A chaperonok ( angolul chaperones ) a fehérjék egy osztálya , amelyek fő funkciója a fehérjék helyes natív harmadlagos vagy kvaterner szerkezetének helyreállítása, valamint fehérjekomplexek kialakítása és disszociációja.
A "molekuláris chaperon" kifejezést először 1978 -ban használták Ron Lasky, a Cambridge -i Egyetem embriológiai professzorának [1] munkájában , amikor leírja a nukleoplazmin nukleáris fehérjét, amely képes megakadályozni a hiszton fehérjék DNS - sel történő aggregációját a folyamat során. a nukleoszómák képződése . A chaperonok minden élő szervezetben megtalálhatók, és hatásmechanizmusuk, a fehérjékhez való nem kovalens kötődés és az ATP hidrolízis energiájával történő "kicsavarásuk" szintén konzervatív.
Sok chaperon hősokkfehérje ( HSP ), azaz olyan fehérje, amelynek expressziója a hőmérséklet emelkedésére vagy más sejtfeszültségekre reagálva kezdődik [2] . A hő nagymértékben befolyásolja a fehérje hajtogatását , és egyes chaperonok részt vesznek a fehérjék hibás hajtogatása által okozott lehetséges károk kijavításában. Más chaperonok abban a pillanatban vesznek részt az újonnan létrehozott fehérjék hajtogatásában, amikor azok „kinyúlnak” a riboszómából. És bár a legtöbb újonnan szintetizált fehérje összehajtható chaperonok hiányában, kisebb részük szükségszerűen megköveteli a jelenlétüket.
Ezenkívül a chaperonok magas regenerációs funkcióval rendelkeznek. Küzdenek a bőröregedés kiváltó okával. A bőrsejtekben termelődő chaperonok hozzájárulnak a fehérjék normál, stabil kvaterner struktúrákká történő összetekeredéséhez. A hősokk fehérjék alapján már készülnek a chaperonos gélek új generációi, amelyek segítik a bőrt a hiányzó fehérjék beszerzésében, mivel a chaperonok termelése az életkorral csökken .
Más típusú chaperonok részt vesznek az anyagok membránokon keresztüli szállításában , például a mitokondriumokban és az eukarióták endoplazmatikus retikulumában . A glükokortikoid receptorok komplexet képeznek egy chaperonnal a citoszolban, ami megakadályozza, hogy a receptor kötődjön a DNS-molekulához.
A chaperonokat molekulatömegük szerint osztályozzák: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 és kis chaperonok (sHSP).
A chaperonok új funkcióit továbbra is felfedezik, mint például a fehérjelebontásban , a bakteriális adhezin aktivitásban és a fehérje aggregációs betegségekre – cisztás fibrózisra és lizoszómális raktározási betegségekre – adott válaszokban, valamint az olyan neurodegeneratív rendellenességekben, mint az Alzheimer-kór , a Huntington -kór és a Parkinson-kór. [3] .
A chaperonok normális működésének fontosságát a szervezet működése szempontjából az emberi szemlencse részét képező α- kristály chaperon példájával illusztrálhatjuk . A fehérje mutációi a lencse elhomályosulásához vezetnek a fehérje-aggregáció következtében, és ennek eredményeként szürkehályoghoz [4] .