzetméternél nagyobb felületen rejtőznek [ 3] .
A fehérjekomplexek molekuláris szerkezete meghatározható olyan kísérleti technikákkal, mint a röntgenkrisztallográfia , az egyrészecske-analízis vagy a mágneses magrezonancia (NMR).