| N-formil-metionin | |
|---|---|
| Tábornok | |
| Chem. képlet | C 6 H 11 NO 3 S |
| Fizikai tulajdonságok | |
| Moláris tömeg | 177,22 g/ mol |
| Osztályozás | |
| Reg. CAS szám | 4309-82-4 |
| PubChem | 911 |
| Reg. EINECS szám | 224-322-8 |
| MOSOLYOK | CSCCC(C(=O)O)NC=O |
| InChI | InChI=1S/C6H11NO3S/c1-11-3-2-5(6(9)10)7-4-8/h4-5H,2-3H2.1H3,(H,7.8)(H.9, 10)PYUSHNKNPOHWEZ-UHFFFAOYSA-N |
| CHEBI | 182822 |
| ChemSpider | 887 |
| Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve. | |
Az N-formil-metionin a metionin aminosav származéka , amelynek formilcsoportja egy amincsoporthoz kapcsolódik. A baktériumok , mitokondriumok és plasztidok génjeiből származó fehérjeszintézis elindítására szolgál . Gyakran eltávolítják a polipeptidláncból a poszttranszlációs módosítás során .
Az N-formil-metionin fontos szerepet játszik a fehérjeszintézisben baktériumokban, mitokondriumokban és kloroplasztiszokban . Nem használják eukarióta , sejtmag által kódolt fehérjék és archeális fehérjék szintézisében . Az emberi szervezetben az N-formil-metionint az immunrendszer idegen anyagként vagy sejtkárosodási jelként ismeri fel, és serkenti a szervezetet a lehetséges fertőzések elleni küzdelemre.
Az N-formil-metionin a baktériumok fehérjeszintézisének kiindulási maradéka , ezért a szintetizált polipeptid N -terminálisán található . A formil-metionint a riboszóma és mRNS komplexébe egy speciális tRNS (tRNS fMet ) juttatja be, amelynek van egy 3'-UAG-5' antikodonja , amely képes kötődni az 5'-AUG-3' mRNS startkodonjához . Így az N-formil-metionint ugyanaz a kodon kódolja , mint a metionint. A transzláció megkezdésekor az AUG kodon kötődik az fMet tRNS-hez , és a metionin helyett N-formil-metionint használnak, amely a polipeptidlánc első aminosavává válik. Ha az AUG nem fordul elő egy mRNS kezdetén, az a Met tRNS-hez kötődik, és a módosítatlan metionin beépül a kapott fehérjébe. Ennek a mechanizmusnak a változatai előfordulnak egyes szervezetekben.
A formilcsoport metioninhoz való hozzáadását a metionil-tRNS formiltranszferáz enzim katalizálja . Ezt a módosítást azután hajtják végre, hogy a metionint aminoacil-tRNS szintetázzal kapcsolták az fMet tRNS-hez . A metionin az fMet tRNS-hez és a Met tRNS -hez egyaránt kapcsolódhat . A formil-transzferáz azonban csak az fMet tRNS-ben katalizálja a formilcsoport metioninhoz való hozzáadását, a Met tRNS -ben azonban nem .
Az N-terminális formil-metionin a legtöbb bakteriális fehérjéből két egymást követő enzimatikus reakcióban hasad le. Az első lépésben a peptid-deformiláz lehasítja a formil-csoportot, és a formil-metionin-maradékot metionin-maradékká alakítja. Ezután a metionin-aminopeptidáz (MAP) eltávolítja az első metioninmaradékot a láncból. [egy]
Mivel az N-formil-metionin a bakteriális eredetű fehérjékben jelen van, az eukarióta fehérjékben azonban nincs jelen (az organellum fehérjék kivételével), az immunrendszer felhasználhatja a „barát vagy ellenség” felismerésére. A granulociták képesek megkötni az N-formil-metioninnal kiinduló fehérjéket, és felhasználni őket a keringő leukociták vonzására , valamint olyan baktericid folyamatok serkentésére, mint a fagocitózis . [2]
Az N-formil-metionin azonban még mindig jelen van a mitokondriumokban és a kloroplasztiszokban szintetizált fehérjékben. Ezért a modernebb elméletek keretein belül az N-formil-metionint a mitokondriumok, valamint a baktériumsejtek károsodását jelző riasztó jelnek tekintik. [3]
Az N-formil-metionin megtalálható néhány effektor peptidben. Például az N-formil-metionil-leucil-fenilalanin (FMLP) aktiválja a leukocitákat és más sejttípusokat az 1-es típusú formilpeptid receptorhoz (FPR1) és a 2-es típusú formilpeptid receptorhoz (FPR2), amelyek G-fehérjéhez kapcsolt receptorok . Ezeken a receptorokon keresztül hatnak a formil-metionin tartalmú peptidek és fehérjék a veleszületett immunrendszer részét képezik . Számos körülménytől függően képesek akut gyulladás kiváltására és elnyomására is. Az N-formil-metionint tartalmazó oligopeptidek és fehérjék a szervezet egyéb fiziológiás és kóros reakcióinak kialakulásában is részt vesznek.