Proteorodopszin

A proteorhodopszin  egy fotoaktív retina tartalmú fehérje, amely tengeri planktonbaktériumokban, archaeákban és dinoflagellátumokban található [1] [2] [3] [4] . Az archaeában felfedezett homológjához  , a bakteriorodopszinhoz hasonlóan ez is egy transzmembrán fehérje , amely kovalensen kötődik a retinához. Fényfüggő protonpumpaként működik . Ennek a családnak több tagja (több mint 800 fehérje) úgy gondolják, hogy érzékszervi funkciókkal rendelkezik. E család képviselői abszorpciós spektrumaikban különböznek [5] [6] [7] [8] .

Történelem

A proteorodopszint 2000-ben fedezték fel [1] . Számos nem tenyésztett tengeri γ-proteobaktérium faj genomjában találták meg, amelyek a Csendes-óceán keleti részén, a Csendes -óceán középső északi részén és az Antarktisz partjainál a déli óceánban élnek [9] . Ezt követően a Földközi- és Vörös -tengertől a Sargassóig és a Japán-tengerig terjedő mintákban különböző proterhodopszin géneket azonosítottak [5] . A proteorodopszin különböző változatai nem véletlenszerűen oszlanak el, hanem az abszorpciós maximum eloszlása ​​eltérő az adott helyen való mélységtől és elhelyezkedéstől függően [8] . 2011-ben a proteorodopszint az Oxyrrhis marina tengeri dinoflagellate-ben fedezték fel , amelyben nagymértékben expresszálódik, és az endoplazmatikus retikulumhoz kapcsolódó izolált citoplazmatikus organellumokban található [10] .

Aktív oldal

A bakteriorodopszin ismertebb régészeti homológjához képest a legtöbb, a bakteriorodopszin működése szempontjából fontos aktív hely maradvány a proteorodopszinban is jelen van. A bakteriorodopszin arginin -82, aszparagin-85 (elsődleges proton akceptor ), aszparagin -212 és lizin - 216 ( a Schiff -bázist képező retinális kötőhely ) aktív helyének homológjai az arginin -94-nek, az aszparaginnak felelnek meg. 97, aszparagin-227 és lizin-231 proteorodopszin. A proteorodopszinban azonban nincsenek a bakteriorodopszin glutamát -194-ével vagy glutamát-204-jével közvetlenül homológ karbonsavmaradékok , amelyekről úgy gondolják, hogy részt vesznek az extracelluláris felszínen történő protonfelszabadulásban [11] [12] .

Funkció

A proterhodopszin a Föld összes óceánjában megtalálható, és a bakteriorodopszinhoz hasonló mechanizmusban fényerejű protonpumpaként működik. A bakteriorodopszinhoz hasonlóan a proteorodopszin retina kovalensen kapcsolódik az apoproteinhez a lizin-231- en lévő protonált Schiff-bázison keresztül. Fénynek nem kitett fehérjében a kromofor túlnyomórészt transz - konfigurációban van [11] , és fénnyel megvilágítva 13- cisz -re változik . A Fourier-transzformációs infravörös spektroszkópia és az UV - spektroszkópia alapján a proteorodopszin teljes ciklusának számos modelljét javasolták; hasonlítanak a bakteriorodopszin hasonló mintázataira [11] [13] [14] [15] .

Géntechnológia

Ha a proteorodopszin gént Escherichia coliba inszertálják, és retinát adnak a táptalajhoz, akkor ezt a pigmentet beépítik sejtmembránjaikba , és fény hatására protonokat pumpálnak [1] . Azt is bebizonyították, hogy a proteorodopszin által létrehozott protongradiens felhasználható ATP szintézisre [16] .

Jegyzetek

1. ↑ 1 2 3 Béjà O., Aravind L., Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A., Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF Bakteriális rodopszin: bizonyíték egy új típusra of phototrophy in the sea  (angol)  // Science : Journal. - 2000. - szeptember ( 289. évf. , 5486. sz.). - P. 1902-1906 . - doi : 10.1126/tudomány.289.5486.1902 . - Iránykód . — PMID 10988064 .
2. ↑ Lin S., Zhang H., Zhuang Y., Tran B., Gill J. Összeillesztett vezető-alapú metatranszkriptomikus elemzések, amelyek a dinoflagellaták rejtett genomiális jellemzőinek felismeréséhez vezetnek   // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States Amerika  : folyóirat. - 2010. - november ( 107. évf. , 46. sz.). - P. 20033-20038 . - doi : 10.1073/pnas.1007246107 . - . — PMID 21041634 .
3. ↑ Slamovits CH, Okamoto N., Burri L., James ER, Keeling PJ Bakteriális proteorhodopszin protonpumpa tengeri eukariótákban  // Nature Communications  : Journal  . - Nature Publishing Group , 2011. - Vol. 2 , sz. 2 . - 183. o . - doi : 10.1038/ncomms1188 . — . — PMID 21304512 .
4. ↑ Frigaard NU, Martinez A., Mincer TJ, DeLong EF Proteorhodopsin lateralis géntranszfer a tengeri plankton baktériumok és az Archaea között  //  Nature : Journal. - 2006. - február ( 439. évf. , 7078. sz.). - P. 847-850 . - doi : 10.1038/nature04435 . — . — PMID 16482157 .
5. ↑ 1 2 Béjà O., Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M., DeLong EF Proteorhodopsin phototrophy in the ocean   // Nature . - 2001. - június ( 411. évf. , 6839. sz.). - P. 786-789 . - doi : 10.1038/35081051 . — PMID 11459054 .
6. ↑ Man D., Wang W., Sabehi G., Aravind L., Post AF, Massana R., Spudich EN, Spudich JL, Béjà O. Diverzifikáció és spektrális hangolás tengeri proteorodopszinokban  //  The EMBO Journal : folyóirat. - 2003. - április ( 22. évf. , 8. sz.). - P. 1725-1731 . - doi : 10.1093/emboj/cdg183 . — PMID 12682005 .
7. ↑ Kelemen BR, Du M., Jensen RB Proteorodopszin élő színben: spektrális tulajdonságok sokfélesége élő baktériumsejteken belül  //  Biochimica et Biophysica Acta : folyóirat. - 2003. - December ( 1618. évf . , 1. sz.). - P. 25-32 . - doi : 10.1016/j.bbamem.2003.10.002 . — PMID 14643930 .
8. ↑ 12 _ _ _  _  _ _ : folyóirat. - 2007. - május ( 1. köt. 1. sz . ). - P. 48-55 . - doi : 10.1038/ismej.2007.10 . — PMID 18043613 .
9. ↑ Venter JC, Remington K., Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D., Eisen JA, Wu D., Paulsen I., Nelson KE, Nelson W., Fouts DE, Levy S., Knap AH, Lomas MW, Nealson K., White O., Peterson J., Hoffman J., Parsons R., Baden-Tillson H., Pfannkoch C., Rogers YH, Smith HO Environmental genome shotgun sequencing of the Sargasso Sea  //  Science : Journal. - 2004. - április ( 304. évf. , 5667. sz.). - 66-74 . o . - doi : 10.1126/science.1093857 . - . — PMID 15001713 .
10. ↑ Slamovits Claudio H. , Okamoto Noriko , Burri Lena , James Erick R. , Keeling Patrick J. A bakteriális proteorhodopszin protonpumpa tengeri eukariótákban  // Nature Communications. - 2011. - február ( 2. köt. ). - S. 183 . — ISSN 2041-1723 . - doi : 10.1038/ncomms1188 .
11. ↑ 1 2 3 Dioumaev AK, Brown LS, Shih J., Spudich EN, Spudich JL, Lanyi JK. Protontranszferek a proteorhodopsin fotokémiai reakcióciklusában  //  Biochemistry : Journal. - 2002. - április ( 41. évf. , 17. sz.). - P. 5348-5358 . doi : 10.1021 / bi025563x . — PMID 11969395 .
12. ↑ Partha R., Krebs R., Caterino TL, Braiman MS A konzervált arginin gyengített kapcsolódása a proteorodopszin kromoforhoz és a bakteriorodopszin ellenionos szerkezeti különbségei  //  Biochimica et Biophysica Acta : folyóirat. - 2005. - június ( 1708. évf . , 1. sz.). - P. 6-12 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2004.12.009 . — PMID 15949979 .
13. ↑ Dioumaev AK, Wang JM, Bálint Z., Váró G., Lanyi JK Proton transport by proteorhodopsin needs to the retinal Schiff base counterion Asp-97 be anionic  //  Biochemistry : Journal. - 2003. - június ( 42. évf. , 21. sz.). - P. 6582-6587 . - doi : 10.1021/bi034253r . — PMID 12767242 .
14. ↑ Krebs RA, Alexiev U., Partha R., DeVita AM, Braiman MS Detection of fast light-activated H+ release and M intermediate formation from proteorhodopsin  //  BMC Physiology : Journal. - 2002. - április ( 2. köt. ). — 5. o . - doi : 10.1186/1472-6793-2-5 . — PMID 11943070 .
15. ↑ Xiao Y., Partha R., Krebs R., Braiman M. A proteorodopszin gyors tranziens H+ felszabadulásában részt vevő fotointermedierek időfelbontású FTIR spektroszkópiája  // The  Journal of Physical Chemistry. B : folyóirat. - 2005. - január ( 109. évf. , 1. sz.). - P. 634-641 . - doi : 10.1021/jp046314g . — PMID 16851056 .
16. ↑ Martinez A., Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF A proteorhodopszin fotorendszer génexpressziója lehetővé teszi a fotofoszforilációt egy heterológ gazdaszervezetben  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : Journal  . - 2007. - Vol. 104 , sz. 13 . - P. 5590-5595 . - doi : 10.1073/pnas.0611470104 . - . — PMID 17372221 .