A glutamát -dehidrogenáz (L-glutamát: NAD-oxidoreduktáz 1.4.1.2, GLDH, GDH) egy enzim , amely katalizálja az L-glutaminsav reverzibilis átalakulását α - ketoglutársavvá . Az enzim jelen van mind a prokarióta szervezetekben, mind az eukarióta mitokondriumokban.
A trikarbonsavciklus α-ketoglutársav szakaszában ez a ketosav kiléphet a körből, és a szabad ammónia vagy reverzibilis transzaminációs reakció következtében aminálással L-glutaminsavvá alakulhat.
Megállapítást nyert, hogy a nem fehérjekomponens NAD vagy NADP .
Az aminosav-anyagcsere szabályozó enzime. Alloszterikus inhibitorok - ATP, GTP, NAD (P) H. Az ADP magas koncentrációja aktiválja az enzimet. Így a sejt alacsony energiaszintje serkenti az aminosavak pusztulását és az α-ketoglutarát képződését, amely energiaszubsztrátként kerül be a TCA-ba. A glutamát-dehidrogenázt szteroid hormonok (kortizol) indukálhatják, ösztrogén és tiroxin gátolhatja [1] .
Az L-glutaminsav-dehidrogenáz nemcsak a fehérjék metabolizmusában játszik fontos szerepet , ahol a glutaminsav a transzaminációs reakció miatt kulcsszerepet játszik, hanem a szénhidrátok és zsírok anyagcseréjében is az α képződése vagy aminálással történő eltávolítása révén. -ketoglutársav. Ez az egyetlen dehidrogenáz , amely katalizálja a természetes L-konfigurációjú aminosavak oxidatív dezaminációját, piridin nukleotidokon keresztül hat, és elegendő aktivitással rendelkezik ahhoz, hogy jelentős biológiai szerepet töltsön be.
Az átkristályosodott enzim a 6,0-9,0 pH tartományban a legstabilabb, fagyasztva vagy nátrium - szulfát oldatban szuszpendálva hosszú ideig tárolható .
A glutamát-dehidrogenáz az izmok kivételével szinte minden szerv mitokondriumában nagyon aktív [1] . Az enzim elsősorban a májban , a vesében és a szívizomban található . Kis mennyiségben az enzim jelen van a vázizmokban , az agyban és a leukocitákban is . Az L-glutaminsav-dehidrogenázok jelenlétét élesztőben , mikrobákban és magasabb rendű növényekben állapították meg .
Ezt az enzimet Thunberg fedezte fel 1920 -ban a békaizmokban.