| Treonin deamináz | |
|---|---|
| A treonin-deamináz tetramer 3D diagramja | |
| Azonosítók | |
| KF kód | 4.3.1.19 |
| Enzim adatbázisok | |
| IntEnz | IntEnz nézet |
| BRENDA | BRENDA bejegyzés |
| ExPASy | NiceZyme nézet |
| MetaCyc | anyagcsere út |
| KEGG | KEGG bejegyzés |
| PRIAM | profil |
| EKT struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gén-ontológia | AmiGO • EGO |
| Keresés | |
| PMC | cikkeket |
| PubMed | cikkeket |
| NCBI | NCBI fehérjék |
A treonin-deamináz vagy treonin-dehidratáz egy olyan enzim, amely katalizálja a treonin L-formájának dezaminációs reakcióját ( α-ketobutirát és ammónia képződésével ). Az α-ketobutirát ezután L- izoleucinná alakítható . A treonin-deamináz működéséhez B6- vitamin ( piridoxál-foszfát) szükséges. Alloszterikusan szabályozott. A treonin-deamináz baktériumokban , élesztőgombákban és növényekben található, állatokban azonban hiányzik. A treonin-deamináz hiánya miatt az izoleucin esszenciális aminosav az emberek és más állatok számára.
A treonin-deamináz egy homotetramer (4 azonos alegységből áll). Minden alegységnek 2 doménje van: az egyik domén egy aktív katalitikus helyet, a második egy alloszterikus szabályozó központot tartalmaz, amely reverzibilisen köti az effektorokat ( izoleucin és valin ). Az egyik tetramer alegység szabályozó helye egy másik alegységen található katalitikus helyre hathat.
A treonin-deaminázt végterméke, az izoleucin gátolja . Ennek az aminosavnak a feleslege (például kívülről bejutva a sejtbe) gátolja a szintézist treonin-deamináz. Az enzimnek két izoleucinkötő helye van, az egyik nagy, a másik pedig alacsony. Az izoleucin erősen specifikus helyhez való kötődése fokozza az izoleucin későbbi kötődésének képességét egy második alacsony specifikus helyhez. A valin, amelynek szerkezete hasonló az izoleucinhoz, éppen ellenkezőleg, növeli a treonin-deamináz aktivitását, kompetitív módon kötődik az enzim egy nagyon specifikus helyéhez, és így megakadályozza az izoleucin kötődését. Kimutatták, hogy csak kis koncentrációjú valin növelheti a treonin-deamináz aktivitást, míg a valin nagyon magas koncentrációban ( in vivo nem valószínű ) képes kompetitív módon megkötni az enzim aktív helyeit, megzavarva az enzim működését.